Бета хеликс
Бета хеликс је протеинска структура која се формира везивањем паралелних бета ланаца у хеликсни патерн са било два или три лица. Структура је стабилизована водоничним везама између ланаца, протеин-протеин интеракцијама, и у појединим случајевима везаним јонима метала. Познати су леворуки и десноруки хеликси.
Дволанчани хеликси[уреди | уреди извор]
Најједноставнији бета хеликс садржи два слоја бета равни повезаних глицином богатим, шест остатака дугим петљама које увек садрже аспартат којим се везује јон калцијума у петљи. Сваки слој се састоји скоро планарне серије паралелних водонично везаних бета ланаца. Два слоја заједно формирају хидрофобно језгро.
Троланчани хеликси[уреди | уреди извор]
Троланчани бета хеликси формирају искривљене троугласте облике призме у којима свака страна садржи паралелна водонична везивања између ланаца. Једна од три равни које формирају понављајући структурни мотив може да буде повијена у односу на преостале две.
Први бета-хеликс је примећен код ензима пектатна лијаза, који садржи хеликс са седам заокрета, дуг 34 Å (3.4 нм). Протеин шиљка репа П22 фага, који је компонента П22 бактериофага, има 13 заокрета и у свом хомотримеру и дуг је 200 Å (20 nm). Његова унутрашњост је густо пакована, без централне поре и садржи хидрофобне, као и наектрисане остатке неутралисане соним мостовима. Оба протеина, пектатна лијаза и П22, садрже десноруке хеликсе. Леворука верзија је присутна у ензимима као што су UDP-N-ацетилглукозамин ацилтрансфераза и архејска угљена анхидраза.[1] Примери других протеина са бета хеликсима су антифризни протеини из бубе Tenebrio molitor (десноруку)[2] и из црва смреке, Choristoneura fumiferana (леворуки),[3] код којих се регуларно распоређени треонини на β-хеликсима везују за површину кристала леда и инхибирају њихов раст.
Четвороланчани хеликси[уреди | уреди извор]
Чланови фамилије пептапептидних понављања поседују четвороугаоне бета хеликсне структуре.[4]
Референце[уреди | уреди извор]
- ^ Кискер C, Сцхинделин Х, Албер БЕ, Феррy ЈГ, Реес DC (1996). „А лефт-ханд бета-хелиx ревеалед бy тхе црyстал струцтуре оф а царбониц анхyдрасе фром тхе арцхаеон Метханосарцина тхермопхила”. ЕМБО Ј. 15 (10): 2323—30. ПМЦ 450161
. ПМИД 8665839.
- ^ Лиоу YЦ, Тоциљ А, Давиес ПЛ, Јиа З (2000). „Мимицрy оф ице струцтуре бy сурфаце хyдроxyлс анд wатер оф а бета-хелиx антифреезе протеин”. Натуре. 406 (6793): 322—4. ПМИД 10917536. дои:10.1038/35018604.
- ^ Леинала ЕК, Давиес ПЛ, Јиа З (2002). „Црyстал струцтуре оф бета-хелицал антифреезе протеин поинтс то а генерал ице биндинг модел”. Струцтуре. 10 (5): 619—27. ПМИД 12015145.
- ^ Веттинг МW; Хегде СС; Фајардо ЈЕ; et al. (2006). „Пентапептиде репеат протеинс”. Биоцхемистрy. 45 (1): 1—10. ПМЦ 2566302 . ПМИД 16388575. дои:10.1021/би052130w.
Литература[уреди | уреди извор]
- Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY. pp 84–6.
- Dicker IB and Seetharam S. (1992) "What is known about the structure and function of the Escherichia coli protein FirA?" Mol. Microbiol., 6, 817-823.
- Raetz CRH and Roderick SL. (1995) "A Left-Handed Parallel β Helix in the Structure of UDP-N-Acetylglucosamine Acyltransferase", Science, 270, 997-1000. (Left-handed)
- Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R and Reinemer P. (1994) "Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer", Science, 265, 383-386. (Right-handed)
- Vaara M. (1992) "Eight bacterial proteins, including UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase (LpxA) and three other transferases of Escherichia coli, consist of a six-residue periodicity theme", FEMS Microbiol. Lett, 97, 249-254.
- Yoder MD, Keen NT and Jurnak F. (1993) "New domain motif:the structure of pectate lyase C, a secreted plant virulence factor", Science, 260, 1503-1507. (Right-handed)