Fosfoglicerat kinaza

Из Википедије, слободне енциклопедије
(преусмерено са Fosfogliceratna kinaza)
Иди на навигацију Иди на претрагу
Fosfoglicerat kinaza
Phosphoglycerate kinase 3PGK wpmp.png
Identifikatori
EC broj2.7.2.3
CAS broj9001-83-6
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBsum
Ontologija genaAmiGO / EGO
Fosfoglicerat kinaza
PDB 3pgk EBI.jpg
Struktura kvašćane fosfoglicerat kinaze.[1]
Identifikatori
SimbolPGK
PfamPF00162
InterProIPR001576
PROSITEPDOC00102
SCOP3pgk
SUPERFAMILY3pgk

Fosfoglicerat kinaza (EC 2.7.2.3) (PGK) je enzim koji katalizuje reverzibilni transfer fosfatne grupe sa ATP-a na 3-fosfoglicerat proizvodeći ADP i 1,3-bisfosfoglicerat. Popout svih kinaza PGK je transferaza. Glukoneogeneza i Kalvinov ciklus, koji su anabolički putevi, koriste ATP i vrše reakciju u suprotnom smeru. Glikoliza, katabolički put, koristi reverznu reakciju da proizvede ATP. Postoje varijante glikolize koje ne koriste PGK.

Mehanizam i struktura[уреди]

Fosfoglicerat kinaza je prisutna u svim živim organizmima i njena sekvenca je visoko konzervirana tokom evolucije. Ovaj enzim je monomer koji sadrži dva domena približno jednake veličine koji odgovaraju N- i C-kraju proteina. 3-fosfoglicerat (3-PG) se vezuje za N-terminal, dok se nukleotidni supstrati, MgATP ili MgADP, vezuju za C-terminalni domen enzima.[2] U osnovi svakog domena je šestolančana paralelna beta ravan okružena alfa heliksima. Domeni imaju sposobnost nezavisnog savijanja.[3][4]

Ljudski izozimi[уреди]

Fosfoglocerat kinaza 1
Identifikatori
SimbolPGK1
Entrez5230
HUGO8896
OMIM311800
RefSeqNM_000291
UniProtP00558
Ostali podaci
EC broj2.7.2.3
LokusHromozom X q13.3
Fosfoglocerat kinaza 2
Identifikatori
SimbolPGK2
Entrez5232
HUGO8898
OMIM172270
RefSeqNM_138733
UniProtP07205
Ostali podaci
EC broj2.7.2.3
LokusHromozom 6 p21-q12

Deficijencija fosfoglicerat kinaze (PGK) je vezana za hemolitičku anemiju i mentalne poremećaje kod ljudi.[5]

Reference[уреди]

  1. ^ Watson HC; Walker NP; Shaw PJ; et al. (1982). „Sequence and structure of yeast phosphoglycerate kinase”. EMBO J. 1 (12): 1635—40. PMC 553262Слободан приступ. PMID 6765200. 
  2. ^ Kumar S, Ma B, Tsai CJ, Wolfson H, Nussinov R (1999). „Folding funnels and conformational transitions via hinge-bending motions”. Cell Biochem. Biophys. 31 (2): 141—164. PMID 10593256. 
  3. ^ Yon JM, Desmadril M, Betton JM, Minard P, Ballery N, Missiakas D, Gaillard-Miran S, Perahia D, Mouawad L (1990). „Flexibility and folding of phosphoglycerate kinase”. Biochimie. 72 (6-7): 417—429. PMID 2124145. 
  4. ^ Zerrad L, Merli A, Schröder GF, Varga A, Gráczer É, Pernot P, Round A, Vas M, Bowler MW (2011). „A spring-loaded release mechanism regulates domain movement and catalysis in phosphoglycerate kinase”. J. Biol. Chem. 286 (16): 14040—8. PMC 3077604Слободан приступ. PMID 21349853. doi:10.1074/jbc.M110.206813. 
  5. ^ Yoshida A, Tani K (1983). „Phosphoglycerate kinase abnormalities: functional, structural and genomic aspects”. Biomed. Biochim. Acta. 42 (11-12): —. PMID 6689547. 

Literatura[уреди]

Spoljašnje veze[уреди]