Antitelo
Antitelo ili imunoglobulin (prema međunarodnoj konvenciji obeležavaju se sa Ig) je sastavni deo imuniteta. Antitelo je glikoprotein koji se proizvodi kao rezultat stimulansa antigena. Antitela su prisutna u krvi, limfnom sistemu, tkivima, kao i membranama sluzokože.[1] Kada se glikoproteini elektroforezom analiziraju na osnovu njihovog naelektrisanja, dobijamo sledeći rezultat: postojanje pet vrsta molekula imunoglobulina:[2]
Kao što možemo da vidimo na grafikonu, gama globulin je najširi i razlog tome je što se gama globulin sastoji od pet podklasa imunoglobulina, koji su najaktivniji u imunom sistemu: IgG, IgA, IgM, IgD, IgE. Ovi imunoglobulini se razlikuju među sobom na osnovu molekularne težine, strukture, naelektrisanja, sekvenca amino kiselina i ugljenik hidrata.[5]
Struktura imunoglobulina[uredi | uredi izvor]
Antitela su glikoproteini simetrične strukture izgrađeni od dva identična laka i dva identična teška lanca. Produkuju se u formi integralnih membranskih proteina na površini B-limfocita i u sekretovanoj formi od strane antigenom stimulisanih B-ćelija koja su distribuirana u plazmi, mukoznim sekretima i intersticijalnoj tečnosti. Asocijacije lakog sa teškim lancem, kao i između dva teška lanca, su ostvarene posredstvom disulfidnih veza. Teški i laki lanci se sastoje od amino-terminalnog varijabilnog (V) regiona i karboksi-terminalnog konstantnog (C) regiona.[6]
Varijabilni regioni učestvuju u prepoznavanju antigena i poseduju kapacitet da vežu ogroman broj strukturno različitih antigena. Varijabilni region jednog teškog lanca (VH) i varijabilni region jednog lakog lanca (VL) su naspramni jedan drugom i formiraju antigen-vezujuće mesto, tako da molekul antitela sadrži dva antigen-vezujuća mesta.
U okviru varijabilnih regiona teških i lakih lanaca nalaze se tri hipervarijabilna regiona oko 10 aminokiselina dužine u kojima je najvećim delom skoncentrisana razlika u sekvenci između različitih antitela. Hipervarijabilni regioni VL i VH domena zajedno u trodimenzionalnom prostoru formiraju površinu koja je komplementarna trodimenzionalnoj strukturi vezanog antigena, odakle i potiče njihov naziv, regioni koji determinišu komplementarnost (complementarity determining regions, CDRS). Počev od amino-kraja nazvani su CDR1, CDR2 i najvarijabilniji među njima, CDR3.
Konstantni region teških lanaca posreduje u efektorskim funkcijama. Antitela se mogu podeliti na različite klase i subklase na osnovu strukturnih razlika u okviru konstantnih regiona teških lanaca. Klase antitela, ili izotipovi, su IgA, IgD, IgE, IgG i IgM. Konstantni regioni teških lanaca svih antitela jednog izotipa imaju istovetnu aminokiselinsku sekvencu.
Sekretovani IgG i IgE i svi membranski Ig molekuli su monomerni, za razliku od sekretovanih IgM i IgA koji formiraju multimerne komplekse.
Postoje dve klase, ili izotipovi, lakih lanaca κ i λ koji se međusobno razlikuju po karboksi-terminalnom konstantnom regionu.
Molekuli antitela su fleksibilni zahvaljujući zglobnom regionu, dužine od 10 do preko 60 aminokiselina, lociranom u konstantnom regionu.
Izvori[uredi | uredi izvor]
- ^ Plummer, D. T. Introducció a la bioquímica pràctica. Edicions de la Universitat de Barcelona. 1994. ISBN 9788447504572..
- ^ Darinka Koraćević; Gordana Bjelaković; Vidosava Đorđević: Biohemija, Savremena administracija. ISBN 978-86-387-0622-8.
- ^ Haefliger DN, Moskaitis JE, Schoenberg DR, Wahli W (oktobar 1989). „Amphibian albumins as members of the albumin, alpha-fetoprotein, vitamin D-binding protein multigene family”. Journal of Molecular Evolution. 29 (4): 344—54..
- ^ „Alpha-Globulins. Alpha globulins consist of two principal fractions, α1 and α2.”. Pristupljeno 2023-07-26.
- ^ „MeSH Browser”. meshb.nlm.nih.gov. Pristupljeno 2021-01-18.
- ^ Rhoades, Rodney; Pflanzer, Richard G (2003). Human physiology (na jeziku: engleski). Australia; Pacific Grove, Calif.: Thomson : Brooks/Cole. ISBN 978-0-534-46251-2. OCLC 57230000.
