Laktatna dehidrogenaza

Из Википедије, слободне енциклопедије
Laktatna dehidrogenaza
1i10.jpg
M tetramer ljudske laktatne dehidrogenaza LDH5, (1I10)
Identifikatori
EC broj 1.1.1.27
CAS broj 9001-60-9
Baze podataka
IntEnz IntEnz pregled
BRENDA BRENDA pristup
ExPASy NiceZyme pregled
KEGG KEGG pristup
MetaCyc metabolički put
PRIAM profil
Strukture PBP RCSB PDB PDBe PDBsum
Ontologija gena AmiGO / EGO

Laktatna dehidrogenaza (LDH or LD) je enzim koji je prisutan kod skoro svih živih čelija (životinja, biljki, i prokariota). LDH katalizuje konverziju laktata u piruvinsku kiselinu, i reakciju u suprotnom smeru. Pri tome dolazi do konverzije NAD+ u NADH i suprotno. Dehidrogenaza je enzim koji prenosi hidrid sa jednog molekula na drugi.

LDH se javlja u četiri distinktne enzimske klase. Ovde je specifično opisana NAD(P)-zavisna L-laktatna dehidrogenaza. Drugi LDH enzimi deluju na D-laktat i/ili su zavisni od citohroma c: D-laktat dehidrogenaza (citohrom)) i L-laktata (L-laktat dehidrogenaza (citohrom)).

LDH je ekstenzivno izražena u telesnim tkivima, kao što su krvne ćelije i srčani mišići. Pošto se ona ispušta pri porvredi tkiva, ona je marker povreda i bolesti, kao što je otkazivanje srca.

Reakcija[уреди]

Reakcija koju katalizuje laktatna dehidrogenaza
Mehanizam "guranja strelice" reakcije katalizovane laktatnom dehidrogenazom

Laktatna dehidrogenaza katalizuje interkonverziju piruvata i laktata sa istovremenom interkonverzijom NADH i NAD+. Ona konvertuje piruvat, finalni produkt glikolize, do laktata kad je kiseonik odsutan ili oskudan, a do reverzne reakcije dolazi tokom Korijevog ciklusa u jetri. Pri visokim koncentracijama laktata, enzim manifestuje povratnu inhibiciju, i brzina konverzije piruvata u laktat se smanjuje. Ovaj enzim takođe katalizuje dehidrogenaciju 2-hidroksibutirata, mada je to znatno lošiji supstrat od laktata.

Aktivno mesto[уреди]

Ljudski LDH koristi His(193) kao protonski akeptor, koji deluje zajedno sa ostacima koji vezuju koenzim (Arg99 i Asn138), i supstrat (Arg106; Arg169; Thr248).[1] His(193) aktivnog mesta, nije prisutan samo u ljudskoj formi LDH, nego i kod enzima niza životinjskih vrsta, što je primer konvergentne evolucije LDH. Dve različite podjedinice LDH: LDHA takođe poznata kao M podjedinica LDH, i LDHB ili H podjedinica LDH, obe imaju isto aktivno mesto, i iste aminokiseline učestvuju u reakciji. Primetna razlika između ove dve podjedinice koji sačinjavaju LDH tercijarnu strukturu je zamena alanina (u M lancu) sa glutaminom (H lanca). Smatra se da je ova mala ali primetna promena razlog što se H podjedinica brže vezuje, dok se M podjedinična katalitička aktivnost ne umanjuje pod različitim uslovima, pri kojima je aktivnost H podjedinice pet puta manja.[2]

Vidi još[уреди]

Reference[уреди]

Овај артикал садржи текст из јавног власништва Пфам и ИнтерПро IPR015409

  1. Holmes RS, Goldberg E (2009). „Computational analyses of mammalian lactate dehydrogenases: human, mouse, opossum and platypus LDHs”. Computational Biology and Chemistry. 33 (5): 379—85. PMC 2777655Слободан приступ. PMID 19679512. doi:10.1016/j.compbiolchem.2009.07.006. 
  2. Eventoff W, Rossmann MG, Taylor SS, Torff HJ, Meyer H, Keil W, Kiltz HH (1977). „Structural adaptations of lactate dehydrogenase isozymes” (PDF). Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 74 (7): 2677—81. PMC 431242Слободан приступ. PMID 197516. doi:10.1073/pnas.74.7.2677. 

Literatura[уреди]