Glioksalazni sistem
Glioksalazni sistem je skup enzima koji sprovode detoksifikaciju metilglioksala i drugih reaktivnih aldehida koji se formiraju u okviru normalnog metabolizma.[1] Ovaj sistem je izučavan kod bakterija i eukariota.[2][3]
Detoksifikacija se ostvaruje pomoću sekvence dejstava dva enzima zavisna od tiola; prvo glioksalaze І, koja katalizuje izomerizaciju spontano formiranog hemitioacetala od GSH i 2-oksoaldehida (kao što je metilglioksal) u S-2-hidroksiacilglutation.[4][5] Zatim glioksalaza ІІ hidrolizuje te tiolne estere i u slučaju metilglioksalnog katabolizma, proizvodi D-laktat i GSH iz S-D-laktoil-glutationa.[6]
Ovaj ne sistem ispoljava mnoga od tipičnih svojstava enzima kojima se uklanjaju endogeni toksini. Prvo, za razliku od izuzetnog supstratnog opsega mnogih enzima koji učestvuju u ksenobiotskom metabolizmu, on ima usku supstratnu specifičnost. Drugo, intracelularni tioli su neophodni kao deo ćelijskog enzimatskog mehanizma, i treće, ovaj sistem deluje tako što reciklira reaktivne metabolite nazad u oblik koji je podesan za ćelijski metabolizam.
Vidi još
[уреди | уреди извор]Reference
[уреди | уреди извор]- ^ Vander Jagt, D. (1989). The glyoxalase system. In Glutathione: Chemical, Biochemical and Medical Aspects. Part A, D. Dolphin, R. Poulson, and O. Avramovic, eds. (New York: John Wiley & Sons). стр. 597-641.
- ^ Dixon DP, Cummins L, Cole DJ, Edwards R (1998). „Glutathione-mediated detoxification systems in plants”. Curr. Opin. Plant Biol. 1 (3): 258—66. PMID 10066594. doi:10.1016/S1369-5266(98)80114-3.
- ^ Inoue Y, Kimura A (1995). „Methylglyoxal and regulation of its metabolism in microorganisms”. Adv. Microb. Physiol. 37: 177—227. PMID 8540421. doi:10.1016/S0065-2911(08)60146-0.
- ^ PJ, Thornalley (2003). „Glyoxalase I--structure, function and a critical role in the enzymatic defence against glycation”. Biochem. Soc. Trans. 31 (Pt 6): 1343—8. PMID 14641060. doi:10.1042/BST0311343.
- ^ Creighton DJ, Hamilton DS (2001). „Brief history of glyoxalase I and what we have learned about metal ion-dependent, enzyme-catalyzed isomerizations”. Arch. Biochem. Biophys. 387 (1): 1—10. PMID 11368170. doi:10.1006/abbi.2000.2253.
- ^ DL, Vander Jagt (1993). „Glyoxalase II: molecular characteristics, kinetics and mechanism”. Biochem. Soc. Trans. 21 (2): 522—7. PMID 8359524.
