BAR domen
| BAR domain | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura amfifizinskog BAR.[1] | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | BAR | ||||||||
| Pfam | PF03114 | ||||||||
| InterPro | IPR004148 | ||||||||
| SMART | SM00721 | ||||||||
| PROSITE | PDOC51021 | ||||||||
| SCOP | 1uru | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1uru | ||||||||
| CDD | cd07307 | ||||||||
| |||||||||
BAR (Bin–Amfifizin–Rvs) domeni su visoko konzervirani proteinski dimerizacioni domeni koji se javljaju u mnogim proteinima, i koji učestvuju u membranskoj dinamici ćelije. BAR domen ima oblik banane i vezuje se za membranu putem svoje konkavne površine. On ima sposobnost detektovanja membranske zakrivljenosti putem preferentnog vezivanja za zakrivljene membrane.
BAR domeni se javljaju u kombinaciji sa drugim domenima
[уреди | уреди извор]Mnogi proteini BAR familije sadrže alternativne domene lipidne specifičnosti koji pomažu u selektivnom vezivanju određenih membranskih sekcija. Neki takođe imaju SH3 domene za koje se vezuje dinamin, te su proteini poput amfifizina i endofilina implicirani u orkestraciju odvajanja vezikula.
Ljudski proteini koji sadrže ovaj domen
[уреди | уреди извор]AMPH; ARHGAP17; BIN1; BIN2; BIN3; DNMBP; GMIP; RICH2; SH3BP1; SH3GL1; SH3GL2; SH3GL3; SH3GLB1; SH3GLB2;
Reference
[уреди | уреди извор]- ^ Peter BJ; Kent HM; Mills IG; et al. (2004). . „BAR domains as sensors of membrane curvature: the amphiphysin BAR structure”. Science. 303 (5657): 495—9. PMID 14645856. doi:10.1126/science.1092586.
Literatura
[уреди | уреди извор]- Leventis PA, Chow BM, Stewart BA, Iyengar B, Campos AR, Boulianne GL (2001). . „Drosophila Amphiphysin is a post-synaptic protein required for normal locomotion but not endocytosis”. Traffic. 2 (11): 839—50. PMID 11733051. doi:10.1034/j.1600-0854.2001.21113.x.
- Zhang B, Zelhof AC (2002). . „Amphiphysins: raising the BAR for synaptic vesicle recycling and membrane dynamics. Bin-Amphiphysin-Rvsp”. Traffic. 3 (7): 452—60. PMID 12047553. doi:10.1034/j.1600-0854.2002.30702.x.
- Zelhof AC, Bao H, Hardy RW, Razzaq A, Zhang B, Doe CQ (2001). . „Drosophila Amphiphysin is implicated in protein localization and membrane morphogenesis but not in synaptic vesicle endocytosis”. Development. 128 (24): 5005—15. PMID 11748137.
- Mathew D, Popescu A, Budnik V (2003). . „Drosophila amphiphysin functions during synaptic Fasciclin II membrane cycling”. J. Neurosci.. 23 (33): 10710—6. PMID 14627656.
- Peter BJ; Kent HM; Mills IG; et al. (2004). . „BAR domains as sensors of membrane curvature: the amphiphysin BAR structure”. Science. 303 (5657): 495—9. PMID 14645856. doi:10.1126/science.1092586.
- Weissenhorn W (2005). . „Crystal structure of the endophilin-A1 BAR domain”. J. Mol. Biol.. 351 (3): 653—61. PMID 16023669. doi:10.1016/j.jmb.2005.06.013.
- Gallop JL; Jao CC; Kent HM; et al. (2006). . „Mechanism of endophilin N-BAR domain-mediated membrane curvature”. EMBO J.. 25 (12): 2898—910. PMC 1500843
. PMID 16763559. doi:10.1038/sj.emboj.7601174. - Masuda M; Takeda S; Sone M; et al. (2006). . „Endophilin BAR domain drives membrane curvature by two newly identified structure-based mechanisms”. EMBO J.. 25 (12): 2889—97. PMC 1500852 . PMID 16763557. doi:10.1038/sj.emboj.7601176.
- Frost A; Perera R; Roux A; et al. (2008). . „Structural basis of membrane invagination by F-BAR domains”. Cell. 132 (5): 807—17. PMC 2384079 . PMID 18329367. doi:10.1016/j.cell.2007.12.041.
