Алфа амилаза

С Википедије, слободне енциклопедије
Алфа амилаза
Људска пљувачна амилаза: јон калцијума је видљив у бледој каки боји, хлоридни јон у зеленој боји. ПДБ 1SMD[1]
Идентификатори
ЕЦ број3.2.1.1
ЦАС број9000-90-2
Базе података
ИнтЕнзИнтЕнз преглед
БРЕНДАБРЕНДА приступ
ЕxПАСyНицеЗyме преглед
КЕГГКЕГГ приступ
МетаЦyцметаболички пут
ПРИАМпрофил
Структуре ПБПРЦСБ ПДБ ПДБе ПДБј ПДБсум
ГХ13 каталитички домен
Циклодекстрин глуканотрансфераза (е.ц.2.4.1.19) (цгтаза)
Идентификатори
СимболАлпха-амyласе
ПфамПФ00128
Пфам кланЦЛ0058
ИнтерПроИПР006047
СЦОП1ппи
СУПЕРФАМИЛY1ппи
ОПМ суперфамилија117
ОПМ протеин1wза
ЦАЗyГХ13
ЦДДцд11338
Алфа амилаза, C-терминални све-бета домен
Кристална структура изоензима алфа-амилазе јечма 1 (amy1) неактивног мутанта д180а у комплексу са малтохептаозом
Идентификатори
СимболАлпха-амyл_Ц2
ПфамПФ07821
ИнтерПроИПР012850
Алфа амилаза, C-терминални све-бета домен
комплекс малтотриозе предкондиционираног мутанта циклодекстрин гликозилтрансферазе
Идентификатори
СимболАлпха-амyласе_Ц
ПфамПФ02806
Пфам кланЦЛ0369
ИнтерПроИПР006048
СЦОП1ппи
СУПЕРФАМИЛY1ппи

Алфа амилаза (ЕЦ 3.2.1.1, гликогеназа, алфа-амилаза, ендоамилаза, Така-амилаза А, 1,4-алфа-D-глуканска глуканохидролаза) је ензим са систематским именом 4-алфа-D-глукан глуканохидролаза.[2][3][4] Овај ензим катализује следећу хемијску реакцију

Ендохидролиза (1->4)-алфа-D-глукозидних веза у полисахаридима који садрже три или више (1->4)-алфа-везане D-глукозне јединице

Овај ензим делује на скроб, гликоген и сродне полисахариде и олигосахариде на рандомни начин. Алфа амилаза је ензим који хидролизује алфа везе велких, алфа-повезаних полисахарида, дајући њихове краће ланце, декстрине и малтозу.[5] То је главни облик амилазе који се налази код људи и других сисара.[6] Такође је присутан у семенкама које садрже скроб као резерву хране, а излучују га многе гљиве. Члан је породице гликозидних хидролаза 13.

У људској биологији[уреди | уреди извор]

Амилаза пљувачке (птјалин)[уреди | уреди извор]

Амилаза се налази у пљувачки и разлаже скроб на малтозу и декстрин. Овај облик амилазе се исто тако назива „птајалин”, што је име које је доделио шведски хемичар Јенс Јакоб Берцелијус. Назив потиче од грчке речи птyō (пљујем), јер је супстанца добијена из пљувачке.[7] Овај ензим разлаже велике, нерастворљиве молекуле скроба у растворљиве молекуле (амилодекстрин, еритродекстрин и ахродекстрин) производећи сукцесивно мање форме скроба и на крају малтозу. Птајалин делује на линеарне α(1,4) гликозидне везе, али за хидролизу једињења је потребан ензим који делује на разгранате производе. Амилазе пљувачке инактивира желудачна киселина у желуцу. У желучаном соку подешеном на pH 3,3, птијалин се потпуно инактивира за 20 минута на 37 °Ц. Насупрот томе, 50% активности амилазе преостаје је након 150 минута излагања желучаном соку при pH 4,3.[8] Скроб, супстрат за птијалин, и производ (кратки ланци глукозе) могу делимично да заштите ензим од инактивације желудачном киселином. Птијалин додат у пуфер при pH 3.0 се потпуно инактивира за 120 минута; међутим, додавањем скроба на нивоу од 0,1% резултира преосталом активношћу од 10%, а слично додавање скроба на нивоу од 1,0% резултира са око 120% преостале активности након 120 минута.[9]

Оптимални услови за птјалин[уреди | уреди извор]

Оптимална pH – 7,0[10]
Људска телесна температура
Пресуство извесних ањона и активатора:
Хлорид и бромид су најефективнији
Јодид је мање ефективан
Сулфат и фосфат су мање ефективни

Генетске варијације у људској амилази пљувачке[уреди | уреди извор]

За више информација погледајте: Амилаза § Амилаза пљувачке

Ген амилазе пљувачке је током еволуције претрпео дупликацију, а студије хибридизације ДНК указују на то да многе особе имају вишеструко тандемско понављање овог гена. Број копија гена корелира са нивоима пљувачне амилазе, мерено анализама протеинске блот анализе помоћу антитела на хуману амилазу. Број копија гена повезан је са очигледном еволуционом изложеношћу исхрани са високим садржајем скроба.[11] На пример, једна јапанска индивидуа је имала 14 копија гена амилазе (један алел са 10 копија, и други алел са четири копије). Јапанска дијета традиционално садржи велике количине пиринчаног скроба. Насупрот томе, појединац народа Бијака је носио шест копија (по три копије на сваком алелу). Бијаке су ловци и сакупљачи прашуме који су традиционално конзумирали исхрану са ниским садржајем скроба. Пери и колеге су спекулисали да би повећани број копија гена за амилазу пљувачке могао повећати вероватноћу опстанка, што се подудара са преласком на скробну исхрану током еволуције човека.

У патологији[уреди | уреди извор]

Лакше је извести тест на амилазу него липазу, што га овај ензим чини примарним тестом за откривање и праћење панкреатитиса. Медицинске лабораторије обично мере амилазу панкреаса или укупну амилазу. Ако се мери само амилаза панкреаса, повећање неће бити забележено у случају заушки или других траума пљувачних жлезда.

Међутим, због мале присутне количине присутне, временски период је критичан при узорковању крви за ово мерење. Крв треба узети убрзо након напада панкреатитиса, иначе се брзо излучује бубрезима.

Ензим α-амилаза у пљувачки је коришћена као биомаркер за стрес[12][13] и као сурогатни маркер активности симпатичког нервног система (СНС)[14] који не захтева вађење крви.

Интерпретација[уреди | уреди извор]

Повећани нивои у плазми код људи налазе се код:

Укупна очитавања амилазе која су преко 10 пута већа од горње границе нормале (УЛН) указују на панкреатитис. Пет до 10 пута УЛН може да указује на илеусну или дуоденалну болест или отказивање бубрега, а нижа повишења се обично налазе код болести пљувачних жлезда.

Гени[уреди | уреди извор]

У житу[уреди | уреди извор]

Активност α-амилазе у зрну мери се, на пример, Хагберг-Пертеновим падајућим бројем, тестом за процену оштећења клица,[15] или Фадебасовом методом. Јавља се у пшеници.[16]

Индустријска употреба[уреди | уреди извор]

Ензим α-амилаза се користи у производњи етанола за разбијање скроба у зрну на ферментабилне шећере. Први корак у производњи кукурузног сирупа са високим садржајем фруктозе је третирање кукурузног скроба са α-амилазом, при чему настају краћи ланци шећера олигосахарида.

Форма α-амилазе под називом „термамил”, пореклом из Bacillus licheniformis'', такође се користи у неким детерџентима, посебно у детерџентима за прање судова и уклањање скроба.[17]

За више информација о употреби амилазне породице погледајте у амилазе.

Потенцијал за медицинску употребу[уреди | уреди извор]

Ензим α-амилаза је показао ефикасност у разградњи полимикробних бактеријских биофилмова хидролизом α(1-4) гликозидних веза унутар структурних, матричних егзополисахарида ванћелијске полимерне супстанце (ЕПС).[18][19]

Пуферска инхибиција[уреди | уреди извор]

Пријављено је да молекул трис инхибира бројне бактеријске α-амилазе,[20][21] те ту супстанцу не треба користити у амилазним пуферима.

Доменска архитектура[уреди | уреди извор]

Ензим α-амилаза садржи низ различитих протеинских домена. Каталитички домен има структуру која се састоји од осмоланчаног алфа/бета барела које садржи активно место, што је прекинуто доменом за везивање калцијума од ~70 аминокиселина који стрши између бета ланца 3 и алфа хеликса 3, и грчким кључен на карбоксилном крају бета-барел домена.[22] Неколико алфа-амилаза садржи домен бета равни, обично на C крају. Овај домен је организован као петоланчана антипаралелна бета раван.[23][24] Неколико алфа-амилаза садржи потпуни бета домен, обично на C kraju.[25]

Reference[уреди | уреди извор]

  1. ^ Ramasubbu N, Paloth V, Luo Y, Brayer GD, Levine MJ (мај 1996). „Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6 A resolution: implications for its role in the oral cavity”. Acta Crystallographica D. 52 (Pt 3): 435—46. PMID 15299664. doi:10.1107/S0907444995014119 Слободан приступ. 
  2. ^ Fischer, E.H. & Stein, E.A. (1960). „α-Amylases”. Ур.: Boyer, P.D.; Lardy, H.; Myrb; auml & ck, K. The Enzymes. 4 (2. изд.). New York: Academic Press. стр. 313—343. 
  3. ^ Manners, D.J. (1962). „Enzymic synthesis and degradation of starch and glycogen”. Adv. Carbohydr. Chem. 17: 371—430. 
  4. ^ Schwimmer, S. & Balls, A.K. (1949). „Isolation and properties of crystalline α-amylase from germinated barley”. J. Biol. Chem. 179: 1063—1074. 
  5. ^ Kierulf P. „Amylase”. Store Medisinske Leksikon. Store Norske Leksikon. Приступљено 24. 1. 2021. 
  6. ^ Voet D, Voet JG (2005). Biochimie (2nd изд.). Bruxelles: De Boeck. стр. 1583. 
  7. ^ J. Berzelius (Ms. Esslinger, trans.), Traité de Chimie (Paris, France: Firmin Didot Frerès, 1833), vol. 7, page 156.
  8. ^ Fried M, Abramson S, Meyer JH (октобар 1987). „Passage of salivary amylase through the stomach in humans”. Digestive Diseases and Sciences. 32 (10): 1097—103. PMID 3652896. S2CID 24845837. doi:10.1007/bf01300195. 
  9. ^ Rosenblum JL, Irwin CL, Alpers DH (мај 1988). „Starch and glucose oligosaccharides protect salivary-type amylase activity at acid pH”. The American Journal of Physiology. 254 (5 Pt 1): G775—80. PMID 2452576. doi:10.1152/ajpgi.1988.254.5.G775. 
  10. ^ „Amylase, Alpha - Worthington Enzyme Manual”. www.worthington-biochem.com. Архивирано из оригинала 14. 10. 2016. г. 
  11. ^ Perry GH, Dominy NJ, Claw KG, Lee AS, Fiegler H, Redon R, Werner J, Villanea FA, Mountain JL, Misra R, Carter NP, Lee C, Stone AC (октобар 2007). „Diet and the evolution of human amylase gene copy number variation”. Nature Genetics. 39 (10): 1256—60. PMC 2377015 Слободан приступ. PMID 17828263. doi:10.1038/ng2123. 
  12. ^ Noto Y, Sato T, Kudo M, Kurata K, Hirota K (децембар 2005). „The relationship between salivary biomarkers and state-trait anxiety inventory score under mental arithmetic stress: a pilot study”. Anesthesia and Analgesia. 101 (6): 1873—6. PMID 16301277. S2CID 22252878. doi:10.1213/01.ANE.0000184196.60838.8D. 
  13. ^ Granger DA, Kivlighan KT, el-Sheikh M, Gordis EB, Stroud LR (март 2007). „Salivary alpha-amylase in biobehavioral research: recent developments and applications”. Annals of the New York Academy of Sciences. 1098: 122—44. PMID 17332070. doi:10.1196/annals.1384.008. 
  14. ^ Nater UM, Rohleder N (мај 2009). „Salivary alpha-amylase as a non-invasive biomarker for the sympathetic nervous system: current state of research”. Psychoneuroendocrinology. 34 (4): 486—96. PMID 19249160. S2CID 7564969. doi:10.1016/j.psyneuen.2009.01.014. 
  15. ^ „Falling Number – Introduction”. Perten Instruments. 2005. Архивирано из оригинала 9. 9. 2009. г. Приступљено 21. 11. 2009. 
  16. ^ Gatehouse AM, Davison GM, Newell CA, Merryweather A, Hamilton WD, Burgess EP, Gilbert RJ, Gatehouse JA (1997). „Transgenic potato plants with enhanced resistance to the tomato moth, Lacanobia oleracea: growth room trials”. Molecular Breeding. Springer Science+Business. 3 (1): 49—63. ISSN 1380-3743. S2CID 23765916. doi:10.1023/a:1009600321838. 
  17. ^ „The use of enzymes in detergents”. Faculty of Engineering, Science and the Built Environment, London South Bank University. 20. 12. 2004. Архивирано из оригинала 20. 10. 2009. г. Приступљено 21. 11. 2009. 
  18. ^ Fleming D, Rumbaugh KP (април 2017). „Approaches to Dispersing Medical Biofilms”. Microorganisms. 5 (2): 15. PMC 5488086 Слободан приступ. PMID 28368320. doi:10.3390/microorganisms5020015. 
  19. ^ Fleming D, Chahin L, Rumbaugh K (фебруар 2017). „Glycoside Hydrolases Degrade Polymicrobial Bacterial Biofilms in Wounds”. Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 61 (2): AAC.01998—16. PMC 5278739 Слободан приступ. PMID 27872074. doi:10.1128/AAC.01998-16. 
  20. ^ Ghalanbor Z, Ghaemi N, Marashi SA, Amanlou M, Habibi-Rezaei M, Khajeh K, Ranjbar B (2008). „Binding of Tris to Bacillus licheniformis alpha-amylase can affect its starch hydrolysis activity”. Protein and Peptide Letters. 15 (2): 212—4. PMID 18289113. doi:10.2174/092986608783489616. 
  21. ^ Aghajari N, Feller G, Gerday C, Haser R (март 1998). „Crystal structures of the psychrophilic alpha-amylase from Alteromonas haloplanctis in its native form and complexed with an inhibitor”. Protein Science. 7 (3): 564—72. PMC 2143949 Слободан приступ. PMID 9541387. doi:10.1002/pro.5560070304. 
  22. ^ Abe A, Yoshida H, Tonozuka T, Sakano Y, Kamitori S (децембар 2005). „Complexes of Thermoactinomyces vulgaris R-47 alpha-amylase 1 and pullulan model oligossacharides provide new insight into the mechanism for recognizing substrates with alpha-(1,6) glycosidic linkages”. The FEBS Journal. 272 (23): 6145—53. PMID 16302977. S2CID 41008169. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.05013.x Слободан приступ. 
  23. ^ Kadziola A, Søgaard M, Svensson B, Haser R (април 1998). „Molecular structure of a barley alpha-amylase-inhibitor complex: implications for starch binding and catalysis”. Journal of Molecular Biology. 278 (1): 205—17. PMID 9571044. doi:10.1006/jmbi.1998.1683. 
  24. ^ Kadziola A, Abe J, Svensson B, Haser R (мај 1994). „Crystal and molecular structure of barley alpha-amylase”. Journal of Molecular Biology. 239 (1): 104—21. PMID 8196040. doi:10.1006/jmbi.1994.1354. 
  25. ^ Machius M, Wiegand G, Huber R (март 1995). „Crystal structure of calcium-depleted Bacillus licheniformis alpha-amylase at 2.2 A resolution”. Journal of Molecular Biology. 246 (4): 545—59. PMID 7877175. doi:10.1006/jmbi.1994.0106. 

Литература[уреди | уреди извор]

  • Fischer, E.H. & Stein, E.A. (1960). „α-Amylases”. Ур.: Boyer, P.D.; Myrb; auml & ck, K. The Enzymes. 4 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 313—343. 

Spoljašnje veze[уреди | уреди извор]

Овај артикал садржи текст из јавног власништва Пфам и ИнтерПро ИПР006047 Овај артикал садржи текст из јавног власништва Пфам и ИнтерПро ИПР012850 Овај артикал садржи текст из јавног власништва Пфам и ИнтерПро ИПР006048

Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Alfa_amilaza&oldid=27570163”