Антитело — разлика између измена
Ред 28: | Ред 28: | ||
==Spoljašnje veze== |
==Spoljašnje veze== |
||
*[http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/article/002223.htm Антитело] |
|||
<br/> |
|||
{{-}} |
|||
{{Grupe lekova-lat}} |
{{Grupe lekova-lat}} |
||
{{Globulini-lat}} |
{{Globulini-lat}} |
Верзија на датум 26. април 2010. у 16:58
Антитело или имуноглобулин (према међународној конвенцији обележавају се са Ig) је саставни део имунитета. Антитело је гликопротеин који се производи као резултат стимуланса антигена. Антитела су присутна у крви, лимфном систему, ткивима, као и мембранама слузокоже. Када се гликопротеини електрофорезом анализирају на основу њиховог наелектрисања, добијамо следећи резултат: постојање пет врста молекула имуноглобулина →
- албумин,
- алфа-1 глобулин,
- алфа-2 глобулин,
- бета глобулин и
- гама глобулин.
Као што можемо да видимо на графикону, гама глобулин је најшири и разлог томе је што се гама глобулин састоји од пет подкласа имуноглобулина, који су најактивнији у имуном систему: IgG, IgA, IgM, IgD, IgE. Ови имуноглобулини се разликују међу собом на основу молекуларне тежине, структуре, наелектрисања, секвенца амино киселина и угљеник хидрата.
Структура имуноглобулина
Antitela su glikoproteini simetrične strukture izgrađeni od dva identična laka i dva identična teška lanca. Produkuju se u formi integralnih membranskih proteina na površini B-limfocita i u sekretovanoj formi od strane antigenom stimulisanih B-ćelija koja su distribuirana u plazmi, mukoznim sekretima i intersticijalnoj tečnosti. Asocijacije lakog sa teškim lancem, kao i između dva teška lanca, su ostvarene posredstvom disulfidnih veza. Teški i laki lanci se sastoje od amino-terminalnog varijabilnog (V) regiona i karboksi-terminalnog konstantnog (C) regiona.
Varijabilni regioni učestvuju u prepoznavanju antigena i poseduju kapacitet da vežu ogroman broj strukturno različitih antigena. Varijabilni region jednog teškog lanca (VH) i varijabilni region jednog lakog lanca (VL) su naspramni jedan drugom i formiraju antigen-vezujuće mesto, tako da molekul antitela sadrži dva antigen-vezujuća mesta.
U okviru varijabilnih regiona teških i lakih lanaca nalaze se tri hipervarijabilna regiona oko 10 aminokiselina dužine u kojima je najvećim delom skoncentrisana razlika u sekvenci između različitih antitela. Hipervarijabilni regioni VL i VH domena zajedno u trodimenzionalnom prostoru formiraju površinu koja je komplementarna trodimenzionalnoj strukturi vezanog antigena, odakle i potiče njihov naziv, regioni koji determinišu komplementarnost (complementarity determining regions, CDRs). Počev od amino-kraja nazvani su CDR1, CDR2 i najvarijabilniji među njima, CDR3.
Konstantni region teških lanaca posreduje u efektorskim funkcijama. Antitela se mogu podeliti na različite klase i subklase na osnovu strukturnih razlika u okviru konstantnih regiona teških lanaca. Klase antitela, ili izotipovi, su IgA, IgD, IgE, IgG i IgM. Konstantni regioni teških lanaca svih antitela jednog izotipa imaju istovetnu aminokiselinsku sekvencu.
Sekretovani IgG i IgE i svi membranski Ig molekuli su monomerni, za razliku od sekretovanih IgM i IgA koji formiraju multimerne komplekse.
Postoje dve klase, ili izotipovi, lakih lanaca κ i λ koji se međusobno razlikuju po karboksi-terminalnom konstantnom regionu.
Molekuli antitela su fleksibilni zahvaljujući zglobnom regionu, dužine od 10 do preko 60 aminokiselina, lociranom u konstantnom regionu.