Сони мост (протеини)

С Википедије, слободне енциклопедије
Пример соног моста између глутаминске киселине и лизина демонстрира електростатичку интеракцију и водонично везивање

Сони мост се убраја у ширу категорију нековалентних интеракција. Сони мост је комбинација две нековалентне интеракције: водоничног везивања и електростатичких интеракција.[1] Он често доприноси стабилности ентропски неповољних конформација протеина. Мада су нековалентне интеракције релативно слабе, више малих стабилизујућих интеракција може да произведе значајан допринос свеукупној стабилности конформера.[2] Сони мостови су осим протеина присутни и у супрамолекулској хемији. Термодинамика соних мостова у овим областима је експериментално истражена ради одређивања њиховог доприноса слободној енергији.

Сони мост се често формира између ањонских карбоксилата (RCOO-) било аспартинске киселине или глутаминске киселине и катјонског амонијума (RNH3+) из лизина или гуанидинијума (RNHC(NH2)2+) из аргинина.[2] Мада су они најчешћи, други остаци са јонизујућим бочним ланцима као што су хистидин, тирозин, и серин такође могу да учествују. Њихова партиципација је зависна од утицаја спољашњих фактора на њихове pKa вредности. Растојање између остатака који учествују у соним мостовима је исто тако важно. Растојање мора да буде мање од 4 Å (400 pm). Аминокиселине на већем растојању не формирају соне мостове.[3] Услед присуства многобројних јонизујућих бочних ланаца аминокиселина широм протеина, pH вредност има критичну важност за њихову стабилност. То је у знатној мери последица промена електростатичке компоненте соних мостова. При екстремним pH vrednostima, jedna od dve aminokiseline koje formiraju soni most gubi naelektrisanje, te se most raskida.

Reference[уреди | уреди извор]

  1. ^ Donald A. McQuarrie; John D. Simon (1997). Physical Chemistry: A Molecular Approach (1st изд.). University Science Books. ISBN 0935702997. 
  2. ^ а б Dougherty, Dennis A. (2006). Modern Physical Organic Chemistry. Sausalito, CA: University Science Books. ISBN 978-1-891389-31-3. 
  3. ^ Kumar, S.; Nussinov, R. (2002). „Close-Range Electrostatic Interactions in Proteins”. ChemBioChem. 3 (7): 604—617. PMID 12324994. doi:10.1002/1439-7633(20020703)3:7<604::AID-CBIC604>3.0.CO;2-X. 

Literatura[уреди | уреди извор]