Амилин

острваца амилоидног полипептида
острваца амилоидног полипептида
Доступне структуре
	1КУW, 2Г48, 2КБ8, 2Л86, 3ФПО, 3ФР1, 3ФТХ, 3ФТК, 3ФТЛ, 3ФТР, 3Г7В, 3Г7W, 3ХГЗ
Идентификатори
Симболи	ИАПП; ДАП; ИАП
Вањски ИД	ОМИМ: 147940 МГИ: 96382 ХомолоГене: 36024 ГенеЦардс: ИАПП Гене
Онтологија гена
Молекуларна функција	• рецепторско везивање; • хормонска активност;
Целуларна компонента	• екстрацелуларни регион; • екстрацелуларни простор; • неуронално ћелијско тело;
Биолошки процес	• апоптотични процес; • пренос сигнала; • међућелијска сигнализација;
Преглед РНК изражавања
	подаци
Ортолози
Врста	Човек
Ентрез	3375
Енсембл	ЕНСГ00000121351
УниПрот	П10997
РефСеq (мРНА)	НМ_000415.2
РефСеq (протеин)	НП_000406.1
Локација (УЦСЦ)	Цхр 12:; 21.51 - 21.53 Мб
ПубМед претрага	[1]

Аминокиселинска секвенца амилина са дисулфидним мостом и местима пресецања ензима инсулин деградирања означеним стрелицама

Амилин (острваца амилоидног полипептида, ИАПП) је 37 аминокиселина дуг пептидни хормон. Он се излучује заједно са инсулином из панкреасних β-ћелија у односу од око 100:1.^[1] Амилин учествује у глицемичког регулацији путем успоравања гастричког пражњења и промовисања ситости, чиме спрећава постпрандијална нагла повишења нивоа крвне глукозе.

ИАПП се формира из 89 аминокиселине дуге кодирајуће секвенце. Прооствце амилоидни полипептид (проИАПП, проамилин, амилоидни полипептидни прекурзор, проострвце протеин) се формира у панкреасним бета-ћелијама као пептид са 67 аминокиселина, 7404 Далтона тежак пропептид и он подлеже посттранслационој модификацији укључујући протеазно пресецање да се формира амилин.^[2]

Референце[уреди | уреди извор]

^ „Ентрез Гене: ИАПП ислет амyлоид полyпептиде”.
^ Хигхам, C. Е., Хулл, Р. L., Лаwрие, L., Схеннан, К. I. Х., Моррис, Ј. Ф., Бирцх, Н. П., Доцхерy, К., & Цларк, А. (2000). „Процессинг оф сyнтхетиц про-ислет амyлоид полyпептиде (проИАПП) `амyлин' бy рецомбинант прохормоне цонвертасе ензyмес, ПЦ2 анд ПЦ3, ин витро.”. 267. Еуропеан Јоурнал оф Биоцхемистрy: 4998—5004. Архивирано из оригинала 20. 03. 2006. г. Приступљено 27. 12. 2012.

Литература[уреди | уреди извор]

Wестермарк П, Андерссон А, Wестермарк ГТ (2005). „Ис аггрегатед ИАПП а цаусе оф бета-целл фаилуре ин трансплантед хуман панцреатиц ислетс?”. Цурр. Диаб. Реп. 5 (3): 184—8. ПМИД 15929864. дои:10.1007/с11892-005-0007-2.
ЈW, Хöппенер; Оостерwијк C; Виссер-Вернооy ХЈ (1993). „Цхарацтеризатион оф тхе хуман ислет амyлоид полyпептиде/амyлин гене трансцриптс: идентифицатион оф а неw полyаденyлатион сите”. Биоцхем. Биопхyс. Рес. Цоммун. 189 (3): 1569—77. ПМИД 1282806. дои:10.1016/0006-291X(92)90255-Ј.
ЈА, Хуббард; Мартин СР; Цхаплин ЛЦ (1991). „Солутион струцтурес оф цалцитонин-гене-релатед-пептиде аналогуес оф цалцитонин-гене-релатед пептиде анд амyлин”. Биоцхем. Ј. 275 (Пт 3): 785—8. ПМЦ 1150122 . ПМИД 2039456.
ПЦ, Бутлер; Цхоу Ј; Цартер WБ (1990). „Еффецтс оф меал ингестион он пласма амyлин цонцентратион ин НИДДМ анд нондиабетиц хуманс”. Диабетес. 39 (6): 752—6. ПМИД 2189768. дои:10.2337/диабетес.39.6.752.
АД, ван Мансфелд; Мосселман С; Хöппенер ЈW (1990). „Ислет амyлоид полyпептиде: струцтуре анд упстреам сеqуенцес оф тхе ИАПП гене ин рат анд ман”. Биоцхим. Биопхyс. Ацта. 1087 (2): 235—40. ПМИД 2223885. дои:10.1016/0167-4781(90)90210-С.
L, Цхристмансон; Рорсман Ф; Стенман Г (1990). „Тхе хуман ислет амyлоид полyпептиде (ИАПП) гене. Организатион, цхромосомал лоцализатион анд фунцтионал идентифицатион оф а промотер регион”. ФЕБС Летт. 267 (1): 160—6. ПМИД 2365085. дои:10.1016/0014-5793(90)80314-9.
А, Цларк; Едwардс ЦА; Остле ЛР (1989). „Лоцалисатион оф ислет амyлоид пептиде ин липофусцин бодиес анд сецреторy гранулес оф хуман Б-целлс анд ин ислетс оф тyпе-2 диабетиц субјецтс”. Целл Тиссуе Рес. 257 (1): 179—85. ПМИД 2546670. дои:10.1007/БФ00221649.
M, Нисхи; Санке Т; Сеино С (1990). „Хуман ислет амyлоид полyпептиде гене: цомплете нуцлеотиде сеqуенце, цхромосомал лоцализатион, анд еволутионарy хисторy”. Мол. Ендоцринол. 3 (11): 1775—81. ПМИД 2608057. дои:10.1210/менд-3-11-1775.
Мосселман С, Хöппенер ЈW, Липс ЦЈ, Јансз ХС (1989). „Тхе цомплете ислет амyлоид полyпептиде прецурсор ис енцодед бy тwо еxонс”. ФЕБС Летт. 247 (1): 154—8. ПМИД 2651160. дои:10.1016/0014-5793(89)81260-8.
П, Wестермарк; Wернстедт C; Wиландер Е (1987). „Амyлоид фибрилс ин хуман инсулинома анд ислетс оф Лангерханс оф тхе диабетиц цат аре деривед фром а неуропептиде-лике протеин алсо пресент ин нормал ислет целлс”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. 84 (11): 3881—5. ПМЦ 304980 . ПМИД 3035556. дои:10.1073/пнас.84.11.3881.
С, Мосселман; Хöппенер ЈW; Зандберг Ј (1988). „Ислет амyлоид полyпептиде: идентифицатион анд цхромосомал лоцализатион оф тхе хуман гене”. ФЕБС Летт. 239 (2): 227—32. ПМИД 3181427. дои:10.1016/0014-5793(88)80922-0.
ГЈ, Цоопер; Wиллис АЦ; Цларк А (1988). „Пурифицатион анд цхарацтеризатион оф а пептиде фром амyлоид-рицх панцреасес оф тyпе 2 диабетиц патиентс”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. 84 (23): 8628—32. ПМЦ 299599 . ПМИД 3317417. дои:10.1073/пнас.84.23.8628.
Wестермарк П, Wернстедт C, Wиландер Е, Слеттен К (1986). „А новел пептиде ин тхе цалцитонин гене релатед пептиде фамилy ас ан амyлоид фибрил протеин ин тхе ендоцрине панцреас”. Биоцхем. Биопхyс. Рес. Цоммун. 140 (3): 827—31. ПМИД 3535798. дои:10.1016/0006-291X(86)90708-4.
ЈW, Хöппенер; Вербеек ЈС; ЕЈ, де Конинг (1994). „Цхрониц оверпродуцтион оф ислет амyлоид полyпептиде/амyлин ин трансгениц мице: лyсосомал лоцализатион оф хуман ислет амyлоид полyпептиде анд лацк оф маркед хyперглyцаемиа ор хyперинсулинаемиа”. Диабетологиа. 36 (12): 1258—65. ПМИД 8307253. дои:10.1007/БФ00400803.
Лим YА, Иттнер ЛМ, Лим YЛ, Гöтз Ј (2008). „Хуман бут нот рат амyлин схарес неуротоxиц пропертиес wитх Абета42 ин лонг-терм хиппоцампал анд цортицал цултурес”. ФЕБС Летт. 582 (15): 2188—2194. ПМИД 18486611. дои:10.1016/ј.фебслет.2008.05.006.