Prenilacija — разлика између измена

Садржај обрисан Садржај додат

Инлајн

Верзија на датум 31. мај 2021. у 16:59

Prenilacija (izoprenilacija, lipidacija) je adicija hidrofobnih molekula na protein. Normalno se podrazumeva da prenilne grupe (3-metil-but-2-en-1-il) omogućavaju vezivanje za ćelijske membrane, slično lipidnim ankerima, mada za to nema direktne evidencije. Prenil grupe su važne za protein-protein vezivanje putem specijalizovanih domena za vezivanje prenila.

Proteinska prenilacija

Proteinska prenilacija poboljšava transfer bilo farnezil ili geranil-geranil grupa do C-terminalnih cistein(a) ciljnog proteina. Postoje tri enzima za izvođenje prenilacije u ćeliji, farnezil transferaza, Caax proteaza i geranilgeranil transferaza I.^[1]

Farnezilacija je tip prenilacije, posttranslacione modifikacije proteina, putem koje se izoprenilna grupa dodaje na cisteinski ostatak.^[2] Farnezilacija je oblik posredovanja protein-protein i protein-membranskih interakcija.^[3]

Reference

^ P. J. Casey & M. C. Seabra (1996). „Protein Prenyltransferases”. Journal of Biological Chemistry. 271 (10): 5289—5292. doi:10.1074/jbc.271.10.5289. PDF
^ Maltese WA. Posttranslational modification of proteins by isoprenoids in mammalian cells. FASEB J. 1990 Dec;4(15):3319-28.
^ G. Novelli & M. R. D'Apice (2012). „Protein farnesylation and disease”. Journal of Inherited Metabolic Disease. 35 (5): 917—926. doi:10.1007/s10545-011-9445-y.

Literatura

Sebastian Maurer-Stroh and Frank Eisenhaber (2005). "Refinement and prediction of protein prenylation motifs" Архивирано на сајту Wayback Machine (26. април 2014). Genome Biology. 6:R55.
Magee A, Seabra M (2003). „Are prenyl groups on proteins sticky fingers or greasy handles?”. Biochem J. 376 (Pt 2): e3—4. PMC 1223795 . PMID 14627432. doi:10.1042/BJ20031531.
Taylor J, Reid T, Terry K, Casey P, Beese L (2003). „Structure of mammalian protein geranylgeranyltransferase type-I”. EMBO J. 22 (22): 5963—74. PMC 275430 . PMID 14609943. doi:10.1093/emboj/cdg571.

Vidi još

Spoljašnje veze

Prenylation на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)

[1] P. J. Casey & M. C. Seabra (1996). „Protein Prenyltransferases”. Journal of Biological Chemistry. 271 (10): 5289—5292. doi:10.1074/jbc.271.10.5289. PDF

[2] Maltese WA. Posttranslational modification of proteins by isoprenoids in mammalian cells. FASEB J. 1990 Dec;4(15):3319-28.

[3] G. Novelli & M. R. D'Apice (2012). „Protein farnesylation and disease”. Journal of Inherited Metabolic Disease. 35 (5): 917—926. doi:10.1007/s10545-011-9445-y.

[1]

[2]

[3]

@@ Ред 12: / Ред 12: @@
 == Literatura ==
 {{refbegin}}
-* -{Sebastian Maurer-Stroh and Frank Eisenhaber (2005). [http://genomebiology.com/2005/6/6/R55 "Refinement and prediction of protein prenylation motifs"]. ''Genome Biology''. '''6''':R55.}-
+* -{Sebastian Maurer-Stroh and Frank Eisenhaber (2005). [http://genomebiology.com/2005/6/6/R55 "Refinement and prediction of protein prenylation motifs"] {{Wayback|url=http://genomebiology.com/2005/6/6/R55 |date=20140426232730 }}. ''Genome Biology''. '''6''':R55.}-
 * {{cite journal |vauthors=Magee A, Seabra M |title=Are prenyl groups on proteins sticky fingers or greasy handles? |journal=Biochem J |volume=376 |issue=Pt 2 |pages=e3–4 |year=2003 |pmid=14627432 |doi=10.1042/BJ20031531 |pmc=1223795}}
 * {{cite journal |vauthors=Taylor J, Reid T, Terry K, Casey P, Beese L |title=Structure of mammalian protein geranylgeranyltransferase type-I |journal=EMBO J |volume=22 |issue=22 |pages=5963–74 |year=2003 |pmid=14609943 |doi=10.1093/emboj/cdg571 |pmc=275430}}