3'-Fosfoadenozin-5'-fosfosulfat

3'-Fosfoadenozin-5'-fosfosulfat
Nazivi
	IUPAC naziv 6-Amino-9-[(2R,3R,4S,5R)-3-hidroksi-5- [(hidroksi-sulfooksi-fosforil)oksimetil] -4-fosfonooksi-tetrahidrofuran-2-il]purin
	Drugi nazivi Fosfoadenozin fosfosulfat; 3'-Fosfo-5'-adenilil sulfat
Identifikacija
3D model (Jmol)	interaktivna slika; interaktivna slika;
ChEBI	CHEBI:17980;
ChemSpider	9799 ;
ECHA InfoCard	100.222.927
IUPHAR/BPS	1719;
PubChem C ID	10214;
	SMILES S=C1=NC2=C(C(=N1)N)N=CN2C3C(C(C(O3) COP(=O)(O)OS(=O)(=O)O)OP(=O)(O)O)O; O=S(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3OP(=O)(O)O; ; ; ; ;
Svojstva
Hemijska formula	C10H15N5O13P2S
Molarna masa	507,266
	Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose na standardno stanje materijala (na 25 °C [77 °F], 100 kPa).
	verifikuj (šta je ?)
	Reference infokutije

3'-Fosfoadenozin-5'-fosfosulfat (PAPS) je derivat adenozin monofosfata koji je fosforilisan u 3' poziciji i ima sulfatnu grupu vezanu za 5' fosfat. Ovaj anjon je najčešći koenzim u sulfotransferaznim reakcijama. Srodni anjon je adenozin 5'-fosfosulfat (APS), koji nije fosforilisan u 3' poziciji.^[3]

Formiranje i redukcija

APS i PAPS su intermedijeri u redukciji sulfatata do sulfita, egzotermnoj konverziji koju izvode sulfat redukujuće bakterije. U tim organizmima, sulfat služi kao akceptor elektrona, poput upotrebe O₂ kao elektron akceptora kod aerobnih organizama. Sulfat se ne redukuje direktno, nego se mora aktivirati putem formiranja APS ili PAPS. Ovi nosači aktiviranog sulfata se formiraju reakcijom sa ATP-om. Prvu reakciju katalizuje ATP sulfaraza:

SO₄^2- + ATP → APS + PP_i

Konverziju APS u PAPS katalizuje APS kinaza:

APS + ATP → PAPS + ADP

Redukcijom APS-a se proizvodi sulfit, koji se dalje redukuje do vodonik sulfida, i zatim izlučuje. Taj proces se naziva disimilatorna sulfatna redukcija. Redukcijom PAPS-a nastaje sulfatni estar, i zatim vodonik sulfid. Međutim u ovom slučaju, proizvod se koristi u biosintezi, e.g. produkciji cisteina.^[4]

Reference

^ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today. 15 (23-24): 1052—7. PMID 20970519. doi:10.1016/j.drudis.2010.10.003. uredi
^ Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry. 4: 217—241. doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1.
^ Negishi, M.; Pedersen, L. G.; Petrotchenko, E.; et al. (2001). „Structure and function of sulfotransferases”. Arch. Biochem. Biophys. 390 (2): 149—57. PMID 11396917. doi:10.1006/abbi.2001.2368.
^ M. T. Madigan, J. M. Martinko, J. Parker (1997). Brock Biology of Microorganisms. Prentice Hall. ISBN 978-0-13-520875-5.

[1] Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today. 15 (23-24): 1052—7. PMID 20970519. doi:10.1016/j.drudis.2010.10.003. uredi

[2] Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry. 4: 217—241. doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1.

[3] Negishi, M.; Pedersen, L. G.; Petrotchenko, E.; et al. (2001). „Structure and function of sulfotransferases”. Arch. Biochem. Biophys. 390 (2): 149—57. PMID 11396917. doi:10.1006/abbi.2001.2368.

[4] M. T. Madigan, J. M. Martinko, J. Parker (1997). Brock Biology of Microorganisms. Prentice Hall. ISBN 978-0-13-520875-5.

[1]

[2]

[3]

[4]