Фламинго (протеин)
| CELSR1 | |
|---|---|
| Идентификатори | |
| Симбол | ЦЕЛСР1 |
| Ентрез | 9620 |
| ХУГО | 1850 |
| ОМИМ | 604523 |
| РефСеq | НМ_014246 |
| УниПрот | Q9НYQ6 |
| Остали подаци | |
| Локус | Хромозом 22 q13.3 |
| CELSR2 | |
|---|---|
| Идентификатори | |
| Симбол | ЦЕЛСР2 |
| Алт. симболи | ЕГФЛ2 |
| Ентрез | 1952 |
| ХУГО | 3231 |
| ОМИМ | 604265 |
| РефСеq | НМ_001408 |
| УниПрот | Q9ХЦУ4 |
| Остали подаци | |
| Локус | Хромозом 1 п21 |
| CELSR3 | |
|---|---|
| Идентификатори | |
| Симбол | ЦЕЛСР3 |
| Алт. симболи | ЕГФЛ1 |
| Ентрез | 1951 |
| ХУГО | 3230 |
| ОМИМ | 604264 |
| РефСеq | НМ_001407 |
| УниПрот | Q9НYQ7 |
| Остали подаци | |
| Локус | Хромозом 3 п21.2-24.1 |
Фламинго је члан адхезионске ГПЦР фамилије протеина. Фламинго је секвентно хомолан са кадхеринима и Г протеин спрегнутим рецепторима (ГПЦР). Фламинго је откривен као Дрозофила протеин који учествује у поларности планарних ћелија.[1] Сисари имају три фламинго хомолога, CELSR1, CELSR2, CELSR3. Код мишева сва три имају особене обрасце изражавања у мозгу.[2]
Адхезионски Г протеин спрегнути рецептори[уреди | уреди извор]
Адхезионска ГПЦР фамилија има преко тридест чланова у људском геному.[3] Адхезински рецептори су протеини са седам трансмембранских хеликса који имају дугачке N-терминалне домене. На пример, фламинго има у свом N-терминалном екстрацелуларном домену секвенцу сличну ЕГФ, ламинину Г и кадхерину.
Аксонски свежњеви[уреди | уреди извор]
Мишеви без CELSR3 имају промењењено паковање аксонски свежњева.[4]
Улога у дендритној морфологији[уреди | уреди извор]
Код Дрозофиле, фламинго мутанти имају абнормална дендритна гранања, изданке и рутирање.[5] Претпоставља се да фламинго регулише елогацију дендритних грана и спречава упредање са дентритима суседних неурона.[6]
Референце[уреди | уреди извор]
- ^ Усуи, Т.; Y, Схима; Схимада, Y.; et al. (1999). „Фламинго, а севен-пасс трансмембране цадхерин, регулатес планар целл поларитy ундер тхе цонтрол оф Фриззлед”. Целл. 98 (5): 585—95. ПМИД 10490098. дои:10.1016/С0092-8674(00)80046-X.
- ^ Тиссир Ф, Де-Бацкер О, Гоффинет АМ, Ламберт де Роувроит C (2002). „Девелопментал еxпрессион профилес оф Целср (Фламинго) генес ин тхе моусе”. Мецх. Дев. 112 (1-2): 157—60. ПМИД 11850187. дои:10.1016/С0925-4773(01)00623-2.
- ^ Бјарнадóттир ТК, Фредрикссон Р, Хöглунд ПЈ, Глориам ДЕ, Лагерстрöм MC, Сцхиöтх ХБ (2004). „Тхе хуман анд моусе репертоире оф тхе адхесион фамилy оф Г-протеин-цоуплед рецепторс”. Геномицс. 84 (1): 23—33. ПМИД 15203201. дои:10.1016/ј.yгено.2003.12.004.
- ^ Тиссир Ф, Бар I, Јоссин Y, Де Бацкер О, Гоффинет АМ (2005). „Протоцадхерин Целср3 ис цруциал ин аxонал трацт девелопмент”. Нат. Неуросци. 8 (4): 451—7. ПМИД 15778712. дои:10.1038/нн1428.
- ^ Гао ФБ, Бренман ЈЕ, Јан ЛY, Јан YН (1999). „Генес регулатинг дендритиц оутгроwтх, бранцхинг, анд роутинг ин Дросопхила”. Генес Дев. 13 (19): 2549—61. ПМЦ 317067
. ПМИД 10521399. дои:10.1101/гад.13.19.2549.
- ^ Кимура Х, Усуи Т, Тсубоуцхи А, Уемура Т (2006). „Потентиал дуал молецулар интерацтион оф тхе Дросопхила 7-пасс трансмембране цадхерин Фламинго ин дендритиц морпхогенесис”. Ј. Целл. Сци. 119 (Пт 6): 1118—29. ПМИД 16507587. дои:10.1242/јцс.02832.
