Monofenol monooksigenaza

Iz Vikipedije, slobodne enciklopedije
Idi na navigaciju Idi na pretragu
Monofenol monooksigenaza
Identifikatori
EC broj1.14.18.1
CAS broj2594228
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBsum

Monofenol monooksigenaza (EC 1.14.18.1, fenolaza, monofenol oksidaza, krezolaza, monofenolaza, tirozin-dopa oksidaza, monofenolna monooksidaza, monofenol dihidroksifenilalanin:kiseonik oksidoreduktaza, N-acetil-6-hidroksitriptofan oksidaza, monofenol, dihidroksi-L-fenilalanin kiseonik oksidoreduktaza, o-difenol:O2 oksidoreduktaza, fenol oksidaza) je enzim sa sistematskim imenom L-tirozin,L-dopa:kiseonik oksidoreduktaza.[1][2][3][3][4][4][5][5][6][6][7][7] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

(1) L-tirozin + O2 dopahinon + H2O (sveukupna reakcija)
(1a) L-tirozin + 1/2 O2 L-dopa
(1b) L-dopa + 1/2 O2 dopahinon +H2O
(2) 2 L-dopa + O2 2 dopahinon + 2H2O

Ovaj enzim je tip III bakarni protein prisutan u širokom varijetetu bakterija, gljiva, biljki, insekata, rakova i sisara. On učestvuje u sintezi betalaina i melanina.

Reference[uredi]

  1. ^ Dawson, C.R. & Tarpley, W.B. (1951). „The copper oxidases”. Ur.: Sumner, J.B.; Myrb; auml & ck, K. The Enzymes. 2 (1st izd.). New York: Academic Press. str. 454—498. 
  2. ^ Patil, S.S. & Zucker, M. (1965). „Potato phenolases. Purification and properties”. J. Biol. Chem. 240: 3938—3943. PMID 5842066. 
  3. 3,0 3,1 Pomerantz, S.H. (1963). „Separation, purification, and properties of two tyrosinases from hamster melanoma”. J. Biol. Chem. 238: 2351—2357. PMID 13972077. 
  4. 4,0 4,1 Robb, D.A. (1984). „`Tyrosinase”. Ur.: Lontie, R. Copper Proteins and Copper Enzymes. 2. Boca Raton, FL: CRC Press. str. 207—240. 
  5. 5,0 5,1 Sanchez-Ferrer, A., Rodriguez-Lopez, J.N., Garcia-Canovas, F. and Garcia-Carmona, F. (1995). „Tyrosinase: a comprehensive review of its mechanism”. Biochim. Biophys. Acta. 1247: 1—11. PMID 7873577. 
  6. 6,0 6,1 Steiner, U., Schliemann, W. and Strack, D. (1996). „Assay for tyrosine hydroxylation activity of tyrosinase from betalain-forming plants and cell cultures”. Anal. Biochem. 238: 72—75. PMID 8660589. 
  7. 7,0 7,1 Rolff, M., Schottenheim, J., Decker, H. and Tuczek, F. (2011). „Copper-O2 reactivity of tyrosinase models towards external monophenolic substrates: molecular mechanism and comparison with the enzyme”. Chem Soc Rev. 40: 4077—4098. PMID 21416076. 

Literatura[uredi]

  • Robb, D.A. (1984). „`Tyrosinase”. Ur.: Lontie, R. Copper Proteins and Copper Enzymes. 2. Boca Raton, FL: CRC Press. str. 207—240. 
  • Robb, D.A. (1984). „`Tyrosinase”. Ur.: Lontie, R. Copper Proteins and Copper Enzymes. 2. Boca Raton, FL: CRC Press. str. 207—240. 
  • Dawson, C.R. & Tarpley, W.B. (1951). „The copper oxidases”. Ur.: Sumner, J.B.; Myrb; auml & ck, K. The Enzymes. 2 (1st izd.). New York: Academic Press. str. 454—498. 

Spoljašnje veze[uredi]