Pređi na sadržaj

3-Metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza

S Vikipedije, slobodne enciklopedije
3-Metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza
3-Metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza heterotetramer, Human
Identifikatori
EC broj1.2.4.4
CAS broj9082-72-8
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

3-Metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza (EC 1.2.4.4, 2-oksoizokaproatna dehidrogenaza, 2-oksoizovaleratna (lipoat) dehidrogenaza, 3-metil-2-oksobutanoatna dehidrogenaza (lipoamid), 3-metil-2-oksobutanoat:lipoamid oksidoreduktaza (dekarboksilacija and akceptor-2-metilpropanoilacija), alfa-keto-alfa-metilvaleratna dehidrogenaza, alfa-ketoizokaproatna dehidrogenaza, alfa-ketoizokaproinska dehidrogenaza, alfa-ketoizokaproinska-alfa-keto-alfa-metilvalerijanska dehidrogenaza, alfa-ketoizovaleratna dehidrogenaza, alfa-oksoizokaproatna dehidrogenaza, BCKDH, BCOAD, dehidrogenaza keto kiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza 2-oksokiselina razgranataog lanca (BCD), dehidrogenaza 2-ketokiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza 2-oksokiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza alfa-ketokiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza alfa-okso kiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza keto kiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza ketokiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza, 2-oksoizovalerat (lipoat), dehidrogenaza, alfa-keto kiselina razgranatog lanca) je enzim sa sistematskim imenom 3-metil-2-oksobutanoat:(dihidrolipoillizin-ostatak (2-metilpropanoil)transferaza)-lipoillizin 2-oksidoreduktaza (dekarboksilacija, akceptor-2-metilpropanoilacija).[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

3-metil-2-oksobutanoat + [dihidrolipoillizin-ostatak (2-metilpropanoil)transferaza] lipoillizin [dihidrolipoillizin-ostatak (2-metilpropanoil)transferaza] S-(2-metilpropanoil)dihidrolipoillizin + CO2

Ovaj enzim sadrži tiamin difosfat. On deluje ne samo na 3-metil-2-oksobutanaoat, nego i na 4-metil-2-oksopentanoat i (S)-3-metil-2-oksopentanoat, tako da on deluje na 2-okso kiseline formirane dejstvom transaminaza na valin, leucin i izoleucin. On je komponenta multienzimskog kompleksa 3-metil-2-oksobutanoat u kome su njegove višestruke kopije vezana za osnovu molekula EC 2.3.1.168, dihidrolipoillizinski-ostatak (2-metilpropanoil)transferaza, koji takođe vezuje višestruke kopije enzima of EC 1.8.1.4, dihidrolipoil dehidrogenaze. Ovaj enzim ne deluje na slobodni lipoamid ili lipoilizin, nego samo na lipoillizinski ostatak u EC 2.3.1.168.

Reference

[uredi | uredi izvor]
  1. ^ Bowden, J.A. & Connelly, J.L. (1968). „Branched chain α-keto acid metabolism. II. Evidence for the common identity of α-ketoisocaproic acid and α-keto-β-methyl-valeric acid dehydrogenases”. J. Biol. Chem. 243: 3526—3531. PMID 5656388. 
  2. ^ Connelly, J.L., Danner, D.J. and Bowden, J.A. (1968). „Branched chain α-keto acid metabolism. I. Isolation, purification, and partial characterization of bovine liver α-ketoisocaproic:α-keto-β-methylvaleric acid dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 243: 1198—1203. PMID 5689906. 
  3. ^ Danner, D.J., Lemmon, S.K., Beharse, J.C. and Elsas, L.J., II (1979). „Purification and characterization of branched chain α-ketoacid dehydrogenase from bovine liver mitochondria”. J. Biol. Chem. 254: 5522—5526. PMID 447664. 
  4. ^ Pettit, F.H., Yeaman, S.J. and Reed, L.J. (1978). „Purification and characterization of branched chain α-keto acid dehydrogenase complex of bovine kidney”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA,. 75: 4881—4885. PMID 283398. 
  5. ^ Perham, R.N. (2000). „Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions”. Annu. Rev. Biochem. 69: 961—1004. PMID 10966480. 

Literatura

[uredi | uredi izvor]

Spoljašnje veze

[uredi | uredi izvor]