Proteinska kinaza — разлика између измена

С Википедије, слободне енциклопедије
Интерактиван преглед историје
← Старија изменаНовија измена →
Садржај обрисан Садржај додат
ВизуелноВикитекст
Ред 14: Ред 14:


Katalitičke podjedinice mnogih proteinskih kinaza su visoko konzervirane, i znatan broj struktura je rešen.<ref name="pmid15078142">{{cite journal | author = Stout TJ, Foster PG, Matthews DJ | title = High-throughput structural biology in drug discovery: protein kinases | journal = Curr. Pharm. Des. | volume = 10 | issue = 10 | pages = 1069–82 | year = 2004 | pmid = 15078142 | doi = 10.2174/1381612043452695| url = http://www.bentham-direct.org/pages/content.php?CPD/2004/00000010/00000010/0002B.SGM | issn = }}</ref>
Katalitičke podjedinice mnogih proteinskih kinaza su visoko konzervirane, i znatan broj struktura je rešen.<ref name="pmid15078142">{{cite journal | author = Stout TJ, Foster PG, Matthews DJ | title = High-throughput structural biology in drug discovery: protein kinases | journal = Curr. Pharm. Des. | volume = 10 | issue = 10 | pages = 1069–82 | year = 2004 | pmid = 15078142 | doi = 10.2174/1381612043452695| url = http://www.bentham-direct.org/pages/content.php?CPD/2004/00000010/00000010/0002B.SGM | issn = }}</ref>

Eukariotske proteinske kinaze su enzimi koji pripadaju velikoj familiji proteina koja deli konzervirani katalitički domen.<ref name="pmid12734000">{{cite journal | author = Hanks SK | title = Genomic analysis of the eukaryotic protein kinase superfamily: a perspective | journal = Genome Biol. | volume = 4 | issue = 5 | pages = 111 | year = 2003 | pmid = 12734000 | pmc = 156577 | doi = 10.1186/gb-2003-4-5-111 | url = http://genomebiology.com/2003/4/5/111| issn = | format = }}</ref><ref name="pmid7768349">{{cite journal | author = Hanks SK, Hunter T | title = Protein kinases 6. The eukaryotic protein kinase superfamily: kinase (catalytic) domain structure and classification | journal = FASEB J. | volume = 9 | issue = 8 | pages = 576–96 | year = 1995 | month = May | pmid = 7768349 | doi = | url = http://www.fasebj.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=7768349 | issn = }}</ref><ref name="pmid1835513">{{cite journal | author = Hunter T | title = Protein kinase classification | journal = Meth. Enzymol. | volume = 200 | issue = | pages = 3–37 | year = 1991 | pmid = 1835513 | doi = 10.1016/0076-6879(91)00125-G| url = | issn = }}</ref><ref name="pmid1956325">{{cite journal | author = Hanks SK, Quinn AM | title = Protein kinase catalytic domain sequence database: identification of conserved features of primary structure and classification of family members | journal = Meth. Enzymol. | volume = 200 | issue = | pages = 38–62 | year = 1991 | pmid = 1956325 | doi = 10.1016/0076-6879(91)00126-H| url = | issn = }}</ref> Postoji više konzerviranih regiona u katalitičkom domenu proteinskih kinaza. U [[N-terminus]]u katalitičkog domena postoji [[glicin]]om-bogat segment u blizini aminokiseline [[lizin]] za koji je bilo pokazano da učestvuje u ATP vezivanju. U centralnom delu katalitičkoj domena, nalazi se konzervirana [[asparaginska kiselina]], koja je važna za katalitičku aktivnost.<ref name="pmid1862342">{{cite journal | author = Knighton DR, Zheng JH, Ten Eyck LF, Ashford VA, Xuong NH, Taylor SS, Sowadski JM | title = Crystal structure of the catalytic subunit of cyclic adenosine monophosphate-dependent protein kinase | journal = Science (journal) | volume = 253 | issue = 5018 | pages = 407–14 | year = 1991 | month = July | pmid = 1862342 | doi = 10.1126/science.1862342 | url = | issn = }}</ref>


== Literatura ==
== Literatura ==

Верзија на датум 16. јануар 2011. у 06:36

Proteinska fosforilacija

Proteinska kinaza je kinaza koja modifikuje druge proteine putem hemijskog dodavanja fosfatnih grupa na njih (fosforiliacijom). Fosforilacija obično rezultira u funkcionalnoj promeni ciljnog proteina (supstrata) usled promene enzimske aktivnosti, ćelijske lokacije, ili vezivanja za druge proteine. Humani genom sadrži oko 500 gena proteinskih kinaza i one sačinjavaju oku 2% svih ljudskih gena.[1] Proteinske kinaze su takođe prisutne kod bakterija i biljki. Do 30% od postojećih ljudskih proteina može biti modifikovano dejstvom kinaza. Poznato je da one regulišu većinu ćelijskih puteva, posebno one koji učestvuju u prenosu signala.

Hemijska aktivnost

Model molekula neorganskog fosfata (HPO42−). Kod boja: P (narandžasto); O (crveno); H (belo).

Hemijska aktivnost kinaze se sastoji od transfera fosfatne grupe sa nukleozid trifosfata (obično ATP) i njegovog kovalentnog vezivanje na jednu od tri aminokiseline koje imaju slobodnu hidroksilnu grupu. Većina kinaza deluje na obe serin i treonin, druge deluju na tirozin, i neke od njih (dualno-specifične kinauze) deluju na sva tri aminokiselinska ostatka.[2] Postoje takođe proteinske kinaze koje fosforilišu druge aminokiseline, npr. histidinske kinaze koje fosforilišu histidinski ostatak.[3]

Regulacija

Proteinske kinaze imaju sveobuhvatni i suštinski uticaj na ćelije, i stoga je njihova aktivnost strogo regulisana. Kinaze se uključuju i isključuju fosforilacijom (u nekim slučajevima samom kinazom - cis-fosforilacija/autofosforilacija), vezivanjem enzimskih aktivatora ili inhibitora, ili malih molekula, ili putem kontrolisanja njihove lokacije u ćeliji relativno na njihove supstrate.

Struktura

Glavni članak: Domen proteinskih kinaza

Katalitičke podjedinice mnogih proteinskih kinaza su visoko konzervirane, i znatan broj struktura je rešen.[4]

Eukariotske proteinske kinaze su enzimi koji pripadaju velikoj familiji proteina koja deli konzervirani katalitički domen.[5][6][7][8] Postoji više konzerviranih regiona u katalitičkom domenu proteinskih kinaza. U N-terminusu katalitičkog domena postoji glicinom-bogat segment u blizini aminokiseline lizin za koji je bilo pokazano da učestvuje u ATP vezivanju. U centralnom delu katalitičkoj domena, nalazi se konzervirana asparaginska kiselina, koja je važna za katalitičku aktivnost.[9]

Literatura

  1. ^ Manning G, Whyte DB.; et al. (2002). „The protein kinase complement of the human genome”. Science. 298 (5600): 1912—1934. PMID 12471243. doi:10.1126/science.1075762. 
  2. ^ Dhanasekaran N, Premkumar Reddy E (1998). „Signaling by dual specificity kinases”. Oncogene. 17 (11 Reviews): 1447—55. PMID 9779990. doi:10.1038/sj.onc.1202251.  Непознати параметар |month= игнорисан (помоћ)
  3. ^ Besant PG, Tan E, Attwood PV (2003). „Mammalian protein histidine kinases”. Int. J. Biochem. Cell Biol. 35 (3): 297—309. PMID 12531242. doi:10.1016/S1357-2725(02)00257-1.  Непознати параметар |month= игнорисан (помоћ)
  4. ^ Stout TJ, Foster PG, Matthews DJ (2004). „High-throughput structural biology in drug discovery: protein kinases”. Curr. Pharm. Des. 10 (10): 1069—82. PMID 15078142. doi:10.2174/1381612043452695. 
  5. ^ Hanks SK (2003). „Genomic analysis of the eukaryotic protein kinase superfamily: a perspective”. Genome Biol. 4 (5): 111. PMC 156577 Слободан приступ. PMID 12734000. doi:10.1186/gb-2003-4-5-111. 
  6. ^ Hanks SK, Hunter T (1995). „Protein kinases 6. The eukaryotic protein kinase superfamily: kinase (catalytic) domain structure and classification”. FASEB J. 9 (8): 576—96. PMID 7768349.  Непознати параметар |month= игнорисан (помоћ)
  7. ^ Hunter T (1991). „Protein kinase classification”. Meth. Enzymol. 200: 3—37. PMID 1835513. doi:10.1016/0076-6879(91)00125-G. 
  8. ^ Hanks SK, Quinn AM (1991). „Protein kinase catalytic domain sequence database: identification of conserved features of primary structure and classification of family members”. Meth. Enzymol. 200: 38—62. PMID 1956325. doi:10.1016/0076-6879(91)00126-H. 
  9. ^ Knighton DR, Zheng JH, Ten Eyck LF, Ashford VA, Xuong NH, Taylor SS, Sowadski JM (1991). „Crystal structure of the catalytic subunit of cyclic adenosine monophosphate-dependent protein kinase”. Science (journal). 253 (5018): 407—14. PMID 1862342. doi:10.1126/science.1862342.  Непознати параметар |month= игнорисан (помоћ)
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteinska_kinaza&oldid=4010581”