Koenzim A

Из Википедије, слободне енциклопедије
Koenzim A
Coenzym A.svg
Coenzyme-A-3D-balls.png
Identifikacija
3D model (Jmol)
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard 100.001.472
KEGG[1]
MeSH Coenzyme+A
UNII
Svojstva
C21H36N7O16P3S
Molarna masa 767.535
Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose na standardno stanje materijala (na 25 °C [77 °F], 100 kPa).
ДаY verifikuj (šta je ДаYНеН ?)
Reference infokutije

Koenzim A (CoA, CoASH, HSCoA) je koenzim, poznat po svojoj ulozi u sintezi i oksidaciji masnih kiselina, i oksidaciji piruvata u ciklusu limunske kiseline.[4] Svi sekvencirani genomi kodiraju enzime koji koriste koenzim A kao supstrat, i oko 4% ćelijskih enzima ga koristi (ili tioestar, npr. acetil-CoA) kao supstrat.[5] On se sastoji od cistamina, pantotenata, i adenozin-trifosfata.

Biosinteza[уреди]

Koenzim A se sintetiše u petostepenom procesu iz pantotenata i cisteina:

  1. Pantotenat (vitamin B5) se fosforiliše do 4'-fosfopantotenata enzimom pantotenat kinaza (PanK; CoaA; CoaX)
  2. Cistein se dodaje 4'-fosfopantotenatu enzimom fosfopantotenoilcistein sintetaza (PPC-DC; CoaB) da formira 4'-fosfo-N-pantotenoilcistein (PPC)
  3. PPC se dekarboksiliše do 4'-fosfopanteteina fosfopantotenoilcistein dekarboksilazom (CoaC)
  4. 4'-fosfopantetein se adeniliše do defosfo-CoA enzimom fosfopantetein adenilil transferaza (CoaD)
  5. U završnom stupnju, defosfo-CoA se fosforiliše kosristeći ATP do koenzima A enzimom defosfokoenzim A kinaza (CoaE).

Funkcija[уреди]

Pošto je koenzim A u hemijskom pogledu tiol, on može da reaguje sa karboksilnim kiselinama da formira tioestre, tako da funkcioniše kao nosač acil grupe. On pomaže u transferu masnih kiselina iz citoplazme do mitohondrije. Molekul koenzima A koji nosi acetil grupu se takođe naziva acetil-CoA (CoASH ili HSCoA).

Koenzim A je takođe izvor fosfopanteteinske grupe koja se dodaje kao prostetska grupa proteinima kao što je acil prenosni protein i formiltetrahidrofolat dehidrogenaza.[6][7]

Reference[уреди]

  1. Joanne Wixon; Douglas Kell (2000). „Website Review: The Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes — KEGG”. Yeast. 17 (1): 48—55. doi:10.1002/(SICI)1097-0061(200004)17:1<48::AID-YEA2>3.0.CO;2-H. 
  2. Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today. 15 (23-24): 1052—7. doi:10.1016/j.drudis.2010.10.003. PMID 20970519.  edit
  3. Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry. 4: 217—241. doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1. 
  4. David L. Nelson; Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (4th изд.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6. 
  5. Matthew Daugherty, Boris Polanuyer, Michael Farrell, Michael Scholle, Athanasios Lykidis, Valérie de Crécy-Lagard and Andrei Osterman (2002). „Complete Reconstitution of the Human Coenzyme A Biosynthetic Pathway via Comparative Genomics”. The Journal of Biological Chemistry. 277: 21431—21439. doi:10.1074/jbc.M201708200.  line feed character у |author= на позицији 118 (помоћ)
  6. Elovson J, Vagelos PR (1968). „Acyl carrier protein. X. Acyl carrier protein synthetase”. J. Biol. Chem. 243 (13): 3603—11. PMID 4872726. 
  7. Strickland KC, Hoeferlin LA, Oleinik NV, Krupenko NI, Krupenko SA (2010). „Acyl carrier protein-specific 4'-phosphopantetheinyl transferase activates 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 285 (3): 1627—33. doi:10.1074/jbc.M109.080556. PMC 2804320Слободан приступ. PMID 19933275. 

Literatura[уреди]

Dodatne formule[уреди]

Spoljašnje veze[уреди]