Пређи на садржај

Fosfolipaza A2

С Википедије, слободне енциклопедије
Fosfolipaza A2
Identifikatori
EC broj3.1.1.4
CAS broj9001-84-7
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Fosfolipaza A2
Ee venom fosfolipaza A2 sPLA2.
Identifikatori
SimbolPhospholip_A2_1
PfamPF00068
InterProIPR001211
PROSITEPDOC00109
SCOP1bbc
SUPERFAMILY1bbc
OPM superfamilija90
OPM protein1g4i

Fosfolipaze A2 (PLA2, EC 3.1.1.4, lecitinaza A, fosfatidaza, fosfatidolipaza, fosfolipaza A) su enzimi koji odvajaju masne kiseline sa drugog atoma ugljenika glicerola. Sistematsko ime je fosfatidilholin 2-acilhidrolaza.[1][2][3][4][5][6] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

fosfatidilholin + H2O 1-acilglicerofosfoholin + karboksilat

Ove fosfolipaze specifično prepoznaju sn-2 acilnu vezu fosfolipida i katalitički hidrolizuju vezu oslobađajući arahidonsku kiselinu i lizofosfolipide. Nakon naknadne modifikacije ciklooksigenazama, arahidonska kiselina postaje eikozanoid. Eikozanoidi obuhvataju prostaglandine i leukotriene, koji se kategorizuju kao inflamatorni posrednici.[7]

PLA2 je široko rasprostranjena u životinjskim tkivima. Ona je prisutna kod insekata i u zmijskom venomu.[8] Venom zmija i insekata se ulgavnom sastoji od melitina, koji je PLA2 stimulant. Usled povećanog prisustva i aktivnosti PLA2 nakon uboda zmije ili insekta, dolazi do disproporcionalnog oslobađanja arahidonska kiselina iz fosfolipidnih membrana. Rezultat toga je inflamacija i bol.[9] Takođe postoji i prokariotska fosfolipaza A2.

Ostali tipovi fosfolipaza su fosfolipaza A1, fosfolipaza B, fosfolipaza C, i fosfolipaza D.[10]

Izoenzimi ljudske fosfolipaze A2 su:

Proteinski domen fosfolipaze A2 sadrži i:

  1. ^ Doery, H.M. & Pearson, J.E. (1961). „Haemolysins in venoms of Australian snakes. Observations on the haemolysins of the venoms of some Australian snakes and the separation of phospholipase A from the venom of Pseudechis porphyriacus. Biochem. J. 78: 820—827. PMID 13723433. 
  2. ^ Fraenkel-Conrat, H. & Fraenkel-Conrat, J. (1950). „Inactivation of crotoxin by group-specific reagents”. Biochim. Biophys. Acta. 5: 98—104. PMID 15433984. 
  3. ^ Hanahan, D.J., Brockerhoff, H. and Barron, E.J. (1960). „The site of attack of phospholipase (lecithinase) A on lecithin: a re-evaluation. Position of fatty acids on lecithins and triglycerides”. J. Biol. Chem. 235: 1917—1923. PMID 14399412. 
  4. ^ Moore, J.H. & Williams, D.L. (1964). „Some observations on the specificity of phospholipase A”. Biochim. Biophys. Acta. 84: 41—54. PMID 14124755. 
  5. ^ Saito, K. & Hanahan, D.J. (1962). „A study of the purification and properties of the phospholipase A of Crotalus adamanteus venom”. Biochemistry. 1: 521—532. PMID 14496116. 
  6. ^ van den Bosch, H. (1980). „Intracellular phospholipases A”. Biochim. Biophys. Acta. 604: 191—246. PMID 6252969. 
  7. ^ Dennis EA (1994). „Diversity of group types, regulation, and function of phospholipase A2”. J. Biol. Chem. 269 (18): 13057—60. PMID 8175726. 
  8. ^ Nicolas JP, Lin Y, Lambeau G, Ghomashchi F, Lazdunski M, Gelb MH (1997). „Localization of structural elements of bee venom phospholipase A2 involved in N-type receptor binding and neurotoxicity”. J. Biol. Chem. 272 (11): 7173—81. PMID 9054413. doi:10.1074/jbc.272.11.7173. 
  9. ^ Argiolas A, Pisano JJ (1983). „Facilitation of phospholipase A2 activity by mastoparans, a new class of mast cell degranulating peptides from wasp venom” (PDF). J. Biol. Chem. 258 (22): 13697—702. PMID 6643447. 
  10. ^ Cox, Michael; Nelson, David R.; Lehninger, Albert L (2005). Lehninger principles of biochemistry (4th изд.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4339-2. 

Spoljašnje veze

[уреди | уреди извор]