Beta-peptidilna aminopeptidaza

Из Википедије, слободне енциклопедије
Beta-peptidilna aminopeptidaza
Identifikatori
EC broj 3.4.11.25
Baze podataka
IntEnz IntEnz pregled
BRENDA BRENDA pristup
ExPASy NiceZyme pregled
KEGG KEGG pristup
MetaCyc metabolički put
PRIAM profil
Strukture PBP RCSB PDB PDBe PDBsum

Beta-peptidilna aminopeptidaza (EC 3.4.11.25, BapA) je enzim.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Oslobađanje N-terminalne beta-homoamino kiseline sa peptida koji se sastoje od 2 do 6 aminokiselina

Sphingosinicella xenopeptidilytica vrsta 3-2W4 može da koristi beta-peptide beta-homoVal-beta-homoAla-beta-homoLeu i beta-homoAla-beta-homoLeu kao jedini izvor ugljenika i energije.

Reference[уреди]

  1. Heck, T., Limbach, M., Geueke, B., Zacharias, M., Gardiner, J., Kohler, H.P. and Seebach, D. (2006). „Enzymatic degradation of β- and mixed α,β-oligopeptides”. Chem. Biodivers. 3: 1325—1348. PMID 17193247. 
  2. Geueke, B., Namoto, K., Seebach, D. and Kohler, H.P. (2005). „A novel β-peptidyl aminopeptidase (BapA) from strain 3-2W4 cleaves peptide bonds of synthetic β-tri- and β-dipeptides”. J. Bacteriol. 187: 5910—5917. PMID 16109932. 
  3. Geueke, B., Heck, T., Limbach, M., Nesatyy, V., Seebach, D. and Kohler, H.P. (2006). „Bacterial β-peptidyl aminopeptidases with unique substrate specificities for β-oligopeptides and mixed β,α-oligopeptides”. FEBS J. 273: 5261—5272. PMID 17064315. 
  4. Heck, T., Kohler, H.P., Limbach, M., Flögel, O., Seebach, D. and Geueke, B. (2007). „Enzyme-catalyzed formation of β-peptides: β-peptidyl aminopeptidases BapA and DmpA acting as β-peptide-synthesizing enzymes”. Chem. Biodivers. 4: 2016—1030. PMID 17886858. 

Literatura[уреди]

Spoljašnje vezе[уреди]