С Википедије, слободне енциклопедије
Пертузијски токсин (ПТ) је протеински егзотоксин АБ5 -типа који производи бактерија Bordetella pertussis [2] велики кашаљ . ПТ учествује у колонизацији респираторног тракта и успостављању инфекције.[3] хипертензија ,[4] [5] [6] [7] [8]
Једна велика група бактеријских егзотоксина се назива „А/Б токсинима“, зато што се формирају из две подјединице.[9] ензимску активност, и преносе се у ћелију домаћина након конформационе промене за мембрану везане транспортне „Б“ подјединице.[9] С1 до С5 , при чему сваки комплекс садржи две С4 копије).[10] [11] А-Б структуру: А компонента је ензиматски активна и формира се од С1 подјединице, док је Б компонента део који се везује за рецептор и састоји се од подјединица С2-С5.[11] ptx генима на великом ПТ оперону , који садржи и додатне гене за Ptl протеине. Заједно, ти протеини формирају ПТ секрециони комплекс.[12]
B. pertussis ослобађа ПТ у неактивном облику. Након ПТ везивања за ћелијски мембрански рецептор , долази до његовог уноса у ендозом . Томе следи ретроградни транспорт до транс-Голџијеве мреже и ендоплазматичног ретикулума .[13] глутатиона и АТП-а .[10] [14] АДП-рибозилацију αи подјединица хетеротримерног Г протеина . Тиме се спречава интеракција Г протеина са Г протеин спрегнутим рецепторима на ћелијској мембрани , што омета интрацелуларну комуникацију.[15] аденил циклазе , што доводи до повећања ћелијских концентрација цАМП-а.
Повишене концентрације интрацелуларног цАМП-а утичу на нормалну биолошку сигнализацију. Токсин узрокује неколико системских ефеката, међу којима је повишено ослобађање инсулина , које узрокује хипогликемију . Није познато да ли су ефекти пертузијског токсина одговорни за пароксизмални кашаљ.[16]
Споредни резултат овој јединственог механизма је да је ПТ нашао широку примену као биохемијско средство за АДП-рибосилираје ГТП-везујућих протеина у испитивањама преноса сигнала.[1] [1]
^ а б в Стеин ПЕ, Боодхоо А, Армстронг ГД, Цоцкле СА, Клеин МХ, Реад РЈ (1994). „Тхе црyстал струцтуре оф пертуссис тоxин”. Струцтуре . 2 (1): 45—57. ПМИД 8075982 . дои :10.1016/С0969-2126(00)00007-1 . ^ Рyан КЈ; Раy ЦГ, ур. (2004). Схеррис Медицал Мицробиологy ИСБН 0-8385-8529-9 . ^ Царбонетти НХ, Артамонова ГВ, Маyс РМ, Wортхингтон ЗЕ (2003). „Пертуссис Тоxин Плаyс ан Еарлy Роле ин Респираторy Трацт Цолонизатион бy Бордетелла пертуссис” . Инфецт. Иммун . 71 (11): 6358—66. ПМЦ 219603 ПМИД 14573656 . дои :10.1128/ИАИ.71.11.6358-6366.2003 . ^ Кост C, Херзер W, Ли П, Јацксон Е (1999). „Пертуссис тоxин-сенситиве Г-протеинс анд регулатион оф блоод прессуре ин тхе спонтанеоуслy хyпертенсиве рат”. Цлин Еxп Пхармацол Пхyсиол . 26 (5–6): 449—55. ПМИД 10386237 . дои :10.1046/ј.1440-1681.1999.03058.x . ^ Алфано M, Пусхкарскy Т, Поли Г, Букринскy M (2000). „Тхе Б-Олигомер оф Пертуссис Тоxин Инхибитс Хуман Иммунодефициенцy Вирус Тyпе 1 Реплицатион ат Мултипле Стагес” . Ј Вирол . 74 (18): 8767—70. ПМЦ 116391 ПМИД 10954581 . дои :10.1128/ЈВИ.74.18.8767-8770.2000 . ^ Баглеy К, Абделwахаб С, Тускан Р, Фоутс Т, Леwис Г (2002). „Пертуссис тоxин анд тхе аденyлате цyцласе тоxин фром Бордетелла пертуссис ацтивате хуман моноцyте-деривед дендритиц целлс анд доминантлy инхибит цyтокине продуцтион тхроугх а цАМП-депендент патхwаy”. Ј Леукоц Биол . 72 (5): 962—9. ПМИД 12429718 . ^ Лоцхт C, Кеитх ЈМ (1986). „Пертуссис тоxин гене: нуцлеотиде сеqуенце анд генетиц организатион”. Сциенце . 232 (4755): 1258—1264. ПМИД 3704651 . дои :10.1126/сциенце.3704651 . ^ Раппуоли Р, Ницосиа А, Перугини M, Франзини C, Цасагли MC, Борри МГ, Антони Г, Алмони M, Нери П, Ратти Г (1986). „Цлонинг анд сеqуенцинг оф тхе пертуссис тоxин генес: оперон струцтуре анд гене дуплицатион” . Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А . 83 (13): 4631—4635. ПМЦ 323795 ПМИД 2873570 . дои :10.1073/пнас.83.13.4631 . ^ а б Гиберт M, Перелле С, Боqует П, Попофф МР (1993). „Цхарацтеризатион оф Цлостридиум перфрингенс иота-тоxин генес анд еxпрессион ин Есцхерицхиа цоли” . Инфецт. Иммун . 61 (12): 5147—5156. ПМЦ 281295 ПМИД 8225592 . ^ а б Каслоw ХР, Бурнс DL (1992). „Пертуссис тоxин анд таргет еукарyотиц целлс: биндинг, ентрy, анд ацтиватион” . ФАСЕБ Ј . 6 (9): 2684—90. ПМИД 1612292 . ^ а б Лоцхт C, Антоине Р (1995). „А пропосед мецханисм оф АДП-рибосyлатион цаталyзед бy тхе пертуссис тоxин С1 субунит” . Биоцхимие . 77 (5): 333—40. ПМИД 8527486 . дои :10.1016/0300-9084(96)88143-0 . ^ Wеисс А, Јохнсон Ф, Бурнс D (1993). „Молецулар цхарацтеризатион оф ан оперон реqуиред фор пертуссис тоxин сецретион” . Проц Натл Ацад Сци У С А . 90 (7): 2970—4. ПМЦ 46218 ПМИД 8464913 . дои :10.1073/пнас.90.7.2970 . ^ Плаут РД, Царбонетти НХ (2008). „Ретрограде транспорт оф пертуссис тоxин ин тхе маммалиан целл”. Целл. Мицробиол . 10 (5): 1130—9. ПМИД 18201245 . дои :10.1111/ј.1462-5822.2007.01115.x . ^ Фингер Х, вон Коениг ЦХ, et al. (1996). „Бордетелла ” . Ур.: Баррон С. Баррон'с Медицал Мицробиологy (4тх изд.). Университy оф Теxас Медицал Бранцх. ИСБН 0-9631172-1-1 . ^ Бурнс, D. (1988). „Субунит струцтуре анд ензyмиц ацтивитy оф пертуссис тоxин” . Мицробиол Сци . 5 (9): 285—7. ПМИД 2908558 . ^ Царбонетти НХ (2010). „Пертуссис тоxин анд аденyлате цyцласе тоxин: кеy вируленце фацторс оф Бордетелла пертуссис анд целл биологy тоолс” . Футуре Мицробиол . 5 (3): 455—69. ПМЦ 2851156 ПМИД 20210554 . дои :10.2217/фмб.09.133 .
. ПМИД 14573656. дои:10.1128/ИАИ.71.11.6358-6366.2003.
