S-Nitrozilacija

С Википедије, слободне енциклопедије

С-Нитрозилација је специфична реакција везивања за тиолну групу чиме се формира С-нитрозотиол (СНО). Кад тиолна група припада подскупу цистеинских остатака протеина, резултирајући СНО је С-нитрозопротеин. С-Нитрозилација је облик Посттранслационе модификације која се слична фосфорилацији.[1] С-Нитрозилација задовољава критеријуме валидације сигналног механизма који је подстакнут стимулусом,[2] прецизно циљан,[3] реверзибилан,[4] просторно-темпорално ограничен[5][6] и неопходан за специфичне ћелијске респонсе.[7] Први протеин за који је показано да је његова активност регулисана путем С-нитрозилације у овом маниру је био НМДА-тип глутаматног рецептора у мозгу.[8][9] Од тог времена је показано да је С-нитрозилација свеприсутна у биологији, пошто је показано да до ње долази у свим филогенетичким царствима[10][11] и сматра се прототипним редокс-базираним сигналним механизмом,[12] за који се претпоставља да је еволуирао у примордијалног Земљи.[13]

Реверзни процес од С-нитрозилације се назива денитрозилација, за који је поред тога што се спонтано одвија у присуству металних јона и под условима фотолизе,[14] недавно показано да је ензиматски контролисани процес. С-Нитрозоглутатион редуктаза (ГСНОР), која убрзава декомпозицију С-нитрозоглутатиона (ГСНО) и других СНО-протеина, је алкохолна дехидрогеназа класе III изоензима. За њу је показано да је конзервирана од бактерија до људи.[15] Слично томе, тиоредоксин/тиоредоксин редуктазни систем катализује денитрозилацију бројних С-нитрозопротеина[16][17][18] Аберантна или нерегулисана денитрозилација или С-нитрозилација је била асоцирана са можданим ударом (церебралном исхемијом)[19] и бројним хроничним дегенеративним болестима, укључујући Паркинсонову и Алзхеимерову болест[20][21][22][23] и Амиотрофичну латералну склерозу (АЛС).[24] Однедавно је познато да С-нитрозилација узима учешћа у биологији канцера.[25] С-Нитросyлатион оф ЕГФР анд Срц ацтиватес ан онцогениц сигналинг нетwорк ин хуман басал-лике бреаст цанцер [26]

Референце[уреди | уреди извор]

  1. ^ Ананд П, Стамлер ЈС. Ј. Мол. Мед. (Берл). 90(3): 233-244 (2012)
  2. ^ Хоффманн, Ј, Диммелер, С, Хаенделер, Ј. ФЕБС Летт. 551:153-158 (2003)
  3. ^ Сун ЈХ, Xин CL, Еу ЈП, Стамлер ЈС, Меисснер Г. Проц. Натл. Ацад. Сци. У С А 98:11158-11162 (2003)
  4. ^ Падгетт CM, Wхортон АР. Ам. Ј. Пхyсиол. 269:739-749 (1995)
  5. ^ Фанг M, Јаффреy СР, Саwа А, Yе К, Луо X, Снyдер СХ. Неурон 28:183-193 (2000)
  6. ^ Иwакири Y, Сатох А, Цхаттерјее С, Тоомре ДК, Цхалоуни CM, Фултон D, Гросзманн РЈ, Схах ВХ, Сесса WЦ. Проц. Натл. Ацад. Сци. У С А 103:19777-19782 (2006)
  7. ^ Хесс ДТ, Матсумото А, Ким СО, Марсхалл ХЕ, Стамлер ЈС. Нат. Рев. Мол. Целл. Биол. 6:150-166 (2005)
  8. ^ Леи СЗ, Пан З-Х, Аггарwал СК, Цхен Х-СВ, Хартман Ј, Суцхер Њ, Липтон СА. Неурон 8(6):1087-1099 (1992)
  9. ^ Липтон СА, Цхои Y-Б, Пан З-Х, Леи СЗ, Цхен Х-СВ, Суцхер Њ, Сингел ДЈ, Лосцалзо Ј, Стамлер ЈС. Натуре 364(6438):626-632 (1993)
  10. ^ Сетх D, Хаусладен А, Wанг YЈ, Стамлер ЈС. Сциенце 336(6080):470-473 (2012)
  11. ^ Малик СИ, Хуссаин А, Yун БW, Споел СХ, Лоаке ГЈ. Плант Сци. 181(5):540-544 (2011)
  12. ^ Стамлер ЈС, Ламас С, Фанг ФЦ. Целл 106(6):675-683 (2001)
  13. ^ Деракхсхан Б, Хао Г, Гросс СС. Цардиовасц. Рес. 75(2):210-219 (2007)
  14. ^ Сингх РЈ, Хогг Н, Јосепх Ј, Калyанараман Б. Ј. Биол. Цхем. 271(31):18596-603 (1996)
  15. ^ Лиу L, Хаусладен А, Зенг M, Qуе L, Хеитман Ј, Стамлер ЈС. Натуре 410(6827):490-4 (2001)
  16. ^ Стоyановскy ДА, Тyурина YY, Тyурин ВА, Ананд D, Мандавиа ДН, Гиус D, Иванова Ј, Питт Б, Биллиар ТР, Каган ВЕ. Ј. Ам. Цхем. Соц. 127:15815-23 (2005)
  17. ^ Сенгупта Р, Рyтер СW, Зуцкербраун БС, Тзенг Е, Биллиар ТР, Стоyановскy ДА. Биоцхемистрy. 46:8472-83 (2007)
  18. ^ Бенхар M, Форрестер МТ, Хесс ДТ, Стамлер ЈС. Сциенце 320:1050-4 (2008)
  19. ^ Гу З, Каул M, Yан Б, Кридел СЈ, Цуи Ј, Стронгин А, Смитх ЈW, Лиддингтон РЦ, Липтон СА. Сциенце 297(5584):1186-90 (2002)
  20. ^ Yао D, Гу З, Накамура Т, Схи З-Q, Ма Y, Гастон Б, Палмер ЛА, Роцкенстеин ЕМ, Зханг З, Маслиах Е, Уехара Т, Липтон СА. Проц. Натл. Ацад. Сци. У С А 101(29):10810-4 (2004)
  21. ^ Уехара Т, Накамура Т, Yао D, Схи З-Q, Гу З, Маслиах Е, Номура Y, Липтон СА. Натуре 2441(7092):513-7 (2006)
  22. ^ Бенхар M, Форрестер МТ, Стамлер ЈС. АЦС Цхем. Биол. 1(6):355-8 (2006)
  23. ^ Цхо D-Х, Накамура Т, Фанг Ј, Циеплак П, Годзик А, Гу З, Липтон СА. Сциенце 324(5923):102-5 (2009)
  24. ^ Сцхонхофф CM, Матсуока M, Туммала Х, Јохнсон МА, Естевéз АГ, Wу Р, Камаид А, Рицарт КЦ, Хасхимото Y, Гастон Б, Мацдоналд ТЛ, Xу З, Манницк ЈБ. Проц. Натл. Ацад. Сци. У С А 103(7):2404-9 (2006)
  25. ^ Аранда Е, Лóпез-Педрера C, Де Ла Хаба-Родригуез ЈР, Родригуез-Ариза А. Цурр. Мол. Мед. 12(1):50-67 (2012)
  26. ^ Сwитзер ЦХ, Глyнн СА, Цхенг РY, Ридноур ЛА, Греен ЈЕ, Амбс С, Wинк ДА. Мол Цанцер Рес.Сеп;10(9):1203-15.(2012)