Прокариотска транслација

Прокариотска транслација је процес којим се информациона РНК транслира у протеине код прокариота.

Иницијација

Иницијација транслације код прокариота обухвата формирање транслационог система који се састоји од: две рибозомалне подјединице (50С & 30С), иРНК која се транслира, прве аминоацил тРНК (тРНК са везаном аминокиселином), ГТП (као извора енергије), и три иницијациона фактора (ИФ1, ИФ2, и ИФ3), који помажу у формирању иницијационог комплекса.^[1]

Рибозом има три активна места: А, П, и Е место. А место је улазна тачка за аминоацил тРНК (изузев за прву аминоацил тРНК, fMet-tRNA_f^Met, која улази у П место). На П месту се формира пептидил тРНК у рибозому. тРНК без аминокиселине излази на Е месту након што је предала аминокиселину.

Селекција места иницијације (обично AUG кодона) зависи од интеракције између 30С подјединице и иРНК шаблона. 30С подјединица се везује за иРНК шаблон на региону који је богат пурином (Шајн Далгарно секвенца) испред АУГ иницијационог кодона. Шајн Далгарно секвенца је комплементарна са регионом који је богат пиримидином на 16С рРНК компоненти 30С подјецинице. Током формирања иницијационог комплекса, те комплементарне нуклеотидне секвенце се упарују да формирају дволанчану РНК структуру која везује мРНК за рибозом на такав начин да се иницијациони кодон смешта на П место.

Елонгација

Елонгација полипептидног ланца се састоји од додавања аминокиселина на карбоксилни крај растућег ланца. Новоформирани протеин напушта рибозом кроз полипептидни излазни тунел велике подједнице.^[2]

Елонгација почиње кад фМет-тРНА уђе у П место, што узрокује конформациону промену која отвара А место за везивање нове аминоацил-тРНК. То везивање посредује елонгациони фактор-Ту (ЕФ-Ту), мала ГТПаза. Сад П место садржи почетак пептидног ланца протеина који ће бити кодиран, а А место следећу аминокиселину за додавање на пептидни ланац. Растући полипептид везан за тРНК у П месту се одваја од тРНК у П месту и формира се пептидна веза између задње аминокиселине полипептида и аминокиселине која је још увек везана за тРНК у А месту. Овај процес, познат као формирање пептидне везе, катализује рибозим (23С рибозомална РНК у 50С рибозомалној подјединици). Након овог корака, А место садржи новоформирани пептид, док П место има слободну тРНК (тРНК без аминокиселине). Новоформирани пептид у А месту тРНК је познат као дипептид, док се цела конструкција назива дипептидил-тРНК. За тРНК у П месту без аминокиселине се каже да је деацилована. У финалном ступњу елонгације, транслокацији, деацилована тРНК (у П месту) и дипептидил-тРНК (у А месту) заједно са њиховим кореспондирајућим кодонима се померају у Е и П места, респективно, и нови кодон улази у А место. Овај процес катализује елонгациони фактор Г (ЕФ-Г). Деацилована тРНК у Е месту се одваја од рибозома током следећег заузимања А-места са аминоацил-тРНК.^[3]

Види још

Референце

^ Малyс Н, МцЦартхy ЈЕГ (2010). „Транслатион инитиатион: вариатионс ин тхе мецханисм цан бе антиципатед”. Целлулар анд Молецулар Лифе Сциенцес. 68 (6): 991—1003. ПМИД 21076851. дои:10.1007/с00018-010-0588-з.
^ Structure of the E. coli protein-conducting channel bound to at translating ribosome, K. Mitra, et al. Nature (2005), vol 438, p 318
^ Динос, Г.; Калпаxис, D. L.; Wилсон, D. Н.; Ниерхаус, К. Х. (2005). „Деацyлатед тРНА ис релеасед фром тхе Е сите упон а сите оццупатион бут бефоре ГТП ис хyдролyзед бy ЕФ-Ту”. Нуцлеиц Ацидс Ресеарцх. 33 (16): 5291—5296. ПМЦ 1216338 . ПМИД 16166657. дои:10.1093/нар/гки833.

[doi:_10.1007/s00018-010-0588-z-1] Малyс Н, МцЦартхy ЈЕГ (2010). „Транслатион инитиатион: вариатионс ин тхе мецханисм цан бе антиципатед”. Целлулар анд Молецулар Лифе Сциенцес. 68 (6): 991—1003. ПМИД 21076851. дои:10.1007/с00018-010-0588-з.

[2] Structure of the E. coli protein-conducting channel bound to at translating ribosome, K. Mitra, et al. Nature (2005), vol 438, p 318

[Dinos2005-3] Динос, Г.; Калпаxис, D. L.; Wилсон, D. Н.; Ниерхаус, К. Х. (2005). „Деацyлатед тРНА ис релеасед фром тхе Е сите упон а сите оццупатион бут бефоре ГТП ис хyдролyзед бy ЕФ-Ту”. Нуцлеиц Ацидс Ресеарцх. 33 (16): 5291—5296. ПМЦ 1216338 . ПМИД 16166657. дои:10.1093/нар/гки833.

[1]

[2]

[3]