Alfa ravan

Из Википедије, слободне енциклопедије
Dijagram paterna vodoničnog vezivanja strukture alfa ravni. Atomi kiseonika su prikazani crveno a a azota plava; vodonične veze su označene tačkastim linijam. R grupe predstavljanj aminokiselinske bočne lance.
Peptidni lanac u konformaciji alpha ravni.

Alfa ravan (alfa naborana ravan ili polarna naborana ravan) je hipotetička sekundarna struktura proteina, koji su predložili Lajnus Poling i Robert Kori 1951.[1][2][3] Patern vodoničnog vezivanja u alfa ravni je sličan sa paternom beta ravni, ali je orijentacija karbonilnih i amino grupa u peptidnim jedinicama osobena; sve karbonilne grupe se orijentisane u istom smeru, i sve amino grupe u suprotnom smeru ravni. Stoga alfa ravan poseduje inherentno razdvajanje elektrostatičkog naelektrisanja, pri čemu jedna ivica ravni izlaže negativno naelektrisane karbonilne grupe, a suprotna ivica pozitivno naelektrisane amino grupe. Za razliku od alfa heliksa i beta ravni, za konfiguraciju alfa ravni nije neophodno da svi aminokiselinski ostaci leže unutar istog regiona diedralnih uglova; umesto toga, alfa ravan sadrži ostatke sa naizmeničnim diedralnim uglovima tradicionalnih desnorukih (αR) i levorukih (αL) heliksinih regiona Ramačandranovog prostora.

Mada se alfa ravan veoma retko sreće u prirodnim proteinskim strukturama, postoje spekulacije po kojima ona učestvuje u amiloidnoj bolesti.[4] Primenom molekulsko dinamičkih simulacija je utvrđeno da je alfa ravan jedna od stabilnih formi amiloidogenih proteina.[5] Ona je takođe nađena među kristalografskim strukturama dezajniranih peptida.[4]

Reference[уреди]

  1. ^ Pauling, L. & Corey, R. B. (1951). The pleated sheet, a new layer configuration of polypeptide chains. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 37, 251–6. PMID 14834147
  2. ^ Pauling, L. & Corey, R. B. (1951). The structure of feather rachis keratin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 37, 256–261. doi:10.1073/pnas.37.5.256 PMID 14834148
  3. ^ Pauling, L. & Corey, R. B. (1951). Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds: Two New Pleated Sheets. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 37, 729–740. PMID 16578412
  4. ^ а б Valerie Daggett (2006). Alpha-sheet: The toxic conformer in amyloid diseases? Acc Chem Res 39(9):594-602. doi:10.1021/ar0500719 PMID 16981675
  5. ^ Armen RS, DeMarco ML, Alonso DO, Valerie Daggett (2004). Pauling and Corey's alpha-pleated sheet structure may define the prefibrillar amyloidogenic intermediate in amyloid disease. Proc Natl Acad Sci USA 101(32):11622-7. doi:10.1073/pnas.0401781101 PMID 15280548