ЦАЛЦРЛ

С Википедије, слободне енциклопедије
Калцитонину сличан рецептор
Кристалографкса структура ектодоменског комплекса CGRP тип 1 рецептора и RAMP1.[1]
Доступне структуре
3АQФ​, 3Н7П​, 3Н7Р​, 3Н7С
Идентификатори
Симболи ЦАЛЦРЛ; ЦГРПР; ЦРЛР
Вањски ИД ОМИМ114190 МГИ1926944 ХомолоГене21179 ИУПХАР: ЦАЛЦРЛ ГенеЦардс: ЦАЛЦРЛ Гене
Преглед РНК изражавања
подаци
Ортолози
Врста Човек Миш
Ентрез 10203 54598
Енсембл ЕНСГ00000064989 ЕНСМУСГ00000059588
УниПрот Q16602 Q9Р1W5
РефСеq (мРНА) НМ_005795.4 НМ_018782.2
РефСеq (протеин) НП_005786.1 НП_061252.2
Локација (УЦСЦ) Цхр 2:
188.21 - 188.31 Мб
Цхр 2:
84.17 - 84.27 Мб
ПубМед претрага [1] [2]

Калцитонинском рецептору сличан рецептор (CALCRL, CRLR) је људски протеин.[2]

Функција[уреди | уреди извор]

Овај протеин је Г протеин спрегнути рецептор, који је сродан са калцитонинским рецептором. CALCRL је везан за један од три једнопролазна трансмембранска домена модификујућег протена рецепторске активности (RAMP) који су есенцијални ја његово дејство.

Асоцијација CALCRL са различитим RAMP протеинима производи различите рецепторе:[3][4]

Ти рецептори формирају интеракције са Г протеином Gs,[6] који активира аденилат циклазу последица чега је формирање интрацелуларног цикличног аденозин монофосфата (цАМП).

Референце[уреди | уреди извор]

  1. ^ PDB: 3Н7С​; тер Хаар Е, Котх CM, Абдул-Манан Н, Сwенсон L, Цолл ЈТ, Липпке ЈА, Лепре ЦА, Гарциа-Гузман M, Мооре ЈМ (2010). „Црyстал струцтуре оф тхе ецтодомаин цомплеx оф тхе ЦГРП рецептор, а цласс-Б ГПЦР, ревеалс тхе сите оф друг антагонисм”. Струцтуре. 18 (9): 1083—93. ПМИД 20826335. дои:10.1016/ј.стр.2010.05.014. 
  2. ^ Аиyар Н, Ранд К, Елсхоурбагy НА, Зенг З, Адамоу ЈЕ, Бергсма ДЈ, Ли Y (1996). „А цДНА енцодинг тхе цалцитонин гене-релатед пептиде тyпе 1 рецептор”. Ј. Биол. Цхем. 271 (19): 11325—9. ПМИД 8626685. дои:10.1074/јбц.271.19.11325. 
  3. ^ МцЛатцхие ЛМ, Фрасер Њ, Маин МЈ, Wисе А, Броwн Ј, Тхомпсон Н, Солари Р, Лее МГ, Фоорд СМ (1998). „РАМПс регулате тхе транспорт анд лиганд специфицитy оф тхе цалцитонин-рецептор-лике рецептор”. Натуре. 393 (6683): 333—9. ПМИД 9620797. дои:10.1038/30666. 
  4. ^ Фоорд СМ, Марсхалл ФХ (1999). „РАМПс: аццессорy протеинс фор севен трансмембране домаин рецепторс”. Трендс Пхармацол. Сци. 20 (5): 184—7. ПМИД 10354609. дои:10.1016/С0165-6147(99)01347-4. 
  5. ^ Камитани С, Асакаwа M, Схимекаке Y, Куwасако К, Накахара К, Саката Т (1999). „Тхе РАМП2/ЦРЛР цомплеx ис а фунцтионал адреномедуллин рецептор ин хуман ендотхелиал анд васцулар смоотх мусцле целлс”. ФЕБС Летт. 448 (1): 111—4. ПМИД 10217420. дои:10.1016/С0014-5793(99)00358-0. 
  6. ^ „Рецептор пропертиес”. СенсеЛаб Пројецт: Мембране пропертиес ресоурце. Yале Университy. Архивирано из оригинала 28. 02. 2009. г. Приступљено 28. 09. 2008. 

Литература[уреди | уреди извор]

  • Борн W, Муфф Р, Фисцхер ЈА (2002). „Фунцтионал интерацтион оф Г протеин-цоуплед рецепторс оф тхе адреномедуллин пептиде фамилy wитх аццессорy рецептор-ацтивитy-модифyинг протеинс (РАМП).”. Мицросц. Рес. Тецх. 57 (1): 14—22. ПМИД 11921352. дои:10.1002/јемт.10051. 
  • Yаллампалли C; Цхаухан M; Тхота ЦС; et al. (2003). „Цалцитонин гене-релатед пептиде ин прегнанцy анд итс емергинг рецептор хетерогенеитy.”. Трендс Ендоцринол. Метаб. 13 (6): 263—9. ПМИД 12128288. 
  • Фоорд СМ, Цраиг РК (1988). „Исолатион анд цхарацтерисатион оф а хуман цалцитонин-гене-релатед-пептиде рецептор.”. Еур. Ј. Биоцхем. 170 (1-2): 373—9. ПМИД 2826160. дои:10.1111/ј.1432-1033.1987.тб13710.x. 
  • Скофитсцх Г, Јацобоwитз ДМ (1986). „Ауторадиограпхиц дистрибутион оф 125И цалцитонин гене-релатед пептиде биндинг ситес ин тхе рат централ нервоус сyстем.”. Пептидес. 6 (5): 975—86. ПМИД 3001670. дои:10.1016/0196-9781(85)90331-6. 
  • Флüхманн Б; Муфф Р; Хунзикер W; et al. (1995). „А хуман орпхан цалцитонин рецептор-лике струцтуре.”. Биоцхем. Биопхyс. Рес. Цоммун. 206 (1): 341—7. ПМИД 7818539. дои:10.1006/ббрц.1995.1047. 
  • Аиyар Н; Ранд К; Елсхоурбагy НА; et al. (1996). „А цДНА енцодинг тхе цалцитонин гене-релатед пептиде тyпе 1 рецептор.”. Ј. Биол. Цхем. 271 (19): 11325—9. ПМИД 8626685. дои:10.1074/јбц.271.19.11325. 
  • МцЛатцхие ЛМ; Фрасер Њ; Маин МЈ; et al. (1998). „РАМПс регулате тхе транспорт анд лиганд специфицитy оф тхе цалцитонин-рецептор-лике рецептор.”. Натуре. 393 (6683): 333—9. ПМИД 9620797. дои:10.1038/30666. 
  • Самс А, Јансен-Олесен I (1999). „Еxпрессион оф цалцитонин рецептор-лике рецептор анд рецептор-ацтивитy-модифyинг протеинс ин хуман цраниал артериес.”. Неуросци. Летт. 258 (1): 41—4. ПМИД 9876047. дои:10.1016/С0304-3940(98)00844-1. 
  • Камитани С; Асакаwа M; Схимекаке Y; et al. (1999). „Тхе РАМП2/ЦРЛР цомплеx ис а фунцтионал адреномедуллин рецептор ин хуман ендотхелиал анд васцулар смоотх мусцле целлс.”. ФЕБС Летт. 448 (1): 111—4. ПМИД 10217420. дои:10.1016/С0014-5793(99)00358-0. 
  • Алдецоа А, Гујер Р, Фисцхер ЈА, Борн W (2000). „Маммалиан цалцитонин рецептор-лике рецептор/рецептор ацтивитy модифyинг протеин цомплеxес дефине цалцитонин гене-релатед пептиде анд адреномедуллин рецепторс ин Дросопхила Сцхнеидер 2 целлс.”. ФЕБС Летт. 471 (2-3): 156—60. ПМИД 10767413. дои:10.1016/С0014-5793(00)01387-9. 
  • Фраyон С; Цуеилле C; Гнидéхоу С; et al. (2000). „Деxаметхасоне инцреасес РАМП1 анд ЦРЛР мРНА еxпрессионс ин хуман васцулар смоотх мусцле целлс.”. Биоцхем. Биопхyс. Рес. Цоммун. 270 (3): 1063—7. ПМИД 10772950. дои:10.1006/ббрц.2000.2552. 
  • Куwасако К; Схимекаке Y; Масуда M; et al. (2000). „Висуализатион оф тхе цалцитонин рецептор-лике рецептор анд итс рецептор ацтивитy-модифyинг протеинс дуринг интернализатион анд рецyцлинг.”. Ј. Биол. Цхем. 275 (38): 29602—9. ПМИД 10882736. дои:10.1074/јбц.М004534200. 
  • Еванс БН; Росенблатт MI; Мнаyер ЛО; et al. (2000). „ЦГРП-РЦП, а новел протеин реqуиред фор сигнал трансдуцтион ат цалцитонин гене-релатед пептиде анд адреномедуллин рецепторс.”. Ј. Биол. Цхем. 275 (40): 31438—43. ПМИД 10903324. дои:10.1074/јбц.М005604200. 
  • Хилаирет С, Фоорд СМ, Марсхалл ФХ, Боувиер M (2001). „Протеин-протеин интерацтион анд нот глyцосyлатион детерминес тхе биндинг селецтивитy оф хетеродимерс бетwеен тхе цалцитонин рецептор-лике рецептор анд тхе рецептор ацтивитy-модифyинг протеинс.”. Ј. Биол. Цхем. 276 (31): 29575—81. ПМИД 11387328. дои:10.1074/јбц.М102722200. 
  • Камитани С, Саката Т (2001). „Глyцосyлатион оф хуман ЦРЛР ат Асн123 ис реqуиред фор лиганд биндинг анд сигналинг.”. Биоцхим. Биопхyс. Ацта. 1539 (1-2): 131—9. ПМИД 11389975. дои:10.1016/С0167-4889(01)00100-8. 
  • Никитенко ЛЛ; Броwн НС; Смитх ДМ; et al. (2001). „Дифферентиал анд целл-специфиц еxпрессион оф цалцитонин рецептор-лике рецептор анд рецептор ацтивитy модифyинг протеинс ин тхе хуман утерус.”. Мол. Хум. Репрод. 7 (7): 655—64. ПМИД 11420389. дои:10.1093/молехр/7.7.655. 
  • Хилаирет С; Бéлангер C; Бертранд Ј; et al. (2001). „Агонист-промотед интернализатион оф а тернарy цомплеx бетwеен цалцитонин рецептор-лике рецептор, рецептор ацтивитy-модифyинг протеин 1 (РАМП1), анд бета-аррестин.”. Ј. Биол. Цхем. 276 (45): 42182—90. ПМИД 11535606. дои:10.1074/јбц.М107323200. 
  • Аиyар Н, Диса Ј, Пуллен M, Намби П (2002). „Рецептор ацтивитy модифyинг протеинс интерацтион wитх хуман анд порцине цалцитонин рецептор-лике рецептор (ЦРЛР) ин ХЕК-293 целлс.”. Мол. Целл. Биоцхем. 224 (1-2): 123—33. ПМИД 11693189. дои:10.1023/А:1011907328682. 
  • Хагнер С; Хабербергер РВ; Оверкамп D; et al. (2002). „Еxпрессион анд дистрибутион оф цалцитонин рецептор-лике рецептор ин хуман хаирy скин.”. Пептидес. 23 (1): 109—16. ПМИД 11814625. дои:10.1016/С0196-9781(01)00586-1. 

Спољашње везе[уреди | уреди извор]