Пређи на садржај

Lipaza — разлика између измена

С Википедије, слободне енциклопедије
Интерактиван преглед историје
← Старија изменаНовија измена →
Садржај обрисан Садржај додат
ВизуелноВикитекст
Ред 7: Ред 7:
==Funkcija==
==Funkcija==
Većina lipaza deluje na specifičnoj poziciji na [[glicerol]]noj osnovi lipidnog supstrata (A<SUB>1</SUB>, A<SUB>2</SUB> ili A<SUB>3</SUB>) (tanka creva). Na primer, [[Pankreasna lipaza|lipaza ljudskog pankreasa]] (-{HPL}-),<ref name="Winkler FK, D'Arcy A, and W Hunziker 1990 771–774">{{cite journal |author=Winkler FK, D'Arcy A, and W Hunziker |title=Structure of human pancreatic lipase |journal=Nature|volume=343 |issue=6260 |pages=771–774 |year= 1990 |pmid=2106079 |doi=10.1038/343771a0}}</ref> koja je glavni enzim za razlaganje dijetarne [[mast]]i u [[čovek|ljudskom]] [[sistem organa za varenje|digestivnom sistemu]], konvertuje [[triglicerid]]ne supstrate ulja u [[monoglicerid]]e i [[masna kiselina|masne kiseline]].
Većina lipaza deluje na specifičnoj poziciji na [[glicerol]]noj osnovi lipidnog supstrata (A<SUB>1</SUB>, A<SUB>2</SUB> ili A<SUB>3</SUB>) (tanka creva). Na primer, [[Pankreasna lipaza|lipaza ljudskog pankreasa]] (-{HPL}-),<ref name="Winkler FK, D'Arcy A, and W Hunziker 1990 771–774">{{cite journal |author=Winkler FK, D'Arcy A, and W Hunziker |title=Structure of human pancreatic lipase |journal=Nature|volume=343 |issue=6260 |pages=771–774 |year= 1990 |pmid=2106079 |doi=10.1038/343771a0}}</ref> koja je glavni enzim za razlaganje dijetarne [[mast]]i u [[čovek|ljudskom]] [[sistem organa za varenje|digestivnom sistemu]], konvertuje [[triglicerid]]ne supstrate ulja u [[monoglicerid]]e i [[masna kiselina|masne kiseline]].

Nekoliko drugih tipova lipaza se javlja u prirodi, poput [[fosfolipaza]]<ref>{{cite journal |author=Diaz, B.L., and J. P. Arm. |title=Phospholipase A(2) |journal=Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids |volume=2-3 |pages=87–97|year=2003 |pmid=12895591 |doi=10.1016/S0952-3278(03)00069-3 |issue=2–3}}</ref> i [[sfingomijelinaza]],<ref>{{cite journal |author=Goñi F, Alonso A |title=Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity |journal=FEBS Lett |volume=531 |issue=1 |pages=38–46 |year=2002 |pmid=12401200 |doi=10.1016/S0014-5793(02)03482-8}}</ref> međutim one se obično razmatraju zasebno od "konvencionih" lipaza.

Neke lipaze izražavaju i izlučuju [[patogen]]i organizmi tokom [[infekcije]]. -{''[[Candida albicans]]''}- ima posebno veliki broj različitih lipaza, sa širokim spektrom lipidnog dejstva. To doprinosi istrajnosti i virulenciji -{''C. albicans''}- u ljudskom tkivu.<ref name="PUB00008352">{{cite journal |author=Hube B, Stehr F, Bossenz M, Mazur A, Kretschmar M, Schafer W |title=Secreted lipases of Candida albicans: cloning, characterisation and expression analysis of a new gene family with at least ten members |journal=Arch. Microbiol. |volume=174 |issue=5 |pages=362–374 |year=2000 |pmid=11131027 |doi=10.1007/s002030000218}}</ref>


==Reference==
==Reference==

Верзија на датум 30. март 2012. у 05:33

Prikaz pankreasne lipaze (PLRP2) morkog praseta. PDB: 1GPL​.

Lipaza je enzim koji katalizuje formiranje ili raskidanje (hidrolizu) masti (lipida).[1] Lipaze u potklasa esteraza.

Lipaze imaju esencijalne uloge u varenju, transportu i preradi dijetarnih lipida (e.g. triglicerida, masti, ulja) u većini, ako ne i u svim, živim organizmima. Geni koji kodiraju lipaze su čak prisutni i u pojedinim virusima.[2][3]

Funkcija

Većina lipaza deluje na specifičnoj poziciji na glicerolnoj osnovi lipidnog supstrata (A1, A2 ili A3) (tanka creva). Na primer, lipaza ljudskog pankreasa (HPL),[4] koja je glavni enzim za razlaganje dijetarne masti u ljudskom digestivnom sistemu, konvertuje trigliceridne supstrate ulja u monogliceride i masne kiseline.

Nekoliko drugih tipova lipaza se javlja u prirodi, poput fosfolipaza[5] i sfingomijelinaza,[6] međutim one se obično razmatraju zasebno od "konvencionih" lipaza.

Neke lipaze izražavaju i izlučuju patogeni organizmi tokom infekcije. Candida albicans ima posebno veliki broj različitih lipaza, sa širokim spektrom lipidnog dejstva. To doprinosi istrajnosti i virulenciji C. albicans u ljudskom tkivu.[7]

Reference

  1. ^ Svendsen A (2000). „Lipase protein engineering”. Biochim Biophys Acta. 1543 (2): 223—228. PMID 11150608. doi:10.1016/S0167-4838(00)00239-9. 
  2. ^ Afonso C, Tulman E, Lu Z, Oma E, Kutish G, Rock D (1999). „The Genome of Melanoplus sanguinipes Entomopoxvirus”. J Virol. 73 (1): 533—52. PMC 103860 Слободан приступ. PMID 9847359. 
  3. ^ Girod A, Wobus C, Zádori Z, Ried M, Leike K, Tijssen P, Kleinschmidt J, Hallek M (2002). „The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity”. J Gen Virol. 83 (Pt 5): 973—8. PMID 11961250. 
  4. ^ Winkler FK, D'Arcy A, and W Hunziker (1990). „Structure of human pancreatic lipase”. Nature. 343 (6260): 771—774. PMID 2106079. doi:10.1038/343771a0. 
  5. ^ Diaz, B.L., and J. P. Arm. (2003). „Phospholipase A(2)”. Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids. 2—3 (2–3): 87—97. PMID 12895591. doi:10.1016/S0952-3278(03)00069-3. 
  6. ^ Goñi F, Alonso A (2002). „Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity”. FEBS Lett. 531 (1): 38—46. PMID 12401200. doi:10.1016/S0014-5793(02)03482-8. 
  7. ^ Hube B, Stehr F, Bossenz M, Mazur A, Kretschmar M, Schafer W (2000). „Secreted lipases of Candida albicans: cloning, characterisation and expression analysis of a new gene family with at least ten members”. Arch. Microbiol. 174 (5): 362—374. PMID 11131027. doi:10.1007/s002030000218. 

Vidi još

Spoljašnje veze

Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Lipaza&oldid=5400968”