Пређи на садржај

Калијум у биологији

С Википедије, слободне енциклопедије
Натријум-калијумска пумпа је критичан ензим за регулисање нивоа натријума и калијума у ћелијама

Калијум је главни интрацелуларни јон за све типове ћелија, и има главну улогу у одржавању равнотеже флуида и електролита.[1][2] Калијум је неопходан за функционисање свих живих ћелија, те је тако присутан у свим биљним и животињским ткивима. У посебно високим концентрацијама налази се у биљним ћелијама, а у мешовитој исхрани највише је концентрисан у плодовима. Висока концентрација калијума у биљкама, повезана са релативно малим количинама натријума, историјски је довела до тога да је калијум прво изолован из пепела биљака (поташа), што је заузврат дало елементу његово модерно име. Висока концентрација калијума у биљкама значи да интензивна ратарска производња брзо исцрпљује калијум из тла, и стога пољопривредна ђубрива троше 93% хемијске производње калијума у савременој светској привреди.

Функције калијума и натријума у живим организмима су прилично различите. Животиње, посебно, различито користе натријум и калијум за стварање електричних потенцијала у животињским ћелијама, поготову у нервном ткиву. Недостатак калијума код животиња, укључујући људе, доводи до различитих неуролошких дисфункција. Карактеристичне концентрације калијума у моделним организмима су: 30–300 мМ у Е. цоли, 300 мМ у пекарском квасцу, 100 мМ у ћелијама сисара и 4 мМ у крвној плазми.[3]

Функција у биљкама

[уреди | уреди извор]

Главна улога калијума у биљкама је да обезбеди јонско окружење за метаболичке процесе у цитосолу, и као такав функционише као регулатор различитих процеса укључујући регулацију раста.[4] Биљке захтевају јоне калијума (К+) за синтезу протеина и за отварање и затварање стомата, што се регулише протонским пумпама како би околне заштитне ћелије биле тургидне или флацидне. Недостатак калијумових јона може нарушити способност биљке да одржава ове процесе. Калијум такође функционише у другим физиолошким процесима као што су фотосинтеза, синтеза протеина, активација неких ензима, транспорт фотоасимилата у флоемским растворима у изворне органе и одржавање равнотеже катјона: ањона у цитосолу и вакуолама.[5]

Функција код животиња

[уреди | уреди извор]

Калијум је главни катјон+, позитивни јон) унутар животињских ћелија, док је натријум (На+) главни катјон изван животињских ћелија. Разлика између концентрација ових наелектрисаних честица узрокује разлику у електричном потенцијалу између унутрашње и спољашње ћелије, познату као мембрански потенцијал. Баланс између калијума и натријума одржавају транспортери јона у ћелијској мембрани. Сви калијумски јонски канали су тетрамери са неколико очуваних секундарних структурних елемената. Решене су бројне структуре калијумових канала, укључујући волтажне,[6][7][8] лигандне,[9][10][11][12][13] тандемске-поре,[14][15][16] и канале за унутрашње кориговање,[17][18][19][20][21] код прокариота и еукариота. Потенцијал ћелијске мембране који стварају јони калијума и натријума омогућава ћелији да генерише акциони потенцијал — „клин“ електричног пражњења. Способност ћелија да производе електрично пражњење је критична за телесне функције као што су неуротрансмисија, контракција мишића и функција срца.[22]

Референце

[уреди | уреди извор]
  1. ^ Похл, Ханна Р.; Wхеелер, Јохн С.; Мурраy, Х. Едwард (2013). „Цхаптер 2. Содиум анд Потассиум ин Хеалтх анд Дисеасе”. Ур.: Астрид Сигел, Хелмут Сигел анд Роланд К. О. Сигел. Интеррелатионс бетwеен Ессентиал Метал Ионс анд Хуман Дисеасес. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 13. Спрингер. стр. 29—47. ИСБН 978-94-007-7499-5. ПМИД 24470088. дои:10.1007/978-94-007-7500-8_2. 
  2. ^ *Цлаусен, Мицхаел Јакоб Волдсгаард; Поулсен, Ханне (2013). „Содиум/Потассиум Хомеостасис ин тхе Целл”. Ур.: Банци, Луциа. Металломицс анд тхе Целл. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 12. Спрингер. стр. 41—67. ИСБН 978-94-007-5560-4. ПМИД 23595670. дои:10.1007/978-94-007-5561-1_3.  елецтрониц-боок ISBN 978-94-007-5561-1 ISSN 1559-0836 electronic-ISSN 1868-0402
  3. ^ Milo, Ron; Philips, Rob. „Cell Biology by the Numbers: What are the concentrations of different ions in cells?”. book.bionumbers.org. Архивирано из оригинала 20. 4. 2017. г. Приступљено 23. 3. 2017. 
  4. ^ Leigh, R. A.; Wyn Jones, R. G. (1984). „A Hypothesis Relating Critical Potassium Concentrations for Growth to the Distribution and Functions of This Ion in the Plant Cell” (PDF). New Phytologist. 97 (1): 1—13. JSTOR 2434189. doi:10.1111/j.1469-8137.1984.tb04103.xСлободан приступ. 
  5. ^ Hopkins, W.G. and Huner, N.P.A. Introduction to Plant Physiology 4th edition
  6. ^ Santoss JS, Asmar-Rovira GA, Han GW, Liu W, Syeda R, Cherezov V, Baker KA, Stevens RC, Montal M (децембар 2012). „Crystal structure of a voltage-gateds K+ channel pore module in a closed state in lipid membranes.”. J Biol Chem. 287 (51): 43063—70. PMC 3522301Слободан приступ. PMID 23095758. doi:10.1074/jbc.M112.415091Слободан приступ. 
  7. ^ Long SB, Campbell EB, Mackinnon R (август 2005). „Crystal structure of a mammalian voltage-dependent Shaker family K+ channel”. Science. 309 (5736): 897—903. Bibcode:2005Sci...309..897L. PMID 16002581. S2CID 6072007. doi:10.1126/science.1116269Слободан приступ. 
  8. ^ Jiang Y, Lee A, Chen J, et al. (мај 2003). „X-ray structure of a voltage-dependent K+ channel”. Nature. 423 (6935): 33—41. Bibcode:2003Natur.423...33J. PMID 12721618. S2CID 4347957. doi:10.1038/nature01580. 
  9. ^ Jiang Y, Lee A, Chen J, Cadene M, Chait BT, MacKinnon R (мај 2002). „Crystal structure and mechanism of a calcium-gated potassium channel”. Nature. 417 (6888): 515—22. Bibcode:2002Natur.417..515J. PMID 12037559. S2CID 205029269. doi:10.1038/417515a. 
  10. ^ Yuan P, Leonetti MD, Pico AR, Hsiung Y, MacKinnon R (јул 2010). „Structure of the human BK channel Ca2+-activation apparatus at 3.0 A resolution”. Science. 329 (5988): 182—6. Bibcode:2010Sci...329..182Y. PMC 3022345Слободан приступ. PMID 20508092. doi:10.1126/science.1190414. 
  11. ^ Wu Y, Yang Y, Ye S, Jiang Y (јул 2010). „Structure of the gating ring from the human large-conductance Ca(2+)-gated K(+) channel”. Nature. 466 (7304): 393—7. PMC 2910425Слободан приступ. PMID 20574420. doi:10.1038/nature09252. 
  12. ^ Leonetti MD, Yuan P, Hsiung Y, Mackinnon R (новембар 2012). „Functional and structural analysis of the human SLO3 pH- and voltage-gated K+ channel.”. Proc Natl Acad Sci U S A. 109 (47): 19274—9. Bibcode:2012PNAS..10919274L. PMC 3511096Слободан приступ. PMID 23129643. doi:10.1073/pnas.1215078109Слободан приступ. 
  13. ^ Kong C, Zeng W, Ye S, Chen L, Sauer DB, Lam Y, Derebe MG, Jiang Y (2012). „Distinct gating mechanisms revealed by the structures of a multi-ligand gated K(+) channel.”. eLife. 1: e00184. PMC 3510474Слободан приступ. PMID 23240087. doi:10.7554/eLife.00184Слободан приступ. 
  14. ^ Brohawn SG, del Mármol J, MacKinnon R (јануар 2012). „Crystal structure of the human K2P TRAAK, a lipid- and mechano-sensitive K+ ion channel”. Science. 335 (6067): 4s36—41. Bibcode:2012Sci...335..436B. PMC 3329120Слободан приступ. PMID 22282805. doi:10.1126/science.1213808. 
  15. ^ Miller AN, Long SB (јануар 2012). „Crystal structure of the human two-pore domain potassium channel K2P1”. Science. 335 (6067): 432—6. Bibcode:2012Sci...335..432M. PMID 22282804. S2CID 206537279. doi:10.1126/science.1213274. 
  16. ^ Dong YY, Pike AC, Mackenzie A, McClenaghan C, Aryal P, Dong L, Quigley A, Grieben M, Goubin S, Mukhopadhyay S, Ruda GF, Clausen MV, Cao L, Brennan PE, Burgess-Brown NA, Sansom MS, Tucker SJ, Carpenter EP (март 2015). „K2P channel gating mechanisms revealed by structures of TREK-2 and a complex with Prozac.”. Science. 347 (6227): 1256—9. Bibcode:2015Sci...347.1256D. PMC 6034649Слободан приступ. PMID 25766236. doi:10.1126/science.1261512. 
  17. ^ Clarke OB, Caputo AT, Hill AP, Vandenberg JI, Smith BJ, Gulbis JM (јун 2010). „Domain reorientation and rotation of an intracellular assembly regulate conduction in Kir potassium channels.”. Cell. 141 (6): 1018—29. PMID 20564790. S2CID 14484301. doi:10.1016/j.cell.2010.05.003Слободан приступ. 
  18. ^ Kuo A, Gulbis JM, Antcliff JF, Rahman T, Lowe ED, Zimmer J, Cuthbertson J, Ashcroft FM, Ezaki T, Doyle DA (јун 2003). „Crysstal structure of the potassium channel KirBac1.1 in the closed state.”. Science. 300 (5627): 1922—6. Bibcode:2003Sci...300.1922K. PMID 12738871. S2CID 2703162. doi:10.1126/science.1085028Слободан приступ. 
  19. ^ Whorton MR, MacKinnon R (септембар 2011). „Crystal structures of the mammalian GIRK2 K+ channel and gating regulation by G proteins, PIP2, and sodium.”. Cell. 147 (1): 199—208. PMC 3243363Слободан приступ. PMID 21962516. doi:10.1016/j.cell.2011.07.046. 
  20. ^ Nishida M, MacKinnon R (децембар 2002). „Structural basis of inward rectification: cytoplasmic pore of the G protein-gated inward rectifier GIRK1 at 1.8 A resolution.”. Cell. 111 (7): 957—65. PMID 12507423. S2CID 15788511. doi:10.1016/S0092-8674(02)01227-8Слободан приступ. 
  21. ^ Tao X, Avalos JL, Chen J, MacKinnon R (децембар 2009). „Crystal structure of the eukaryotic strong inward-rectifier K+ channel Kir2.2 at 3.1 A resolution.”. Science. 326 (5960): 1668—74. Bibcode:2009Sci...326.1668T. PMC 2819303Слободан приступ. PMID 20019282. doi:10.1126/science.1180310. 
  22. ^ Mikko Hellgren; Lars Sandberg; Olle Edholm (2006). „A comparison between two prokaryotic potassium channels (KirBac1.1 and KcsA) in a molecular dynamics (MD) simulation study”. Biophys. Chem. 120 (1): 1—9. PMID 16253415. doi:10.1016/j.bpc.2005.10.002. 

Spoljašnje veze

[уреди | уреди извор]