Корисник:Una1712/песак

С Википедије, слободне енциклопедије

Протеинопатија[уреди | уреди извор]

У медицини, протеинопатија ([ преф . протеин]; -патија [ суфф . болест]; протеинопатије пл .; протеинопатски прид ), или протеопатија, поремећај конформације протеина или болест погрешног савијања протеина односи се на класу болести у којима одређени протеини постају структурно абнормални и на тај начин ометају функцију ћелија, ткива и органа тела[1][2]. Често протеини не успевају да се савију у своју нормалну конфигурацију ; у овом погрешно савијеном стању, протеини могу на неки начин постати токсични (токсично повећање функције ) или могу изгубити своју нормалну функцију[3]. Протеинопатије укључују болетси као што су: Кројцфелд-Јакобова болест и друге прионске болести, Алцхајмерова болест, Паркинсонова болест, амилоидоза, мултипла системска атрофија и широк спектар других поремећаја[2][4][5][6][7][8]. Термин протеинопатија су први пут предложили 2000. године Лари Вокер и Хари Ливајн.[1]

Концепт протеопатије може пратити своје порекло од средине 19. века, када је 1854. Рудолф Вирхов сковао термин амилоид („сличан скробу“) да би описао супстанцу у церебралним корпоралним амилацеама која је испољила хемијску реакцију налик на целулозу. Године 1859. Фридрајх и Кекуле су показали да, уместо да се састоји од целулозе, "амилоид" је заправо богат протеинима[9]. Накнадна истраживања су показала да многи различити протеини могу да формирају амилоид и да сви амилоиди показују дволомност у унакрсно поларизованој светлости након бојења бојом Конго црвено, као и фибриларна ултраструктура када се посматра електронским микроскопом[9]. Међутим неке протеинске лезије немају дволомност и садрже мало или нимало класичних амилоидних фибрила, као што су дифузне наслаге амилоидног бета (Аβ) протеина у мозгу људи са Алцхајмеровом болешћу[10]. Штавише, појавили су се докази да су мали нефибриларни протеински агрегати познати као олигомери токсични за ћелије захваћеног органа и да амилоидогени у свом фибриларном облику могу бити релативно бенигни.[11][12]

Патофизиологија[уреди | уреди извор]

У већини, ако не и код свих протеинопатија, промена 3-димензионалне конформације савијања повећава тенденцију специфичног протеина да се везује за себе.[5] У овом агрегираном облику, протеин је отпоран на клиренс и може ометати нормалан капацитет захваћених органа. У неким случајевима, погрешно савијање протеина доводи до губитка његове уобичајене функције. На пример, цистична фиброза је узрокована дефектним протеином трансмембранског регулатора проводљивости цистичне фиброзе (ЦФТР)[3], и код амиотрофичне латералне склерозе / фронтотемпоралне лобарне дегенерације (ФТЛД), одређени протеини који регулишу ген се неприкладно агрегирају у цитоплазми и стога нису у стању да обављају своје нормалне задатке унутар језгра.[13] [14]Пошто протеини деле заједничку структурну особину познату као полипептидна кичма, сви протеини имају потенцијал да се погрешно савијају под одређеним околностима.[15] Међутим, само релативно мали број протеина је повезан са протеопатским поремећајима, вероватно због структурних идиосинкразија осетљивих протеина. На пример, код протеина који су нормално расклопљени или релативно нестабилни као мономери(то јест, као појединачни, невезани протеински молекули) већа је вероватноћа да ће се погрешно склопити у абнормалну конформацију.[5][15][16] У скоро свим случајевима, молекуларна конфигурација која изазива болест укључује повећање секундарне структуре бета-равне протеина.[5][15][17][18][19] Показало се да се абнормални протеини у неким протеопатијама савијају у више тродимензионалних облика; ове варијанте, протеинске структуре су дефинисане њиховим различитим патогеним, биохемијским и конформационим својствима.[20] Они су најтемељније проучавани у погледу прионске болести и називају се протеинским сојевима. [21][22]

Вероватноћа да ће се развити протеинопатија повећавају одређени фактори ризика који промовишу самосастављање протеина. То укључује дестабилизирајуће промене у примарној аминокиселинској секвенци протеина, посттранслационе модификације (као што је хиперфосфорилација ), промене температуре или пХ , повећање производње протеина или смањење његовог клиренса.[1][5][15] Старост је снажан фактор ризика,[1] као и трауматска повреда мозга.[23][24] У мозгу који стари, вишеструке протеопатије се могу преклапати.[25] На пример, поред тауопатија и Аβ-амилоидоза (које коегзистирају као кључне патолошке карактеристике Алцхајмерове болести), многи пацијенти са Алцхајмером имају истовремену синуклеинопатију ( Левијева тела ) у мозгу.[26] Претпоставља се да шаперони и ко-шаперони (протеини који помажу савијању протеина ) могу антагонизовати протеотоксичност током старења и код болести погрешног савијања протеина како би одржали протеостазу.[27][28][29]

Индукција засејавања[уреди | уреди извор]

Неки протеини се могу подстаћи да формирају абнормалне склопове излагањем истом (или сличном) протеину који се савио у конформацију која изазива болест, процес који се назива „сејање“ или „дозвољено постављање шаблона“.[30] [31]На овај начин, болесно стање се може изазвати код осетљивог домаћина уношењем екстракта болесног ткива од оболелог донора. Најпознатији облици индуцибилне протеопатије су прионске болести,[32]  које се могу пренети излагањем организма домаћина пречишћеном прионском протеину у конформацији која изазива болест.[33][34] Сада постоје докази да друге протеинопатије могу бити изазване сличним механизмом, укључујући Аβ амилоидоза, амилоид А (АА) амилоидоза и амилоидоза аполипопротеина АИИ,[31][35] тауопатија,[36] синуклеинопатија,[37][38][39][40]и агрегација супероксид дисмутазе -1 (СОД1),[41][42]  полиглутамин,[43][44] и ТАР ДНК-везујући протеин-43 ( ТДП-43 ). [45]

У свим овим случајевима, чини се да је аберантни облик самог протеина патоген. У неким случајевима, таложење једне врсте протеина може бити експериментално изазвано агрегираним склоповима других протеина који су богати структуром β-равни, вероватно због структурне комплементарности протеинских молекула. На пример, АА амилоидоза може бити стимулисана код мишева тако разноликим макромолекулима као што су свила, амилоид квасца Суп35 и фибрили цурли из бактерије Ешерихија коли.[46] АИИ амилоид може бити индукован код мишева разним амилоидним фибрилима богатим β-равнима,[47] а церебрална тауопатија може бити изазвана екстрактима мозга који су богати агрегираним Аβ.[48] ​​Такође постоје експериментални докази за унакрсно сејање између прионског протеина и Аβ.[49] Уопштено говорећи, таква хетерологна засејаност је мање ефикасна од засејавања оштећеном формом истог протеина.

Списак протеинопатија[уреди | уреди извор]

Протеинопатија Главни агрегирајући протеин
Алцхајмерова болест Амилоид β пептид ( Аβ ); Тау протеин
Церебрална β- амилоидна ангиопатија Амилоид β пептид ( Аβ )
Дегенерација ганглијских ћелија ретине код глаукома Амилоид β пептид ( Аβ )
Прионске болести (вишеструке) Прионски протеин
Паркинсонова болест и друге синуклеинопатије (вишеструке) α-синуклеин
Тауопатије (вишеструке) Протеин тау повезан са микротубулама ( Тау протеин )
Фронтотемпорална лобарна дегенерација ( ФТЛД ) (Уби+, Тау-) ТДП-43
ФТЛД – ФУС Спојен у протеин саркома (ФУС).
Амиотрофична латерална склероза (АЛС) Супероксид дисмутаза , ТДП-43 , ФУС , Ц9ОРФ72 , убиквилин-2 ( УБКЛН2 )
Хантингтонова болест и други поремећаји понављања тринуклеотида (вишеструки) Протеини са тандемским експанзијама глутамина
Породична британска деменција АБри
Породична данска деменција АДан
Наследно церебрално крварење са амилоидозом (исландски) (ХЦХВА-И) Цистатин Ц
ЦАДАСИЛ Протеини са узором 3
Александрова болест Глијални фибриларни кисели протеин (ГФАП)
Пелизејова-Мерзбахерова болест протеолипидни протеин (ПЛП)
Сеипинопатије Сеипин
Породична амилоидотска неуропатија , сенилна системска амилоидоза транстиретин
Серпинопатије (вишеструке) Серпини
АЛ (лаки ланац) амилоидоза ( примарна системска амилоидоза ) Лаки ланци моноклонског имуноглобулина
АХ (тешки ланац) амилоидоза Тешки ланци имуноглобулина
АА (секундарна) амилоидоза Амилоид А протеин
Дијабетес типа II Амилоидни полипептид острваца (ИАПП; амилин )
Медијална амилоидоза аорте Медин ( лактадхерин )
АпоАИ амилоидоза Аполипопротеин АИ
АпоАИИ амилоидоза Аполипопротеин АИИ
АпоАИВ амилоидоза Аполипопротеин АИВ
Породична амилоидоза финског типа (ФАФ) гелсолин
Лизозимска амилоидоза лизозим
Фибриноген амилоидоза фибриноген
Дијализна амилоидоза Бета-2 микроглобулин
миозитис инклузијског тела / миопатија Амилоид β пептид ( Аβ )
Катаракта Кристалини
Ретинитис пигментоса са мутацијама родопсина родопсин
Медуларни карцином штитне жлезде калцитонин
Атријална амилоидоза срца Атријални натриуретички фактор
Пролактином хипофизе пролактин
Наследна решеткаста дистрофија рожњаче кератоепителин
Амилоидоза кожних лишајева Кератин
Малоријева тела Протеини кератинских интермедијарних филамената
Лактоферинска амилоидоза рожњаче лактоферин
Плућна алвеоларна протеиноза Сурфактант протеин Ц (СП-Ц)
Одонтогени (Пиндборг) тумор амилоид Одонтогени протеин повезан са амелобластом
Амилоид семиналних везикула Семеногелин И
Аполипопротеин Ц2 амилоидоза Аполипопротеин Ц2 (АпоЦ2)
Аполипопротеин Ц3 амилоидоза Аполипопротеин Ц3 (АпоЦ3)
Лецт2 амилоидоза Леукоцитни хемотактички фактор-2 (Лецт2)
Инсулин амилоидоза Инсулин
Галетин-7 амилоидоза (примарна локализована кожна амилоидоза) Галетин -7 (Гал7)
Корнеодесмозинска амилоидоза корнеодесмозин
Енфувиртидна амилоидоза Енфувиртид
Цистична фиброза протеин регулатора трансмембранске проводљивости цистичне фиброзе (ЦФТР).
Српаста анемија Хемоглобин
Дискразије плазма ћелија (моноклоналне гамопатије)

Спољашње везе[уреди | уреди извор]

Референце[уреди | уреди извор]

  1. ^ а б в г Walker, Lary C; LeVine, Harry (2000-07-01). „The cerebral proteopathies”. Neurobiology of Aging (на језику: енглески). 21 (4): 559—561. ISSN 0197-4580. doi:10.1016/S0197-4580(00)00160-3. 
  2. ^ а б Walker, Lary C.; LeVine, Harry (2000-02-01). „The cerebral proteopathies”. Molecular Neurobiology (на језику: енглески). 21 (1): 83—95. ISSN 1559-1182. doi:10.1385/MN:21:1-2:083. 
  3. ^ а б Luheshi, Leila M; Crowther, Damian C; Dobson, Christopher M (2008-02-01). „Protein misfolding and disease: from the test tube to the organism”. Current Opinion in Chemical Biology (на језику: енглески). 12 (1): 25—31. ISSN 1367-5931. doi:10.1016/j.cbpa.2008.02.011. 
  4. ^ Chiti, Fabrizio; Dobson, Christopher M. (2006-06-01). „Protein Misfolding, Functional Amyloid, and Human Disease”. Annual Review of Biochemistry (на језику: енглески). 75 (1): 333—366. ISSN 0066-4154. doi:10.1146/annurev.biochem.75.101304.123901. 
  5. ^ а б в г д Carrell, Robin W.; Lomas, David A. (1997-07-12). „Conformational disease”. The Lancet (на језику: енглески). 350 (9071): 134—138. ISSN 0140-6736. PMID 9228977. doi:10.1016/S0140-6736(97)02073-4. 
  6. ^ Westermark, Per; Benson, Merrill D.; Buxbaum, Joel N.; Cohen, Alan S.; Frangione, Blas; Ikeda, Shu-Ichi; Masters, Colin L.; Merlini, Giampaolo; Saraiva, Maria J. (2007-01-01). „A primer of amyloid nomenclature”. Amyloid. 14 (3): 179—183. ISSN 1350-6129. PMID 17701465. doi:10.1080/13506120701460923. 
  7. ^ Westermark, Gunilla T.; Fändrich, Marcus; Lundmark, Katarzyna; Westermark, Per (2018-01-01). „Noncerebral Amyloidoses: Aspects on Seeding, Cross-Seeding, and Transmission”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine (на језику: енглески). 8 (1): a024323. ISSN 2157-1422. PMID 28108533. doi:10.1101/cshperspect.a024323. 
  8. ^ Westermark, Gunilla T.; Fändrich, Marcus; Lundmark, Katarzyna; Westermark, Per (2018-01-01). „Noncerebral Amyloidoses: Aspects on Seeding, Cross-Seeding, and Transmission”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine (на језику: енглески). 8 (1): a024323. ISSN 2157-1422. PMID 28108533. doi:10.1101/cshperspect.a024323. 
  9. ^ а б Sipe, Jean D.; Cohen, Alan S. (2000-06-01). „Review: History of the Amyloid Fibril”. Journal of Structural Biology (на језику: енглески). 130 (2): 88—98. ISSN 1047-8477. doi:10.1006/jsbi.2000.4221. 
  10. ^ academic.oup.com https://academic.oup.com/jnen/article/57/7/674/2609652?login=false. Приступљено 2023-03-12.  Недостаје или је празан параметар |title= (помоћ)
  11. ^ Glabe, Charles G. (2006-04-01). „Common mechanisms of amyloid oligomer pathogenesis in degenerative disease”. Neurobiology of Aging. This issue includes a special issue section:Protein misfolding in Alzheimer's and other age-related neurodegenerative diseases (на језику: енглески). 27 (4): 570—575. ISSN 0197-4580. doi:10.1016/j.neurobiolaging.2005.04.017. 
  12. ^ Gadad, Bharathi Shrikanth; Britton, Gabrielle B.; Rao, K. S. (2011-01-01). „Targeting Oligomers in Neurodegenerative Disorders: Lessons from α-Synuclein, Tau, and Amyloid-β Peptide”. Journal of Alzheimer's Disease (на језику: енглески). 24 (s2): 223—232. ISSN 1387-2877. doi:10.3233/JAD-2011-110182. 
  13. ^ Ito, Daisuke; Suzuki, Norihiro (2011-10-25). „Conjoint pathologic cascades mediated by ALS/FTLD-U linked RNA-binding proteins TDP-43 and FUS”. Neurology (на језику: енглески). 77 (17): 1636—1643. ISSN 0028-3878. PMID 21956718. doi:10.1212/WNL.0b013e3182343365. 
  14. ^ Wolozin, Benjamin; Apicco, Daniel (2015). Vlamos, Panayiotis; Alexiou, Athanasios, ур. „RNA Binding Proteins and the Genesis of Neurodegenerative Diseases”. GeNeDis 2014 (на језику: енглески). Cham: Springer International Publishing: 11—15. ISBN 978-3-319-08927-0. PMC 4694570 Слободан приступ. PMID 25416971. doi:10.1007/978-3-319-08927-0_3. 
  15. ^ а б в г Dobson, Christopher M.; Dobson, Christopher M. (1999-09-01). „Protein misfolding, evolution and disease”. Trends in Biochemical Sciences (на језику: енглески). 24 (9): 329—332. ISSN 0968-0004. PMID 10470028. doi:10.1016/S0968-0004(99)01445-0. 
  16. ^ Jucker, Mathias; Walker, Lary C. (2013-09-01). „Self-propagation of pathogenic protein aggregates in neurodegenerative diseases”. Nature. 501: 45—51. ISSN 0028-0836. doi:10.1038/nature12481. 
  17. ^ Selkoe, Dennis J. (2003-12-01). „Folding proteins in fatal ways”. Nature. 426: 900—904. ISSN 0028-0836. doi:10.1038/nature02264. 
  18. ^ Eisenberg, David; Jucker, Mathias (2012-03-16). „The Amyloid State of Proteins in Human Diseases”. Cell (на језику: енглески). 148 (6): 1188—1203. ISSN 0092-8674. PMID 22424229. doi:10.1016/j.cell.2012.02.022. 
  19. ^ Röhr, Dominik; Boon, Baayla D. C.; Schuler, Martin; Kremer, Kristin; Hoozemans, Jeroen J. M.; Bouwman, Femke H.; El-Mashtoly, Samir F.; Nabers, Andreas; Großerueschkamp, Frederik (2020-12-11). „Label-free vibrational imaging of different Aβ plaque types in Alzheimer's disease reveals sequential events in plaque development”. Acta Neuropathologica Communications. 8 (1): 222. ISSN 2051-5960. PMC 7733282 Слободан приступ. PMID 33308303. doi:10.1186/s40478-020-01091-5. 
  20. ^ Walker, Lary C. (2016-11-23). „Proteopathic Strains and the Heterogeneity of Neurodegenerative Diseases”. Annual Review of Genetics (на језику: енглески). 50 (1): 329—346. ISSN 0066-4197. PMC 6690197 Слободан приступ. PMID 27893962. doi:10.1146/annurev-genet-120215-034943. 
  21. ^ Collinge, John; Clarke, Anthony R. (2007-11-09). „A General Model of Prion Strains and Their Pathogenicity”. Science (на језику: енглески). 318 (5852): 930—936. ISSN 0036-8075. doi:10.1126/science.1138718. 
  22. ^ Colby, David W.; Prusiner, Stanley B. (2011-11). „De novo generation of prion strains”. Nature Reviews Microbiology (на језику: енглески). 9 (11): 771—777. ISSN 1740-1534. doi:10.1038/nrmicro2650.  Проверите вредност парамет(а)ра за датум: |date= (помоћ)
  23. ^ DeKosky, Steven T.; Ikonomovic, Milos D.; Gandy, Sam (2010-09-30). „Traumatic Brain Injury — Football, Warfare, and Long-Term Effects”. New England Journal of Medicine (на језику: енглески). 363 (14): 1293—1296. ISSN 0028-4793. doi:10.1056/NEJMp1007051. 
  24. ^ McKee, Ann C.; Stein, Thor D.; Kiernan, Patrick T.; Alvarez, Victor E. (2015-05). „The Neuropathology of Chronic Traumatic Encephalopathy: CTE Neuropathology”. Brain Pathology (на језику: енглески). 25 (3): 350—364. PMC 4526170 Слободан приступ. PMID 25904048. doi:10.1111/bpa.12248.  Проверите вредност парамет(а)ра за датум: |date= (помоћ)
  25. ^ academic.oup.com https://academic.oup.com/jnen/article/71/5/362/2917389?login=false. Приступљено 2023-03-14.  Недостаје или је празан параметар |title= (помоћ)
  26. ^ Mrak, Robert E.; Griffin, W. Sue T. (2007). „Dementia with Lewy bodies: Definition, diagnosis, and pathogenic relationship to Alzheimer's disease”. Neuropsychiatric Disease and Treatment. 3 (5): 619—625. ISSN 1176-6328. PMC 2656298 Слободан приступ. PMID 19300591. 
  27. ^ Douglas, Peter M.; Summers, Daniel W.; Cyr, Douglas M. (2009-04-01). „Molecular chaperones antagonize proteotoxicity by differentially modulating protein aggregation pathways”. Prion. 3 (2): 51—58. ISSN 1933-6896. PMC 2712599 Слободан приступ. PMID 19421006. doi:10.4161/pri.3.2.8587. 
  28. ^ Brehme, Marc; Voisine, Cindy; Rolland, Thomas; Wachi, Shinichiro; Soper, James H.; Zhu, Yitan; Orton, Kai; Villella, Adriana; Garza, Dan (2014-11-06). „A Chaperome Subnetwork Safeguards Proteostasis in Aging and Neurodegenerative Disease”. Cell Reports (на језику: енглески). 9 (3): 1135—1150. ISSN 2211-1247. PMID 25437566. doi:10.1016/j.celrep.2014.09.042. 
  29. ^ journals.biologists.com https://journals.biologists.com/dmm/article/9/8/823/3784/Model-systems-of-protein-misfolding-diseases. Приступљено 2023-03-14.  Недостаје или је празан параметар |title= (помоћ)
  30. ^ portlandpress.com https://portlandpress.com/biochemsoctrans/article-abstract/33/4/578/64954/Expression-of-normal-sequence-pathogenic-proteins?redirectedFrom=fulltext. Приступљено 2023-03-14.  Недостаје или је празан параметар |title= (помоћ)
  31. ^ а б Walker, Lary C.; LeVine, Harry; Mattson, Mark P.; Jucker, Mathias (2006-08-01). „Inducible proteopathies”. Trends in Neurosciences (на језику: енглески). 29 (8): 438—443. ISSN 0166-2236. PMID 16806508. doi:10.1016/j.tins.2006.06.010. 
  32. ^ Prusiner, Stanley B. (2001-05-17). „Neurodegenerative Diseases and Prions”. New England Journal of Medicine. 344 (20): 1516—1526. ISSN 0028-4793. doi:10.1056/nejm200105173442006. 
  33. ^ Zou, Wen-Quan; Gambetti, Pierluigi (2005-04-22). „From Microbes to Prions: The Final Proof of the Prion Hypothesis”. Cell (на језику: енглески). 121 (2): 155—157. ISSN 0092-8674. PMID 15851020. doi:10.1016/j.cell.2005.04.002. 
  34. ^ Ma, Jiyan (2012-12-04). „The Role of Cofactors in Prion Propagation and Infectivity”. PLOS Pathogens (на језику: енглески). 8 (4): e1002589. ISSN 1553-7374. PMC 3325206 Слободан приступ. PMID 22511864. doi:10.1371/journal.ppat.1002589. 
  35. ^ Meyer-Luehmann, Melanie; Coomaraswamy, Janaky; Bolmont, Tristan; Kaeser, Stephan; Schaefer, Claudia; Kilger, Ellen; Neuenschwander, Anton; Abramowski, Dorothee; Frey, Peter (2006-09-01). „Exogenous Induction of Cerebral β-Amyloidogenesis Is Governed by Agent and Host”. Science. 313: 1781—1784. ISSN 0036-8075. doi:10.1126/science.1131864. 
  36. ^ Clavaguera, Florence; Bolmont, Tristan; Crowther, R. Anthony; Abramowski, Dorothee; Frank, Stephan; Probst, Alphonse; Fraser, Graham; Stalder, Anna K.; Beibel, Martin (2009-07). „Transmission and spreading of tauopathy in transgenic mouse brain”. Nature Cell Biology (на језику: енглески). 11 (7): 909—913. ISSN 1476-4679. doi:10.1038/ncb1901.  Проверите вредност парамет(а)ра за датум: |date= (помоћ)
  37. ^ Desplats, Paula; Lee, He-Jin; Bae, Eun-Jin; Patrick, Christina; Rockenstein, Edward; Crews, Leslie; Spencer, Brian; Masliah, Eliezer; Lee, Seung-Jae (2009-08-04). „Inclusion formation and neuronal cell death through neuron-to-neuron transmission of α-synuclein”. Proceedings of the National Academy of Sciences (на језику: енглески). 106 (31): 13010—13015. ISSN 0027-8424. PMC 2722313 Слободан приступ. PMID 19651612. doi:10.1073/pnas.0903691106. 
  38. ^ Hansen, Christian; Angot, Elodie; Bergström, Ann-Louise; Steiner, Jennifer A.; Pieri, Laura; Paul, Gesine; Outeiro, Tiago F.; Melki, Ronald; Kallunki, Pekka (2011-02-01). „α-Synuclein propagates from mouse brain to grafted dopaminergic neurons and seeds aggregation in cultured human cells”. The Journal of Clinical Investigation (на језику: енглески). 121 (2): 715—725. ISSN 0021-9738. PMID 21245577. doi:10.1172/JCI43366. 
  39. ^ Kordower, Jeffrey H.; Dodiya, Hemraj B.; Kordower, Adam M.; Terpstra, Brian; Paumier, Katrina; Madhavan, Lalitha; Sortwell, Caryl; Steece-Collier, Kathy; Collier, Timothy J. (2011-09-01). „Transfer of host-derived alpha synuclein to grafted dopaminergic neurons in rat”. Neurobiology of Disease (на језику: енглески). 43 (3): 552—557. ISSN 0969-9961. doi:10.1016/j.nbd.2011.05.001. 
  40. ^ Kordower, Jeffrey H.; Chu, Yaping; Hauser, Robert A.; Freeman, Thomas B.; Olanow, C. Warren (2008-05). „Lewy body–like pathology in long-term embryonic nigral transplants in Parkinson's disease”. Nature Medicine (на језику: енглески). 14 (5): 504—506. ISSN 1546-170X. doi:10.1038/nm1747.  Проверите вредност парамет(а)ра за датум: |date= (помоћ)
  41. ^ Chia, Ruth; Tattum, M. Howard; Jones, Samantha; Collinge, John; Fisher, Elizabeth M. C.; Jackson, Graham S. (2010-05-13). „Superoxide Dismutase 1 and tgSOD1G93A Mouse Spinal Cord Seed Fibrils, Suggesting a Propagative Cell Death Mechanism in Amyotrophic Lateral Sclerosis”. PLOS ONE (на језику: енглески). 5 (5): e10627. ISSN 1932-6203. PMC 2869360 Слободан приступ. PMID 20498711. doi:10.1371/journal.pone.0010627. 
  42. ^ Münch, Christian; O'Brien, John; Bertolotti, Anne (2011-03-01). „Prion-like propagation of mutant superoxide dismutase-1 misfolding in neuronal cells”. Proceedings of the National Academy of Science. 108: 3548—3553. ISSN 0027-8424. doi:10.1073/pnas.1017275108. 
  43. ^ Ren, Pei-Hsien; Lauckner, Jane E.; Kachirskaia, Ioulia; Heuser, John E.; Melki, Ronald; Kopito, Ron R. (2009-02). „Cytoplasmic penetration and persistent infection of mammalian cells by polyglutamine aggregates”. Nature Cell Biology (на језику: енглески). 11 (2): 219—225. ISSN 1476-4679. doi:10.1038/ncb1830.  Проверите вредност парамет(а)ра за датум: |date= (помоћ)
  44. ^ Pearce, Margaret M. P.; Kopito, Ron R. (2018-02-01). „Prion-Like Characteristics of Polyglutamine-Containing Proteins”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine (на језику: енглески). 8 (2): a024257. ISSN 2157-1422. PMID 28096245. doi:10.1101/cshperspect.a024257. 
  45. ^ Furukawa, Yoshiaki; Kaneko, Kumi; Watanabe, Shoji; Yamanaka, Koji; Nukina, Nobuyuki (2011-05-27). „A Seeding Reaction Recapitulates Intracellular Formation of Sarkosyl-insoluble Transactivation Response Element (TAR) DNA-binding Protein-43 Inclusions * ♦”. Journal of Biological Chemistry (на језику: енглески). 286 (21): 18664—18672. ISSN 0021-9258. PMID 21454603. doi:10.1074/jbc.M111.231209. 
  46. ^ Lundmark, Katarzyna; Westermark, Gunilla T.; Olsén, Arne; Westermark, Per (2005-04-26). „Protein fibrils in nature can enhance amyloid protein A amyloidosis in mice: Cross-seeding as a disease mechanism”. Proceedings of the National Academy of Sciences (на језику: енглески). 102 (17): 6098—6102. ISSN 0027-8424. PMC 1087940 Слободан приступ. PMID 15829582. doi:10.1073/pnas.0501814102. 
  47. ^ Fu, Xiaoying; Korenaga, Tatsumi; Fu, Li; Xing, Yanming; Guo, Zhanjun; Matsushita, Takatoshi; Hosokawa, Masanori; Naiki, Hironobu; Baba, Satoshi (2004-04-09). „Induction of AApoAII amyloidosis by various heterogeneous amyloid fibrils”. FEBS Letters (на језику: енглески). 563 (1-3): 179—184. doi:10.1016/S0014-5793(04)00295-9. 
  48. ^ Bolmont, Tristan; Clavaguera, Florence; Meyer-Luehmann, Melanie; Herzig, Martin C.; Radde, Rebecca; Staufenbiel, Matthias; Lewis, Jada; Hutton, Mike; Tolnay, Markus (2007-12). „Induction of tau pathology by intracerebral infusion of amyloid-beta -containing brain extract and by amyloid-beta deposition in APP x Tau transgenic mice”. The American Journal of Pathology. 171 (6): 2012—2020. ISSN 0002-9440. PMC 2111123 Слободан приступ. PMID 18055549. doi:10.2353/ajpath.2007.070403.  Проверите вредност парамет(а)ра за датум: |date= (помоћ)
  49. ^ Morales, Rodrigo; Estrada, Lisbell D.; Diaz-Espinoza, Rodrigo; Morales-Scheihing, Diego; Jara, Maria C.; Castilla, Joaquin; Soto, Claudio (2010-03-31). „Molecular Cross Talk between Misfolded Proteins in Animal Models of Alzheimer's and Prion Diseases”. Journal of Neuroscience (на језику: енглески). 30 (13): 4528—4535. ISSN 0270-6474. PMID 20357103. doi:10.1523/JNEUROSCI.5924-09.2010. 
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Корисник:Una1712/песак&oldid=25634449”