Портал:Физичка хемија/Изабрани чланак
Изабрани чланци [уреди извор]
Јануар[уреди извор]
Циркуларни дихроизам (ЦД) заснива се на различитој апсорпцији десно и лево кружно поларизоване светлости која је последица структурне асиметрије. Уређене структуре имају ЦД сигнале док неуређене немају. ЦД спектроскопија је метода која се користи за утврђивање оптичке изомерије молекула, а и за одређивање секундарне и терцијарне структуре протеина.
Фебруар[уреди извор]
Рендгенска структурна анализа (РСА) је техника за испитивање кристалних супстанци, која користи дифракциону слику (дифрактограм) добијену расејавањем рендгенског зрачења (X-зрачења) на испитиваном кристалу. Основни циљ РСА је одређивање кристалне и молекулске структуре (дужине веза између атома, углови међу везама, апсолутне конформације...) испитиваног узорка.
Рендгенском структурном анализом могуће је одредити структуру великог броја једињења, која се могу наћи у кристалном облику. За сложенија једињења, као што су различити макромолекули (ДНК, протеини) потребно је комбиновати овако добијене резултате са резултатима добијеним другим аналитичким техникама, као што је нуклеарна магнетна резонанција (НМР), и рачунарским симулацијама да би се добила јасна слика о структури датих једињења.
Кристална структура и микроструктура су у уској вези с физичким и хемијским својствима супстанције, па је важност рендгенске структурне анализе велика у низу грана људске делатности. Утолико је рентгенска структурна анализа нашла бројне примене у физици и хемији чврстог стања, хемији, кристалохемији, биохемији, минералогији и биологији, а изузетну примјену има у металургији, керамичкој, фармацеутској и уопште хемијској индустрији.
Март[уреди извор]
Хормон (од Грчког όρμή - покренути, пробудити) је хемијски је хемијски гласник између ћелија (или групе ћелија). То су органска једињења различите хемијске природе, која делују у малим количинама. Њихово деловање је специфично па недостатак доводи до карактеристичних промена у организму. Сви вишећелијски организми организми производе хормоне (укључујући биљке - (фитохормони)).
Функција хормона је да служи као сигнал до циљне ћелије; активност хормона је детерминисана начином секреције и преносним сигналом примајућег ткива. Хемијски гласници, које синтетизују неурони чине неуро-хормоне, а друге посебне ћелије синтетизују "класичне" хормоне. Најпознатији животињски хормони су произведени у ендокриним жлездама кичмењака, али хормони се производе у скоро сваком oрганском систему и ткиву у животињском телу.
Април[уреди извор]
Алфа хеликс (α-хеликс) је десногира завојита конформација која подсећа на опругу, код које свака алфа-амино (N–H) група ствара водоничну везу са алфа-карбосилном (C=O) групом аминокиселине 4 остатка раније ( водонична веза).
Полипептидни ланац може формирати различите врсте хеликса које се разликују по броју увијања ланца и по размаку између увијених сегмената полипептида у хеликсу. Оне се образују спонтано, јер су енергетски најсиромашније, а тиме и најстабилније конформације протеина. Хеликс могу да образују и L- и D-аминокиселине, али само једне или друге јер хеликс не може да се образује од пептидног ланца који садржи смешу остатака L- и D-аминокиселина. Хеликси могу бити десногири и левогири, зависно од тога на коју страну се уврће протеински ланац; десногири хеликс је одређен правцем у коме се окрећу прсти десне руке када се палац постави на осу хеликса у правцу у коме се он гради. L-аминокиселине су чешће у природи и оне могу да образују и левогири и десногири хеликс, али већина познатих хеликса у природи су десногири. Међутим, само једна хеликсна конформација истовремено задовољава оптималне услове увијања која даје основу за лако успостављање интрамолекулских водоничних веза између блиских конституената пептидне везе. Та форма се назива α-хеликс и најчешће је присутна у протеинима живих система.
Мај[уреди извор]
Нуклеарно магнетно резонантна спектроскопија (НМР) је свестрана спектроскопска дисциплина која може да региструје сигнале атома из различитих положаја у молекулу и при томе да сваки сигнал доведе у везу са неком од познатих спинских интеракција, главним изворима података о молекулској структури и динамици. НМР спектроскопија је данас, уз рендгено-структурну анализу (кристалографију x-зрака), једина метода којом може да се одреди структура биополимера са разлагањем на атомском нивоу.
Јуни[уреди извор]
Анфинсенова хипотеза (такође позната и као термодинамичка хипотеза) је постулат у биофизичкој хемији постављен од стране америчког хемичара Кристијана Б. Анфинсена. Хипотеза тврди да је, бар за мале глобуларне протеине, нативна конформација одређена минимумом Гибсове слободне енергије система и тако представља, термодинамички гледано, најстабилнију конформацију. Из ове хипотезе следи да је нативну конформацију протеина могуће одредити полазећи само од примарне аминокиселинске секвенце и општих физичко-хемијских принципа. Анфинсен је заједно са сарадницима дошао до горе изнесених закључака након низа експеримената изведених педесетих година двадесетог века и за ова открића је добио Нобелову награду 1972. године.
Јули[уреди извор]
Ензимска кинетика је област која изучава брзине хемијских реакција катализованих ензимима. Проучавање и познавање ензимске кинетике даје увид у механизме по којима се одвијају ове реакције. Између осталог стиче се увид и у њихову улогу у метаболизму, у то како је њихова активност контролисана у ћелијама и како дроге и отрови могу инхибирати њихову активност.
Ензими су молекули који управљају другим молекулима-ензимским супстратима. Супстрати се везују за активно место на ензиму и трансформишу се у производе кроз низ ступњева који чине механизам дате ензимске реакције. Неки ензими могу везивати више супстрата и/или давати више продуката, а пример за то је протеаза која делујући на један протеин даје два полипептидна производа. Са друге стране постоје ензими као што је ДНК полимераза, која везује нуклеотиде у ДНК. Иако се ови механизми углавном састоје од великог броја ступњева, један карактеристичан ступањ одређује укупну кинетику процеса и зове се одлучујући ступањ. Одлучујући ступањ може бити хемијска реакција или структурна промена ензима или супстрата, која прати ослобађање продукта из ензима.
Познавање структуре ензима има велики значај зато што може наговестити како ће се током катализе везивати супстрат и ензим, које промене ће се догађати током реакције, па чак и која је улога појединачних аминокиселинских остатака у механизму.
Август[уреди извор]
Хемоглобин је металопротеин за пренос кисеоника који садржи гвожђе и налази се у црвеним крвним зрнцима код кичмењака. Хемоглобин преноси кисеоник из плућа или шкрга у остале делове тела, као што су нпр. мишићи. Он повећава преносни капацитет за кисеоник у литру крви са 5 на 250 ml/l. Хемоглобин има и кључну улогу и при преносу CО2 и водоникових јона.
Име хемоглобин се састоји од речи хем и глобин, и на тај начин показује да је хемоглобин глобуларни протеин који садржи хем групу. Хем група се састоји од органског дела и атома гвожђа који је одговоран за везивање кисеоника.
Емпиријска хемијска формула најчешћег људског хемоглобина је C2952H4664N812O832S8Fe4.
Септембар[уреди извор]
Миоглобин је цитоплазматични глобуларни хемопротеин који се састоји од једног полипептидног ланца који садржи 154 аминокиселине. То је релативно мали протеин, Mr=17.600. Присутан је у мишићним ћелијама срца и оксидативним влакнима скелетних мишића. Име је добио по месту налажења (грч. myo- означава повезаност са мишићима) и облику (глобуларни протеин). Карактерише га функционална сличност са хемоглобином. Као и хемоглобин, и миоглобин везује кисеоник (О2) у оба смера и на тај начин олакшава транспорт О2 од црвених крвних зрнаца до митoхондрија мишића за време појачане метаболичке активности, или може послужити као резервоар О2 за време хипоксије или аноксије. За разлику од хемоглобина, мономер миоглобина са једним О2 везујућим местом, има хиперболичну О2-сатурациону криву карактеристичну за нормалну Михаелис-Ментен ензимску кинетику, правилнију него сигмоидну криву која је виђена код тетрамеричног хемоглобина.
Полипептидни ланац миоглобина је савијен у облику колевке, тако да љуља простетичну групу хем. Везивање кисеоника зависи од оксидационог стања гвожђа у хему. Оно је +2 у хему и то је облик који везује кисеоник. Aко Fe пређе из +2 у +3 оксидационо стање настаће метамиоглобин који не везује кисеоник. Слободан хем у раствору ће одмах реаговати са кисеоником, али ће кисеоник брзо оксидовати атом гвожђа у Fe3+. Миоглобин обавља три критичне функције: љуља хем, штити гвожђе у хему од оксидације и обезбеђује цеп у који кисеоник може да стане.
Октобар[уреди извор]
Протеини су молекули аминокиселина повезани пептидном везом и то одређеним редоследом који се назива аминокиселинска секвенца. Под примарном структуром протеина подразумева се, осим његове аминокиселинске секвенце, и број полипептидних низова из којих се молекул датог протеина састоји, као и број и положај дисулфидних мостова у њему.
После биосинтезе протеини подлежу процесима пост-транслационих модификација у којим долази до ковалентног везивања појединих компоненти за бочне остатке аминокиселина. У примарној структури протеина садржано је обиље информација на основу којих су формирани модерни концепти у биохемији. Одређивање примарне структуре протеина један је од типичних послова којима се биохемичари баве.
Новембар[уреди извор]
Кристална структура је карактеристика чврстих тела, која је одређена правилном структуром честица од којих је тело грађено. Оваква чврста тела чији су атоми или атомске групе правилно просторно распоређене називамо кристалима. Правилности посторне распоређености атома се изражавају и код екстерних особина кристала, нпр. код кристала натријум хлорида (кухињске соли). Видљиво је да сваки кристал натријум хлорида представља готово савршену коцку. У овом случају се та правилност протеже на велики део, односно на цели комад испитиваног материјала, па се та особона назива макрокристалношћу, а материјал - монокристал. У противном случају тј. када се правилност протеже на малу област материјала, тада кристалност постоју у малим размерама па се особина назива поликристалношћу, а материјал - поликристал. Кристална структура даје чврстим материјалима већу механичку чврстину, док са друге стране неправилна (аморфна) структура утиче на жилавост. Процес промене агрегатног стања супстанце, из течног у чврсто, при чему долази до формирања кристала који имају правилну структуру се назива кристализација.