Proteinska kinaza B
| AKT1 | |
|---|---|
 Kristalna struktura Akt-1-inhibitor kompleksa.[1] | |
| Identifikatori | |
| Simbol | AKT1 |
| Entrez | 207 |
| HUGO | 391 |
| OMIM | 164730 |
| RefSeq | NM_005163 |
| UniProt | P31749 |
| Ostali podaci | |
| Lokus | Hromozom 14 q32.32-32.33 |
Proteinska kinaza B (Akt, PKB) je serin/treonin-specifična proteinska kinaza koja učestvuje u više ćelijskih procesa, kao što su glukozni metabolizam, apoptoza, ćelijska proliferacija, transkripcija i ćelijska migracija.
Članovi familije
[uredi | uredi izvor]Akt1 učestvuje u putevima ćelijskog opstanka, putem inhibiranja procesa apoptoze. Akt1 takođe ima sposobnost indukovanja puteva proteinske sinteze, i stoga je jedan od ključnih proteina u ćelijskim putevima koji dovode do hipertrofije skeletalnih mišića, i generalnog rasta tkiva. Pošto može da blokira apoptozu, i stoga da promoviše ćelijski opstanak, Akt1 je impliciran kao jedan od glavnih faktora u mnogim tipovima kancera. Akt1 je originalno identifikovan kao onkogen u transformišućem retrovirusu, AKT8.[2]
Akt2 je važan signalni molekul u insulinskom signalnom putu. On je neophodan za indukciju glokoznog transporta. Kod miševa bez Akt1 ali sa normalnim Akt2, glukozna homeostaza nije poremećena, ali su životinje manje, što je u skaldu sa ulogom Akt1 u rastu. U kontrastu s tim, miševi bez Akt2, a normalnim Akt1, imaju blagu deficijenciju rasta i pokazuju dijabetesni fenotip (insulinsku rezistenciju), što je konsistentno sa tumačenjem da je Akt2 specifičan za insulinski signalni put.[3]
Uloga Akt3 je manje poznat, mada izgleda da je predominantno izražen u mozgu. Postoje izveštaji po kojima miševi bez Akt3 imaju male mozgove.[4]
Reference
[uredi | uredi izvor]- ^ PDB: 3MV5; Freeman-Cook KD, Autry C, Borzillo G, Gordon D, Barbacci-Tobin E, Bernardo V, Briere D, Clark T, Corbett M, Jakubczak J, Kakar S, Knauth E, Lippa B, Luzzio MJ, Mansour M, Martinelli G, Marx M, Nelson K, Pandit J, Rajamohan F, Robinson S, Subramanyam C, Wei L, Wythes M, Morris J (2010). „Design of selective, ATP-competitive inhibitors of Akt”. J. Med. Chem. 53 (12): 4615—22. PMID 20481595. doi:10.1021/jm1003842.
- ^ Staal SP, Hartley JW, Rowe WP (1977). „Isolation of transforming murine leukemia viruses from mice with a high incidence of spontaneous lymphoma”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 74 (7): 3065—7. PMC 431413
. PMID 197531. doi:10.1073/pnas.74.7.3065.
- ^ Garofalo RS, Orena SJ, Rafidi K, Torchia AJ, Stock JL, Hildebrandt AL, Coskran T, Black SC, Brees DJ, Wicks JR, McNeish JD, Coleman KG (2003). „Severe diabetes, age-dependent loss of adipose tissue, and mild growth deficiency in mice lacking Akt2/PKB beta”. J. Clin. Invest. 112 (2): 197—208. PMC 164287 . PMID 12843127. doi:10.1172/JCI16885.
- ^ Yang ZZ, Tschopp O, Baudry A, Dümmler B, Hynx D, Hemmings BA (2004). „Physiological functions of protein kinase B/Akt”. Biochem. Soc. Trans. 32 (Pt 2): 350—4. PMID 15046607. doi:10.1042/BST0320350.
Literatura
[uredi | uredi izvor]- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Los M, Maddika S, Erb B, Schulze-Osthoff K (2009). „Switching Akt: from survival signaling to deadly response”. BioEssays. 31 (5): 492—5. PMC 2954189 . PMID 19319914. doi:10.1002/bies.200900005.
Spoljašnje veze
[uredi | uredi izvor]- Proto-Oncogene+Proteins+c-akt на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
