Анафилатоксин
| Анафилатоксину-сличан домен | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура свињског C5adesArg.[1] | |||||||||
| Идентификатори | |||||||||
| Симбол | АНАТО | ||||||||
| Пфам | ПФ01821 | ||||||||
| ИнтерПро | ИПР000020 | ||||||||
| СМАРТ | АНАТО | ||||||||
| ПРОСИТЕ | ПДОЦ00906 | ||||||||
| СЦОП | 1ц5а | ||||||||
| СУПЕРФАМИЛY | 1ц5а | ||||||||
| |||||||||
Анафилатоксини, или анафилотоксини, су фрагменти (C3a, C4a и C5a) који се формирају током активације система комплемента[2]. Компоненте комплемента: C3, C4 и C5, су масивни гликопротеини који имају важне функције у имунском респонсу и одбрани домаћина.[3] Они имају широк низ биолошких активности. До њихове активације долази протеолитичким пресецањем на специфичним местима, чиме се формирају а- и б-фрагменти.[4] А-фрагменти формирају посебне структурне домене од приближно 76 аминокиселина. Њих кодира један ексон гена протеина комплемента. C3a, C4a и C5a компоненте се називају анафилатоксинима.[4][5] Они изазивају контракције глатких мишића, отпуштање хистамина из маст ћелија, и побољшавају васкуларну пермеабилност.[5] Они такође посредују хемотаксу, инфламацију, и стварање цитотоксичних радикала кисеоника.[5] Ови протеини су веома хидрофилни, са углавном алфа хеликсном структуром ојачаном са три дисулфидна моста.[5]
Функција[уреди | уреди извор]
Анафилатоксин имају способност иницирања дегранулације (ослобађања супстанци) из ендотелних ћелија, маст ћелија или фагоцита, које узрокују локални инфламаторни респонс. Ако је дегранулација сувише јака, она може да доведе до шоку-сличних синдрома, што подсећа на алергијску реакцију.
Анафилатоксини индиректно посредују:
- контракцију ћелија глатких мишића, нпр. бронхоспазме
- повећање пермеабилности крвних капилара
- хемотаксу - рецепторима-посредовано кретање леукоцита у правцу повећања концентрације анафилатоксина
Види још[уреди | уреди извор]
Литература[уреди | уреди извор]
- ^ Wиллиамсон МП, Мадисон ВС (1990). „Тхрее-дименсионал струцтуре оф порцине Ц5адесАрг фром 1Х нуцлеар магнетиц ресонанце дата”. Биоцхемистрy. 29 (12): 2895—905. ПМИД 2337573. дои:10.1021/би00464а002.
- ^ Хугли ТЕ (1986). „Биоцхемистрy анд биологy оф анапхyлатоxинс”. Цомплемент. 3 (3): 111—27. ПМИД 3542363.
- ^ Фритзингер DC, Петрелла ЕЦ, Цоннеллy МБ, Бредехорст Р, Вогел ЦW (1992). „Примарy струцтуре оф цобра цомплемент цомпонент Ц3”. Ј. Иммунол. 149 (11): 3554—3562. ПМИД 1431125.
- ^ а б Роса ПА, Огата РТ, Зепф НЕ (1989). „Сеqуенце оф тхе гене фор мурине цомплемент цомпонент Ц4”. Ј. Биол. Цхем. 264 (28): 16565—16572. ПМИД 2777798.
- ^ а б в г Геннаро Р, Симониц Т, Негри А, Моттола C, Сеццхи C, Ронцхи С, Ромео D (1986). „Ц5а фрагмент оф бовине цомплемент. Пурифицатион, биоассаyс, амино-ацид сеqуенце анд отхер струцтурал студиес”. Еур. Ј. Биоцхем. 155 (1): 77—86. ПМИД 3081348. дои:10.1111/ј.1432-1033.1986.тб09460.x.
Спољашње везе[уреди | уреди извор]
- Анапхyлатоxин на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- Анапхyлатоxин у речнику еMedicine