Хем Б
Називи | |
---|---|
Други називи
Гвожђе протопорфирин IX,
протохем IX | |
Идентификација | |
3Д модел (Jmol)
|
|
ChemSpider | |
ECHA InfoCard | 100.114.904 |
МеСХ | Хеме+б |
| |
Својства | |
C34H32O4N4Fe | |
Моларна маса | 616,487 |
Уколико није другачије напоменуто, подаци се односе на стандардно стање материјала (на 25 °C [77 °F], 100 kPa). | |
верификуј (шта је ?) | |
Референце инфокутије | |
Хем Б (хаем Б, протохем IX) је најраспростањенији хем.[3] Хемоглобин и миоглобин су примери транспортних молекула кисеоника који садрже хем Б. Фамилија пероксидазних ензима такође садржи хем Б. COX-1[4][5] и COX-2[6] ензими (циклооксугеназе) садрже хем Б у једном од два активна места.
Хем Б је генерално везан за окружујући матрикс (апопротеин) путем једне координатне везе између гвожђа хема и аминокиселинског бочног ланца.
Хемоглобин и миоглобин имају координатну везу са еволуционо конзервираним хистидином, док синтаза азот оксида и цитохром П450 имају координацину везу са еволуционо конзервираним цистеином.
Гвожђе протеина који садрже хем Б је вазано за четири азота порфирина (који формирају раван) и једним електрон донирајућим атомом протеина. Стога је гвожђе обично у пентакоординираном стању. Кад се кисеоник или токсични угљен-моноксид вежу, гвожђе постаје хексакоординирано.
Референце[уреди | уреди извор]
- ^ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today. 15 (23-24): 1052—7. PMID 20970519. doi:10.1016/j.drudis.2010.10.003.
- ^ Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry. 4: 217—241. doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1.
- ^ Rae, T.; Goff, H. (1998). „The heme prosthetic group of lactoperoxidase. Structural characteristics of heme l and heme l-peptides”. The Journal of Biological Chemistry. 273 (43): 27968—27977. PMID 9774411. doi:10.1074/jbc.273.43.27968.
- ^ Yokoyama C, Tanabe T (1989). „Cloning of human gene encoding prostaglandin endoperoxide synthase and primary structure of the enzyme”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 165 (2): 888—94. PMID 2512924. doi:10.1016/S0006-291X(89)80049-X.
- ^ Funk CD, Funk LB, Kennedy ME, Pong AS, Fitzgerald GA (1991). „Human platelet/erythroleukemia cell prostaglandin G/H synthase: cDNA cloning, expression, and gene chromosomal assignment”. FASEB J. 5 (9): 2304—12. PMID 1907252.
- ^ Hla, T.; Neilson, K (1992). „Human Cyclooxygenase-2 cDNA”. Proceedings of the National Academy of Sciences. 89 (16): 7384—8. PMC 49714 . PMID 1380156. doi:10.1073/pnas.89.16.7384.