310 heliks
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/bf/3_10_helix_neg49_neg26_sideview.png/250px-3_10_helix_neg49_neg26_sideview.png)
310 heliks je tip sekundarne strukture prisutne (retko) u proteinima.
Struktura
[уреди | уреди извор]![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/06/310_helix_topview.png/225px-310_helix_topview.png)
Aminokiseline u 310-heliksu su raspoređene u obliku desnoruke heliksne strukture. Svaka aminokiselina odgovara zaokretu heliksa od 120° (i.e., tri ostatka po zaokretu), translaciji od 2.0 Å (= 0.2 nm) duž heliksne ose, i ima 10 atoma u prstenu formiranom uspostavljanjem vodonične veze. N-H grupa aminokiseline formira vodoničnu vezu sa C = O grupom aminokiseline koja je tri ostatka ispred nje. Ovo ponavljajuće i + 3 → i vodonično vezivanje definiše 310-heliks. Slične strukture su α-heliks (i + 4 → i vodonično vezivanje) i π-heliks i + 5 → i vodonično vezivanje).
Ostaci u 310-heliksima tipično poprimaju (φ, ψ) diedralne uglove od oko (−49°, −26°). Diedralni uglovi su takvi da je zbir ψ diedralnog ugla jednog ostatka i φ diedralnog ugla susednog ostatka oko −75°. U poređenju s tim, zbir diedralnih uglova kod α-heliksa je oko −105°, dok je kod π-heliks oko −125°.
Opšta formula za rotacioni ugao Ω po ostatku polipeptidnog heliksa sa trans izomerima je
Literatura
[уреди | уреди извор]- Pauling L, Corey RB and Branson HR. (1951) "The Structure of Proteins: Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain", Proc. Nat. Acad. Sci. Wash., 37, 205.