Пређи на садржај

Metaloprotein — разлика између измена

С Википедије, слободне енциклопедије
Новија измена →
Садржај обрисан Садржај додат
ВизуелноВикитекст
.
(нема разлике)

Верзија на датум 1. новембар 2016. у 02:44

Struktura hemoglobina. Kofaktor hem sadrži gvožđe (zeleno osenčeno).

Metaloprotein je generička oznaka za protein koji sadrži metalni jon kao kofaktor.[1][2] Ovoj kategoriji pripada veliki broj proteina.

Funkcija

Procenjuje se da oko polovine svih proteina sadrži metal.[3] Prema jednoj drugoj proceni, za jednu četvrtine do jedne trećine svih proteina je neophodno prisustvo metala za obavljanje njihovih funkcija.[4] Stoga, metaloproteini imaju mnogo različitih funkcija u ćelijama, kao što su skladištenje i transport proteina, enzimi i signalizacijski proteini. Uočena je i uloga metalnih jona u zaraznim bolestima.[5]

Principi hemijske koordinacije

U metaloproteinima, metalni joni su obično koordinisani sa azotnim, kiseoničnim ili sumpornim centrima, koji pripadaju aminokiselinskim ostacima proteina. Ove donorske grupe često daju bočni ostaci lanca aminokiselina. Posebno su značajni supstituenti imidazola u ostacima histidina, tiolata u cisteinskim ostatacima i karboksilna grupa aspartata. S obzirom na raznolikost metaloproteoma, gotovo svi ostaci aminokiselina ispoljavaju afinitet vezivanja sa metanim centrima. Peptidna osnova pruža donorske grupe, gde spadaju deprotonisani amidi i amidni karbonilni centri kiseonika.

Osim grupa donora koje daju ostataci aminokiselina, veliki broj organskih kofaktora funkcionišu kao ligandi. Možda su najpoznatiji tetradentat N4 makrociklični ligandi inkorporirani u protein hema. Takođe su česti i neorganski ligandi kao što su sulfidi i oksidi.[6][7][8][9][10][11][12][13][14]

Skladištenja i transport metaloproteina

Prenosnici kiseonika

Hemoglobin, koji je glavni prenosilac kiseonika kod ljudi, ima četiri podjedinice u kojima je gvožđe(II) jon koordiniran planarnim, makrocikličnim ligandom protoporfirina IX (PIX) i imidazolskog atoma azota iz histidinskih ostataka. Šesto koordinacijako mesto sadrži molekule vode ili kiseonika. Za razliku toga proteina mioglobina, koji se nalazi u mišićnim ćelijama, ima samo jednu takvu jedinicu. Aktivno mesto se nalazi u hidrofobnom džepu. To je važno, jer bez njega gvožđe(II) će biti nepovratno oksidirano u gvožđe(III).Konstanta stabilnosti kompleksa za formiranje HBO2 je takva da se kiseonik više uzima ili otpušta, zavisno od parcijalnog pritiska kiseonika u plućima ili u mišićima. Hemoglobinske četiri podjedinice pokazuju efekt kooperativnosti koji omogućava jednostavno prenošenje kiseonika iz hemoglobina u mioglobin.[15]

Za oba, hemoglobin i mioglobin se ponekad pogrešno navodi da oksidovani oblik sadrži gvožđe(III). Sada je poznato da se dijamagnetna priroda ovih oblika javlja zato što je atom gvožđa(II) u stanju niskog spina. U oksihemoglobinu, atom gvožđa se nalazi u ravni porfirinskog prstena, ali u paramagnetnom deoksihemoglobinu, atom gvožđa je iznad ravni prstena.[15] Ova promena stanja spina je združeni efekt zbog većeg polja kristalnog cepanja i manjeg jonskog radijusa Fe2+ u polovini kiseonika.[16][17][18]

Hemeritrin je još jedan nosač kiseonika koji sadrži gvožđe. Mesto vezanja kiseonika je binuklearni centar gvožđa. Atomi gvožđa koordiniraju protein preko karboksilnih bočnih lanaca glutamata, aspartata i pet histidinskih ostataka. Uzimanje O 2 hemeritrinom je praćeno dvoelektronskom oksicijom redukovanog binuklearnog centar čime se formira vezani peroksid (OOH-). Mehanizam otpuštanja kiseonika je detaljno razrađen.[19][20]

Hemocijanini prenose kiseonik u krvi većine mekušaca i nekih zglavkara (Arthropoda), kao što su rakovi. Oni su drugi pigmenti za vezanje kiseonika, samo ih hemoglobin nadmašije po "biološkoj popularnosti" za izbor prenosnika kiseonika. Uz oksigenaciju dva atoma bakra(I) u aktivnom mestu do bakra(II), molekul kiseonika se prevodi u peroksid, O22–.[21][22]

Hlorokruorin (kao veći nosač ertrokruorin) je hemeprotein vezanja kiseonika u krvnoj plazmi mnogih Annelida (prstenastih glista), posebno određenih morskih poliheta.

Citohromi

Glavni članak: Citohrom

Ostali metaloenzimi

Postoje dve vrste ugljen-monoksidne dehidrogenaze: jedan sadrži bakar i molibden, a drugi nikal i gvožđe. Paralele i razlike u katalitičkim strategije su bile u fokusu mnogih napisanih komentara. Neki drugi metaloenzimi dati su u sledećoj tabeli, u skladu sa uključenim metalima.

Ion Primeri enzima koji sadrže dati jon
Magnezijum Glukoza 6-fosfataza
Heksokinaza
DNK polimeraza
Vanadijum Vanabini
Mangan Arginaza
Gvožđe Katalaza
Hidrogenaza
IRE-BP
Akonitaza
Kobalt Nitrilna hidrataza
Metionil aminopeptidaza
Metilmalonil-KoA mutaza
Izobutiril-KoA mutaza
Nikl Ureaza
Hidrogenaza
Koenzim-B sulfoetiltiotransferaza (MCR)
Bakar Citohrom oksidaza
Lakaza
Azotsuboksid reduktaza
Nitritna reduktaza
Cink Alkohol dehidrogenaza
Karboksipeptidaza
Aminopeptidaza
Beta amiloid
Kadmijum Metalotionein
Tiolatni proteini
Molibden Nitrat reduktaza
Sulfit oksidaza
Ksantin oksidaza
DMSO reduktaza
Volfram Acetilen hidrataza
Razni Metalotioneini
Fosfataza

Vidi još

Reference

  1. ^ Banci, Lucia, ур. (2013). Metallomics and the Cell. Series editors Sigel, Astrid; Sigel, Helmut; Sigel, Roland K.O. Springer. ISBN 978-94-007-5560-4.  electronic-book ISBN 978-94-007-5561-1 ISSN 1559-0836 electronic-ISSN 1868-0402
  2. ^ Shriver, D.F.; Atkins, P.W. (1999). „Chapter 19, Bioinorganic chemistry”. Inorganic chemistry (3rd. изд.). Oxford University Press. ISBN 0-19-850330-X. 
  3. ^ Thomson, A.J.; Gray, H.B. (1998). „Bio-inorganic chemistry”. Current Opinion in Chemical Biology. 2: 155—158. doi:10.1016/S1367-5931(98)80056-2. 
  4. ^ Waldron KJ, Robinson NJ (јануар 2009). „How do bacterial cells ensure that metalloproteins get the correct metal?”. Nat. Rev. Microbiol. 7 (1): 25—35. PMID 19079350. doi:10.1038/nrmicro2057. 
  5. ^ Carver, Peggy L. (2013). „Chapter 1. Metal Ions and Infectious Diseases. An Overview from the Clinic”. Ур.: Astrid Sigel, Helmut Sigel and Roland K. O. Sigel. Interrelations between Essential Metal Ions and Human Diseases. Metal Ions in Life Sciences. 13. Springer. стр. 1—28. doi:10.1007/978-94-007-7500-8_1. 
  6. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  7. ^ Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.
  8. ^ Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, ISBN 0-7216-0240-1.
  9. ^ Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 1, Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-686-8.
  10. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
  11. ^ Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 1, Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-686-8.
  12. ^ Warrell D. A., Cox T. M., Firth J. D. (2010): The Oxford Textbook of Medicine (5th ed.). Oxford University Press.
  13. ^ Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell. Garland Science, New York, ISBN 0-8153-3218-1.
  14. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
  15. ^ а б Greenwood, Norman N.; Earnshaw, Alan (1997). Chemistry of the Elements (II изд.). Oxford: Butterworth-Heinemann. ISBN 0080379419.  Fig.25.7, p 1100 illustrates the structure of deoxyhemoglobin
  16. ^ Hadžiselimović R., Pojskić N. (2005): Uvod u humanu imunogenetiku. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-3-4.
  17. ^ Hadžiselimović R. (2005): Bioantropologija – Biodiverzitet recentnog čovjeka. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-2-6.
  18. ^ Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.
  19. ^ Stenkamp, R. E. (1994). „Dioxygen and hemerythrin”. Chem. Rev. 94: 715—726. doi:10.1021/cr00027a008. 
  20. ^ Wirstam, M.; Lippard, S. J.; Friesner, R. A. (2003). „Reversioble Dioxygen Binding to Hemerythrin”. J. Am. Chem. Soc. 125 (13): 3980—3987. PMID 12656634. doi:10.1021/ja017692r. 
  21. ^ Karlin, K. D.; Cruse, R. W.; Gultneh, Y.; Farooq, A.; Hayes, J. C.; Zubieta, J. (1987). „Dioxygen–copper reactivity. Reversible binding of O2 and CO to a phenoxo-bridged dicopper(I) complex”. J. Am. Chem. Soc. 109 (9): 2668—2679. doi:10.1021/ja00243a019. 
  22. ^ Kitajima, N.; Fujisawa, K.; Fujimoto, C.; Morooka, Y.; Hashimoto, S.; Kitagawa, T.; Toriumi, K.; Tatsumi, K.; Nakamura, A. (1992). „A new model for dioxygen binding in hemocyanin. Synthesis, characterization, and molecular structure of the μ-η2:η2-peroxo dinuclear copper(II) complexes, [Cu(Hb(3,5-R2pz)3)]2(O2) (R = isopropyl and Ph)”. J. Am. Chem. Soc. 114 (4): 1277—1291. doi:10.1021/ja00030a025. 

Spoljašnje veze

Metaloprotein на Викимедијиној остави.
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Metaloprotein&oldid=12173822”