Пређи на садржај

Ribonukleaza — разлика између измена

С Википедије, слободне енциклопедије
Интерактиван преглед историје
Новија измена →
Садржај обрисан Садржај додат
ВизуелноВикитекст
#Преусмери Pankreasna ribonukleaza
 
.
Ред 1: Ред 1:
{{Pfam_box-lat
#Преусмери [[Pankreasna ribonukleaza]]
| Symbol = Ribonuclease
| Name = Ribonucleaza
| image = 3agn.png
| width =
| caption = ''Ustilago sphaerogena'' ribonukleaza U2 sa AMP, {{PDBe|3agn}}<ref name="Noguchi2010">{{cite journal|last1=Noguchi|first1=Shuji|title=Isomerization mechanism of aspartate to isoaspartate implied by structures ofUstilago sphaerogenaribonuclease U2 complexed with adenosine 3′-monophosphate |journal = Acta Crystallographica Section D |volume=66 |issue=7| year=2010 |pages=843–849 |issn=0907-4449 |doi=10.1107/S0907444910019621}}</ref>
| Pfam= PF00545
| InterPro= IPR000026
| SMART=
| Prosite =
| SCOP = 1brn
| TCDB =
| OPM family=
| OPM protein=
| PDB=
{{PDB3|1mgw}}A:56-137 {{PDB3|1mgr}}A:56-137 {{PDB3|1uck}}B:11-92
{{PDB3|1i70}}A:11-92 {{PDB3|2sar}}A:11-92 {{PDB3|1ucj}}B:11-92
{{PDB3|1lni}}B:11-92 {{PDB3|1ay7}}A:11-92 {{PDB3|1t2h}}B:11-92
{{PDB3|1box}}A:11-92 {{PDB3|1ucl}}A:11-92 {{PDB3|1rge}}B:11-92
{{PDB3|1t2i}}A:11-92 {{PDB3|1c54}}A:11-92 {{PDB3|1rsn}}B:11-92
{{PDB3|1gmq}}A:11-92 {{PDB3|1uci}}A:11-92 {{PDB3|1sar}}B:11-92
{{PDB3|1gmp}}A:11-92 {{PDB3|1rgf}}A:11-92 {{PDB3|1rgg}}B:11-92
{{PDB3|1rgh}}B:11-92 {{PDB3|1i8v}}B:11-92 {{PDB3|1gmr}}B:11-92
{{PDB3|1ynv}}X:11-92 {{PDB3|1py3}}B:79-159 {{PDB3|1pyl}}A:79-159
{{PDB3|2rbi}}B:72-161 {{PDB3|1goy}}A:72-161 {{PDB3|1gou}}B:72-161
{{PDB3|1gov}}A:72-161 {{PDB3|1buj}}A:72-161 {{PDB3|1bao}}B:67-156
{{PDB3|1bsd}}A:67-156 {{PDB3|1ban}}B:67-156 {{PDB3|1brh}}A:67-156
{{PDB3|1brg}}C:67-156 {{PDB3|1brk}}C:67-156 {{PDB3|1bns}}A:67-156
{{PDB3|1bnf}}B:67-156 {{PDB3|1bgs}}B:67-156 {{PDB3|1bnj}}B:67-156
{{PDB3|1bsa}}B:67-156 {{PDB3|1bsb}}C:67-156 {{PDB3|1b3s}}B:67-156
{{PDB3|1x1w}}B:67-156 {{PDB3|1bni}}B:67-156 {{PDB3|1b2x}}B:67-156
{{PDB3|1b2z}}A:67-156 {{PDB3|1bsc}}C:67-156 {{PDB3|1bse}}B:67-156
{{PDB3|1x1y}}B:67-156 {{PDB3|1bri}}C:67-156 {{PDB3|1b2u}}C:67-156
{{PDB3|1b27}}C:67-156 {{PDB3|1b20}}B:67-156 {{PDB3|1bnr}} :67-156
{{PDB3|1b2s}}C:67-156 {{PDB3|1yvs}} :67-156 {{PDB3|1brs}}C:67-156
{{PDB3|1brj}}C:67-156 {{PDB3|1bne}}A:67-156 {{PDB3|1bng}}C:67-156
{{PDB3|1a2p}}A:67-156 {{PDB3|1x1u}}B:67-156 {{PDB3|1fw7}}A:67-156
{{PDB3|1rnb}}A:67-156 {{PDB3|1b21}}C:67-156 {{PDB3|1x1x}}B:67-156
{{PDB3|1brn}}M:67-156 {{PDB3|1b2m}}A:46-129 {{PDB3|1i0v}}A:46-129
{{PDB3|1rls}} :46-129 {{PDB3|1fys}}A:46-129 {{PDB3|1bvi}}B:46-129
{{PDB3|1i2e}}A:46-129 {{PDB3|2hoh}}D:46-129 {{PDB3|3rnt}} :46-129
{{PDB3|6gsp}} :46-129 {{PDB3|4gsp}} :46-129 {{PDB3|1low}}A:46-129
{{PDB3|1i0x}}A:46-129 {{PDB3|1bir}}B:46-129 {{PDB3|1trq}}A:46-129
{{PDB3|1det}} :46-129 {{PDB3|1i2g}}A:46-129 {{PDB3|3bu4}}A:46-129
{{PDB3|1rn1}}A:46-129 {{PDB3|1rnt}} :46-129 {{PDB3|4hoh}}D:46-129
{{PDB3|1rga}} :46-129 {{PDB3|4bu4}}A:46-129 {{PDB3|1rhl}}A:46-129
{{PDB3|5bu4}}A:46-129 {{PDB3|1hz1}}A:46-129 {{PDB3|1trp}}A:46-129
{{PDB3|5hoh}}A:46-129 {{PDB3|7gsp}}A:46-129 {{PDB3|1ygw}} :46-129
{{PDB3|1gsp}} :46-129 {{PDB3|1bu4}} :46-129 {{PDB3|6rnt}} :46-129
{{PDB3|1ch0}}B:46-129 {{PDB3|1rgc}}B:46-129 {{PDB3|4bir}} :46-129
{{PDB3|2rnt}} :46-129 {{PDB3|3hoh}}D:46-129 {{PDB3|1rgl}} :46-129
{{PDB3|1rn4}} :46-129 {{PDB3|1fzu}}A:46-129 {{PDB3|1lov}}A:46-129
{{PDB3|5gsp}} :46-129 {{PDB3|9rnt}} :46-129 {{PDB3|3bir}} :46-129
{{PDB3|1q9e}}C:46-129 {{PDB3|1i3f}}A:46-129 {{PDB3|5bir}}A:46-129
{{PDB3|1g02}}A:46-129 {{PDB3|1loy}}A:46-129 {{PDB3|2bir}}A:46-129
{{PDB3|1tto}}A:46-129 {{PDB3|2aad}}B:46-129 {{PDB3|1lra}} :46-129
{{PDB3|1i3i}}A:46-129 {{PDB3|2bu4}}A:46-129 {{PDB3|2gsp}} :46-129
{{PDB3|1hyf}}A:46-129 {{PDB3|3gsp}} :46-129 {{PDB3|1iyy}}A:46-129
{{PDB3|7rnt}} :46-129 {{PDB3|2aae}} :46-129 {{PDB3|8rnt}} :46-129
{{PDB3|5rnt}} :46-129 {{PDB3|1i2f}}A:46-129 {{PDB3|4rnt}} :46-129
{{PDB3|1rgk}} :46-129 {{PDB3|1rms}} :21-102 {{PDB3|1rds}} :21-102
{{PDB3|1fut}} :45-127 {{PDB3|1rcl}} :45-127 {{PDB3|1fus}} :45-127
{{PDB3|1rck}} :45-127 {{PDB3|1rtu}} :23-113 {{PDB3|1aqz}}A:82-174
{{PDB3|1jbr}}B:82-174 {{PDB3|1jbt}}A:82-174 {{PDB3|1jbs}}A:82-174
{{PDB3|1de3}}A:83-175 {{PDB3|1r4y}}A:83-175
}}
[[Datoteka:3agn.png|thumb|200px|Prostorna struktura ribonukleaze]]

'''Ribonuleaze''' (obično skraćeno na '''RNKaze''') [[nukleaza|nukleaze]] su koje [[kataliza|kataliziraju]] razlaganje of [[RNK]] u manje komponente. Ribonukleaze se dele u [[endoribonukleaza|endoribonukleaze]] i [[egzoribonuleaza|egzoribonukleaze]], a obuhvataju nekoliko potklasa u EC 2.7 (fosforilitički enzimi) i 3.1 (hidrolitički enzimi) enzimskim klasama.<ref>{{cite book|last1=Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed.|title=Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju |date=2005 |publisher=Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB)|location=Sarajevo|isbn=9958-9344-1-8}}</ref><ref>{{cite book|last1=Kapur Pojskić L., Ed.|title=Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju |date=2014 |publisher=Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB)|location=Sarajevo|isbn=978-9958-9344-8-3|edition=2.}}</ref>

== Funkcija ==
Svi proučavani organizmi sadrže mnoštvo RNKaza, koje pripadaju mnogim različitim klasa, što pokazuje da je degradacija [[RNK]] vrlo drevan i važan proces. Kao i čišćenje ćelijske RNK koja više nije potrebnao, RNKaze imaju ključnu ulogu u sazrevanju svih RNK molekula, kako [[iRNK]] koji donose genetički materijal za izradu [[protein]]a i nekodirajuće RNK koje funkcionišu u raznim ćelijskim procesima. Pored toga, aktivni sistemi degradacija RNK su prva odbrana od RNK [[Virus (biologija)|virusa]] i pružaju osnovni mehanizam za naprednije ćelijske imunske strategije, kao što su [[RNK]] sistemi.<ref>{{cite book|last1=Graeme K. Hunter G. K.|title=Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life |date=2000 |publisher=Academic Press |location=London |isbn=0-12-361811-8}}</ref><ref>{{cite book|last1=Nelson D. L., Michael M. Cox M. M.|title=Lehninger Principles of Biochemistry |date=2013 |publisher=W. H. Freeman|isbn=978-1-4641-0962-1}}</ref>

Neke ćelije takođe luče obilne količine nespecifičnih RNKaza, kao što je T1. RNKaze su, dakle, vrlo uobičajene, što je posledica vrlo kratkog životnog veka bilo koje [[RNK]] koja nije u zaštićenom okruženju. Važno je napomenuti da su sve molekule unutarćelijske RNK zaštićene od aktivnosti sopstvene RNkaze, brojnim strategijama, uključujući i [[5 'kapa |5' krajeve]], [[poladenilacija|poliadenilaciju]] 3' kraja, sklopive i unutar RNK- proteinske komplekse ([[ribonukleoprotein]]skih čestica ili RNP).

Dodatni mehanizam zaštite je '''[[inhibitor ribonukleaze]] (RI)''', koji se u nekim vrstama ćelija sastoji od relativno velikog dela ćelijskih proteina (~ 0,1%), a koji se vežu za određene ribonukleaze s najvećim afinitetom od bilo koje [[protein-protein interakcija |interakcije protein-protein]]; [[konstanta disocijacije]] za kompleks RI-RNKaze je ~ 20 fM, pod fiziološkim uslovima. RI se koristi u većini laboratorija koje proučavaju RNK, da se zaštite analizirani uzorci od degradacije dejstvom okolišnim RNKazama.

Slično [[restrikcijski enzim|restrikcijskim enzimima]], koji režu vrlo specifične sekvence dvolančane [[DNK]], klasifikovane su i razne endoribonukleaze mogu da prepoznaju i deluju na specifične sekvence jednolančane RNK.

RNKaze imaju ključnu ulogu u mnogim biološkim procesima, uključujući [[angiogeneza|angiogenezu]] i [[samonekompatibilnost]] kod [[cvetnica]] ([[angiosperme|angiospermi]]).<ref name="SpornRoberts2012">{{cite book |author1= Michael B. Sporn|author2=Anita B. Roberts|title=Peptide Growth Factors and Their Receptors II|url=http://books.google.com/books?id=0O_xCAAAQBAJ&pg=PA556 |date=2012-12-06 |publisher=Springer Science & Business Media|isbn=978-3-642-74781-6|pages=556–}}</ref><ref name="Raghavan2012">{{cite book|author=V. Raghavan |title=Developmental Biology of Flowering Plants|url=http://books.google.com/books?id=Mx7nBwAAQBAJ&pg=PA237|date= 2012-12-06 |publisher=Springer Science & Business Media|isbn=978-1-4612-1234-8|pages=237–}}</ref> RNKaznu aktivnost i homologiju ispoljavaju i mnogi [[toksin]]i koji su odgovorni za odgovor na [[stres]] [[prokariote|prokariotskih]] [[toksin-antitoksin sistem]]a.<ref>{{cite journal|last1=Ramage|first1=Holly R.|last2=Connolly|first2=Lynn E.|last3=Cox|first3=Jeffery S.|last4=Rosenberg|first4=Susan M.|title=Comprehensive Functional Analysis of Mycobacterium tuberculosis Toxin-Antitoxin Systems: Implications for Pathogenesis, Stress Responses, and Evolution|journal=PLoS Genetics|date= 2009-12-11 |volume=5 |issue=12 |pages=e1000767 |doi=10.1371/journal.pgen.1000767}}</ref>

== Klassifikacija ==
=== Glavni tipovi endoribonukleaza ===
[[Datoteka:RNase A.png|thumb|200px|Struktura RNKaze A]]
* [[EC broj|3.1.27.5]]: '''[[Ribonukleaza A|RNKaza A]]''' je najčešća u istraživanjima. Goveđa pankreasna ribonukleaza A je jedan od najotpornijih enzima koji se obično koriste u laboratorijama; jedan način izolacije je da se provri grubi ćelijski ekstrakt pa se svi enzimi, osim RNKaze A, denaturišu. Specifična je za jednolančanu RNK. Cepa 3'-krajeve nesparenih C i U ostataka, na kraju formirajući 3'-fosforisani proizvod preko međuprodukta 2 ', 3'-cikličnog monofosfata. Po svojoj aktivnosti, ne odgovara ni jednom kofaktoru.<ref>{{cite web|url=http://www.biooscientific.com/ProductsServices/LifeScienceProducts/Enzymes/RNaseA.aspx|title=RNase A|work=biooscientific.com|accessdate= 2015-11-07}}</ref>
* [[EC broj|3.1.26.4]]: '''[[RNKaza H]]''' cepa RNK u DNK/RNK dupleksu za produkciju ssDNK. RNKaza H je nespecifična endonukleaza i katalizuje cepanje RNK putem hidrolitskih mehanizama, uz dodatak za enzim vezanog bivalentnog [[Metal (hemija)|metalnog]] [[jon]]a. RNKaza H napušta 5'-fosforilisani produkt.
* [[EC broj|3.1.26.3]]: '''[[RNKaza III]]''' cepa rRNK (16s rRNK i 23s rRNK) iz transkribovanog policistronskog RNK operona, kod prokariota. Takođe razlaže dvostruke lance RNK (dsRNS)-Dicer porodice RNKaze, sečenjem pre-miRNA (duge 60–70bp) na specifičnom mestu i transformiše je u miRNA (22–30bp), koja je aktivno uključena u regulaciju transkripcije i dužine života [[iRNK]].
* [[EC broj|3.1.26.-??]]: '''[[RNKaza L]]''' je interferon-indukovana nukleaza koja, nakon aktivacije, uništava sve RNK u ćeliji.
* [[EC broj|3.1.26.5]]: '''[[RNkaza P]]''' je oblik ribonukleaze koji je jedinstven po tome što je [[ribozim]] - [[RNK |ribonukleinske kiseline]] koji djeluje kao katalizator, na isti način kao [[enzim]]. Njegova funkcija je da seče isključivo dodatni, ili prekursorni, redoslijed na [[tRNA]] molekulama. RNKaza P je jedan od dva poznata i česta ribozima u prirodi (drugi je na [[ribozom]]u). Da je ovaj oblik RNKaze P j[[protein]] i ne sadrži RNK tek nedavno je otkriveno.
* [[EC broj|3.1.??]]: '''[[RNKaza PhyM]]''' je specifična sekvenca za jednolančane RNK. Cepa 3'-kraj neuparenih A i U ostataka.
* [[EC broj|3.1.27.3]]: '''[[RNkaza T1]]''' je specifična sekvenca za jednolančane RNK. Cepa 3'-kraj neuparenih G ostataka.
* [[EC broj|3.1.27.1]]: '''[[RNkaza T2]]''' je specifična sekvenca za jednolančane RNK. Cepa 3'-krajeve sva četiri ostatka, prvenstveno 3'-krajeve A ostataka.
* [[EC broj|3.1.27.4]]: '''[[RNkaza U2]]''' je specifična sekvenca za jednolančane RNK. Cepa 3'-kraj neuparenih A ostataka.
* [[EC broj|3.1.27.8]]: '''[[RNkaza V]]''' je specifična za poliadeninsku i poliuridinsku RNK.

=== Glavni tipovi egzoribonukleaza ===
* [[EC broj|2.7.7.8]]: '''[[Polinukleotid fosforilaza (PNPaza)]]''' funkcioniše kao [[egzonukleza]] i [[nukleotidiltransferaza]].
* [[EC broj|2.7.7.56]]: '''[[RNkaza PH]]''' deluje kao [[egzonukleaza]] i [[nukleotidiltransferaza]].
* [[EC broj|3.1.??]]: '''[[RNkaza R]]''' je bliski homolog Rnkaze II, ali može, za razliju od nje da degradira RNK sa sekundarnim strukturama, bez pomoći dodatnih faktora.
* [[EC broj|3.1.13.5]]: '''[[RNkaza D]]''' je uključena 3'-ka-5' proces pre-[[transfer RNK|tRNA]].
* [[EC broj| 3.1.??]]: '''[[RNkaza T]]''' je glavni učesnik u 3'-ka-5' zrenj mnogih stabilnih RNK.
* [[EC broj|3.1.13.3]]: '''[[Oligoribonukleaza]]''' degradira kratke oligonukleotide do mononukleotida.
* [[EC broj|3.1.11.1]]: '''[[Egzoribonukleaza I]]''' degradira jednolančanu RNK od 5'-ka-3', postoji samo kod [[eukarioti|eukariota]].
* [[EC broj|3.1.13.1]]: '''[[Egzoribonukleaza II]]''' je bliski homolog egzoribonukleaze I.

== Specifičnost RNKaze ==
Aktivno mesto izgleda kao velika pukotina, u kojoj svi aktivni bočni ostaci stvaraju zid i dno doline. Raskol je vrlo tanka i mala podloga koja savršeno odgovara u sredini aktivnog mesta, što omogućuje savršenu interakciju s ostacima. Zapravo ima malu izbočinu na području supstrata. Iako, obično većina egzo- i endoribonukleaza nisu karakteristične, nedavno [[CRISPR]] / Cas sistem prirodnog prepoznavanja i rezanja DNK je dizajniran da seče i ssRNA u nizu specifičnih načina.<ref>{{cite journal|last1=Tamulaitis |first1=Gintautas |last2=Kazlauskiene|first2=Migle |last3=Manakova |first3=Elena |last4=Venclovas |first4=Česlovas |last5=Nwokeoji |first5=Alison O. |last6=Dickman|first6=Mark J. |last7=Horvath|first7=Philippe |last8=Siksnys|first8=Virginijus |title=Programmable RNA Shredding by the Type III-A CRISPR-Cas System of Streptococcus thermophilus |journal=Molecular Cell |date=2014 |volume=56|issue=4 |pages=506–517|doi=10.1016/j.molcel.2014.09.027}}</ref>

==RNKazna kontaminacija tokom ekstrakcije RNK==
[[Ekstrakcija RNK]] u [[molekularna biologija|molekularno biološkim]] eksperimentima se uveliko komplikuje pri pojavi sveprisutnih ribonukleaza koji degradiraju uzorke RNK. Određene RNKaze mogu biti izuzetno izdržljive i teško se inaktiviraju u odnosu na neutralizovanje [[DNKaza]]. Pored prikazanih ćelijskih RNKaza, postoji nekoliko RNKaza koje su prisutne i u okruženju. RNKaze su evoluirale da imaju mnoge vanćelijske funkcije u različitim organizmima.

Kod ovih lučenih RNKaza, enzimske aktivnosti nisu potrebne za svoju novu, [[preadaptacija|preadaptacijsku]] ([[egzaptacija| egzaptacijsku]] funkciju. Na primjer, imunološke RNKaze deluju na destabilizaciju ćelijske membrane bakterija.

== Vidi još ==
* [[Pankreasna ribonukleaza]]

== Reference ==
{{reflist|2}}

== Literatura ==
{{reflist}}
* D'Alessio G and Riordan JF, eds. (1997) ''Ribonucleases: Structures and Functions'', Academic Press.
* Gerdes K, Christensen SK and Lobner-Olesen A (2005). "Prokaryotic toxin-antitoxin stress response loci". ''Nat. Rev. Microbiol.'' (3) 371–382.
{{refend}}

== Spoljašnje veze ==
* [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC3/1/ IUBMB Enzyme Database for EC 3.1]
* [http://www.ebi.ac.uk/intenz/query?cmd=SearchEC&ec=3.1 Integrated Enzyme Database for EC 3.1]
* [http://www.biooscientific.com/ProductsServices/LifeScienceProducts/Enzymes/RNaseA.aspx RNase A]

{{Esteraze-lat}}
{{Enzimi-lat}

[[Категорија:Рибонуклеазе]]
[[Категорија:ЕЦ 3.1]]
[[Категорија:ЕЦ 3.1.26]]
[[Категорија:ЕЦ 3.1.27]]

Верзија на датум 29. октобар 2016. у 03:11

Ribonucleaza
Ustilago sphaerogena ribonukleaza U2 sa AMP, 3agn[1]
Identifikatori
SimbolRibonuclease
PfamPF00545
InterProIPR000026
SCOP1brn
SUPERFAMILY1brn
Prostorna struktura ribonukleaze

Ribonuleaze (obično skraćeno na RNKaze) nukleaze su koje kataliziraju razlaganje of RNK u manje komponente. Ribonukleaze se dele u endoribonukleaze i egzoribonukleaze, a obuhvataju nekoliko potklasa u EC 2.7 (fosforilitički enzimi) i 3.1 (hidrolitički enzimi) enzimskim klasama.[2][3]

Funkcija

Svi proučavani organizmi sadrže mnoštvo RNKaza, koje pripadaju mnogim različitim klasa, što pokazuje da je degradacija RNK vrlo drevan i važan proces. Kao i čišćenje ćelijske RNK koja više nije potrebnao, RNKaze imaju ključnu ulogu u sazrevanju svih RNK molekula, kako iRNK koji donose genetički materijal za izradu proteina i nekodirajuće RNK koje funkcionišu u raznim ćelijskim procesima. Pored toga, aktivni sistemi degradacija RNK su prva odbrana od RNK virusa i pružaju osnovni mehanizam za naprednije ćelijske imunske strategije, kao što su RNK sistemi.[4][5]

Neke ćelije takođe luče obilne količine nespecifičnih RNKaza, kao što je T1. RNKaze su, dakle, vrlo uobičajene, što je posledica vrlo kratkog životnog veka bilo koje RNK koja nije u zaštićenom okruženju. Važno je napomenuti da su sve molekule unutarćelijske RNK zaštićene od aktivnosti sopstvene RNkaze, brojnim strategijama, uključujući i 5' krajeve, poliadenilaciju 3' kraja, sklopive i unutar RNK- proteinske komplekse (ribonukleoproteinskih čestica ili RNP).

Dodatni mehanizam zaštite je inhibitor ribonukleaze (RI), koji se u nekim vrstama ćelija sastoji od relativno velikog dela ćelijskih proteina (~ 0,1%), a koji se vežu za određene ribonukleaze s najvećim afinitetom od bilo koje interakcije protein-protein; konstanta disocijacije za kompleks RI-RNKaze je ~ 20 fM, pod fiziološkim uslovima. RI se koristi u većini laboratorija koje proučavaju RNK, da se zaštite analizirani uzorci od degradacije dejstvom okolišnim RNKazama.

Slično restrikcijskim enzimima, koji režu vrlo specifične sekvence dvolančane DNK, klasifikovane su i razne endoribonukleaze mogu da prepoznaju i deluju na specifične sekvence jednolančane RNK.

RNKaze imaju ključnu ulogu u mnogim biološkim procesima, uključujući angiogenezu i samonekompatibilnost kod cvetnica (angiospermi).[6][7] RNKaznu aktivnost i homologiju ispoljavaju i mnogi toksini koji su odgovorni za odgovor na stres prokariotskih toksin-antitoksin sistema.[8]

Klassifikacija

Glavni tipovi endoribonukleaza

Struktura RNKaze A
  • 3.1.27.5: RNKaza A je najčešća u istraživanjima. Goveđa pankreasna ribonukleaza A je jedan od najotpornijih enzima koji se obično koriste u laboratorijama; jedan način izolacije je da se provri grubi ćelijski ekstrakt pa se svi enzimi, osim RNKaze A, denaturišu. Specifična je za jednolančanu RNK. Cepa 3'-krajeve nesparenih C i U ostataka, na kraju formirajući 3'-fosforisani proizvod preko međuprodukta 2 ', 3'-cikličnog monofosfata. Po svojoj aktivnosti, ne odgovara ni jednom kofaktoru.[9]
  • 3.1.26.4: RNKaza H cepa RNK u DNK/RNK dupleksu za produkciju ssDNK. RNKaza H je nespecifična endonukleaza i katalizuje cepanje RNK putem hidrolitskih mehanizama, uz dodatak za enzim vezanog bivalentnog metalnog jona. RNKaza H napušta 5'-fosforilisani produkt.
  • 3.1.26.3: RNKaza III cepa rRNK (16s rRNK i 23s rRNK) iz transkribovanog policistronskog RNK operona, kod prokariota. Takođe razlaže dvostruke lance RNK (dsRNS)-Dicer porodice RNKaze, sečenjem pre-miRNA (duge 60–70bp) na specifičnom mestu i transformiše je u miRNA (22–30bp), koja je aktivno uključena u regulaciju transkripcije i dužine života iRNK.
  • 3.1.26.-??: RNKaza L je interferon-indukovana nukleaza koja, nakon aktivacije, uništava sve RNK u ćeliji.
  • 3.1.26.5: RNkaza P je oblik ribonukleaze koji je jedinstven po tome što je ribozim - ribonukleinske kiseline koji djeluje kao katalizator, na isti način kao enzim. Njegova funkcija je da seče isključivo dodatni, ili prekursorni, redoslijed na tRNA molekulama. RNKaza P je jedan od dva poznata i česta ribozima u prirodi (drugi je na ribozomu). Da je ovaj oblik RNKaze P jprotein i ne sadrži RNK tek nedavno je otkriveno.
  • 3.1.??: RNKaza PhyM je specifična sekvenca za jednolančane RNK. Cepa 3'-kraj neuparenih A i U ostataka.
  • 3.1.27.3: RNkaza T1 je specifična sekvenca za jednolančane RNK. Cepa 3'-kraj neuparenih G ostataka.
  • 3.1.27.1: RNkaza T2 je specifična sekvenca za jednolančane RNK. Cepa 3'-krajeve sva četiri ostatka, prvenstveno 3'-krajeve A ostataka.
  • 3.1.27.4: RNkaza U2 je specifična sekvenca za jednolančane RNK. Cepa 3'-kraj neuparenih A ostataka.
  • 3.1.27.8: RNkaza V je specifična za poliadeninsku i poliuridinsku RNK.

Glavni tipovi egzoribonukleaza

Specifičnost RNKaze

Aktivno mesto izgleda kao velika pukotina, u kojoj svi aktivni bočni ostaci stvaraju zid i dno doline. Raskol je vrlo tanka i mala podloga koja savršeno odgovara u sredini aktivnog mesta, što omogućuje savršenu interakciju s ostacima. Zapravo ima malu izbočinu na području supstrata. Iako, obično većina egzo- i endoribonukleaza nisu karakteristične, nedavno CRISPR / Cas sistem prirodnog prepoznavanja i rezanja DNK je dizajniran da seče i ssRNA u nizu specifičnih načina.[10]

RNKazna kontaminacija tokom ekstrakcije RNK

Ekstrakcija RNK u molekularno biološkim eksperimentima se uveliko komplikuje pri pojavi sveprisutnih ribonukleaza koji degradiraju uzorke RNK. Određene RNKaze mogu biti izuzetno izdržljive i teško se inaktiviraju u odnosu na neutralizovanje DNKaza. Pored prikazanih ćelijskih RNKaza, postoji nekoliko RNKaza koje su prisutne i u okruženju. RNKaze su evoluirale da imaju mnoge vanćelijske funkcije u različitim organizmima.

Kod ovih lučenih RNKaza, enzimske aktivnosti nisu potrebne za svoju novu, preadaptacijsku ( egzaptacijsku funkciju. Na primjer, imunološke RNKaze deluju na destabilizaciju ćelijske membrane bakterija.

Vidi još

Reference

  1. ^ Noguchi, Shuji (2010). „Isomerization mechanism of aspartate to isoaspartate implied by structures ofUstilago sphaerogenaribonuclease U2 complexed with adenosine 3′-monophosphate”. Acta Crystallographica Section D. 66 (7): 843—849. ISSN 0907-4449. doi:10.1107/S0907444910019621. 
  2. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Sarajevo: Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB). ISBN 9958-9344-1-8. 
  3. ^ Kapur Pojskić L., Ed. (2014). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (2. изд.). Sarajevo: Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB). ISBN 978-9958-9344-8-3. 
  4. ^ Graeme K. Hunter G. K. (2000). Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. London: Academic Press. ISBN 0-12-361811-8. 
  5. ^ Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013). Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman. ISBN 978-1-4641-0962-1. 
  6. ^ Michael B. Sporn; Anita B. Roberts (2012-12-06). Peptide Growth Factors and Their Receptors II. Springer Science & Business Media. стр. 556—. ISBN 978-3-642-74781-6. 
  7. ^ V. Raghavan (2012-12-06). Developmental Biology of Flowering Plants. Springer Science & Business Media. стр. 237—. ISBN 978-1-4612-1234-8. 
  8. ^ Ramage, Holly R.; Connolly, Lynn E.; Cox, Jeffery S.; Rosenberg, Susan M. (2009-12-11). „Comprehensive Functional Analysis of Mycobacterium tuberculosis Toxin-Antitoxin Systems: Implications for Pathogenesis, Stress Responses, and Evolution”. PLoS Genetics. 5 (12): e1000767. doi:10.1371/journal.pgen.1000767. 
  9. ^ „RNase A”. biooscientific.com. Приступљено 2015-11-07. 
  10. ^ Tamulaitis, Gintautas; Kazlauskiene, Migle; Manakova, Elena; Venclovas, Česlovas; Nwokeoji, Alison O.; Dickman, Mark J.; Horvath, Philippe; Siksnys, Virginijus (2014). „Programmable RNA Shredding by the Type III-A CRISPR-Cas System of Streptococcus thermophilus”. Molecular Cell. 56 (4): 506—517. doi:10.1016/j.molcel.2014.09.027. 

Literatura

  • D'Alessio G and Riordan JF, eds. (1997) Ribonucleases: Structures and Functions, Academic Press.
  • Gerdes K, Christensen SK and Lobner-Olesen A (2005). "Prokaryotic toxin-antitoxin stress response loci". Nat. Rev. Microbiol. (3) 371–382.

Spoljašnje veze

{{Enzimi-lat}

Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Ribonukleaza&oldid=12165960”