Металопротеин

С Википедије, слободне енциклопедије
Структура хемоглобина. Кофактор хем садржи гвожђе (зелено осенчено).

Металопротеин је генеричка ознака за протеин који садржи метални јон као кофактор.[1][2] Овој категорији припада велики број протеина.

Функција[уреди | уреди извор]

Процењује се да око половине свих протеина садржи метал.[3] Према једној другој процени, за једну четвртине до једне трећине свих протеина је неопходно присуство метала за обављање њихових функција.[4] Стога, металопротеини имају много различитих функција у ћелијама, као што су складиштење и транспорт протеина, ензими и сигнализацијски протеини. Уочена је и улога металних јона у заразним болестима.[5]

Принципи хемијске координације[уреди | уреди извор]

У металопротеинима, метални јони су обично координисани са азотним, кисеоничним или сумпорним центрима, који припадају аминокиселинским остацима протеина. Ове донорске групе често дају бочни остаци ланца аминокиселина. Посебно су значајни супституенти имидазола у остацима хистидина, тиолата у цистеинским остатацима и карбоксилна група аспартата. С обзиром на разноликост металопротеома, готово сви остаци аминокиселина испољавају афинитет везивања са метаним центрима. Пептидна основа пружа донорске групе, где спадају депротонисани амиди и амидни карбонилни центри кисеоника.

Осим група донора које дају остатаци аминокиселина, велики број органских кофактора функционишу као лиганди. Можда су најпознатији тетрадентат Н4 макроциклични лиганди инкорпорирани у протеин хема. Такође су чести и неоргански лиганди као што су сулфиди и оксиди.[6][7][8][9][10][9][11][12][10]

Складиштења и транспорт металопротеина[уреди | уреди извор]

Преносници кисеоника[уреди | уреди извор]

Хемоглобин, који је главни преносилац кисеоника код људи, има четири подјединице у којима је гвожђе(II) јон координиран планарним, макроцикличним лигандом протопорфирина IX (ПИX) и имидазолског атома азота из хистидинских остатака. Шесто координацијако место садржи молекуле воде или кисеоника. За разлику тога протеина миоглобина, који се налази у мишићним ћелијама, има само једну такву јединицу. Активно место се налази у хидрофобном џепу. То је важно, јер без њега гвожђе(II) ће бити неповратно оксидирано у гвожђе(III).Константа стабилности комплекса за формирање ХБО2 је таква да се кисеоник више узима или отпушта, зависно од парцијалног притиска кисеоника у плућима или у мишићима. Хемоглобинске четири подјединице показују ефект кооперативности који омогућава једноставно преношење кисеоника из хемоглобина у миоглобин.[13]

За оба, хемоглобин и миоглобин се понекад погрешно наводи да оксидовани облик садржи гвожђе(III). Сада је познато да се дијамагнетна природа ових облика јавља зато што је атом гвожђа(II) у стању ниског спина. У оксихемоглобину, атом гвожђа се налази у равни порфиринског прстена, али у парамагнетном деоксихемоглобину, атом гвожђа је изнад равни прстена.[13] Ова промена стања спина је здружени ефект због већег поља кристалног цепања и мањег јонског радијуса Фе2+ у половини кисеоника.[14][15][7]

Хемеритрин је још један носач кисеоника који садржи гвожђе. Место везања кисеоника је бинуклеарни центар гвожђа. Атоми гвожђа координирају протеин преко карбоксилних бочних ланаца глутамата, аспартата и пет хистидинских остатака. Узимање О 2 хемеритрином је праћено двоелектронском оксицијом редукованог бинуклеарног центар чиме се формира везани пероксид (ООХ-). Механизам отпуштања кисеоника је детаљно разрађен.[16][17]

Хемоцијанини преносе кисеоник у крви већине мекушаца и неких зглавкара (Артхропода), као што су ракови. Они су други пигменти за везање кисеоника, само их хемоглобин надмашије по "биолошкој популарности" за избор преносника кисеоника. Уз оксигенацију два атома бакра(I) у активном месту до бакра(II), молекул кисеоника се преводи у пероксид, О22–.[18][19]

Хлорокруорин (као већи носач ертрокруорин) је хемепротеин везања кисеоника у крвној плазми многих Аннелида (прстенастих глиста), посебно одређених морских полихета.

Цитохроми[уреди | уреди извор]

Главни чланак: Цитохром

Оксидационе и редокс реакције нису уобичајене у органској хемији уз суделовање неколико органских молекула као оксидујућих или редукујућих агенаса. Гвожђе(II), с друге стране, може се лако оксидовати до гвожђа(III). Ова функционалност се користи у цитохромима, који функционишу као вектори трансфера електрона. Присуство јона метала омогућавају металоензимима обављање њихових функција, као што су редокс реакције које не могу лако да се одвијају ограниченим сетом функционалних група које се налазе у аминокиселинама.[20] Атом гвожђа у већини цитохрома је садржан у хем групи. Разлике између тих цитохрома леже у другостраном ланцу. На пример, цитохром а има простетску групу хем а, а цитокрома б има хем б групу. Те разлике резултирају из различитости Фе2+/Фе3+ редокс потенцијала, тако да су разни цитохроми укључени у митохондријске ланце транспорта електрона.[21]

П450 ензим обавља функцију уметања атома кисика у C-Х везе, што је реакција оксидације.[22][23]

Рубредоксин[уреди | уреди извор]

Активно мјесто рубредоксина

Рубредоксин је носач електрона који учествује у метаболизму сумпорних бактерија и арцхаеа. Активно место садржи јон гвожђа координисан са четири атома сумпора из четири цистеинска остатка, формирајући скоро правилан тетраедар. Рубредоксини обављају једноелектронске процесе трансфера. У оксидацији се стање атома гвожђа мења између стања +2 и +3. У оба оксидациона стања, метал је у високом спину, који помаже да се смање структурне промене.

Пластоцијанин[уреди | уреди извор]

Главни чланак: Пластоцијанин
Место бакра у пластоцијанину

Пластоцијанин је члан породице плавих бакарних протеина који учествују у реакцијама преноса електрона. Место везивања бакра се описује као "искривљени тригонални пирамидал".[24] Тригонална раван пирамидалне основе се састоји од два атома азота (Н1 и Н2) из засебних хистидина и сумпора (С1) из цистеина. Сумпор (С2) из аксијалног метионина чини врх. Дисторзија се јавља у дужинама веза између бакра и сумпора лиганда. Контакт Цу-С1 је краћи (207 пикометра) од Цу-С2 (282 пм). Издужена Цу-С2 веза дестабилизује ЦуII форму и повећава редокс потенцијал протеина. Плава боја (597 нм апсорпционог пика) се јавља услед Цу-С1 веза, где долази до трансфера Спπ у Цудx2-y2.[25]

У редукованом облику пластоцијанина, његов Хис-87 ће постати протонован са пКа од 4.4. Протонација га спречава да делује као лиганд, а геометрија места бакра постаје тригонално планарна.

Складиштење и пренос металних јона[уреди | уреди извор]

Гвожђе[уреди | уреди извор]

У феритину, гвожђе је складишти као гвожђе(III). Права природа његовог везивања још није утврђена. Изгледа да је присутан као производ хидролизе, као што је гвожђе ФеО(ОХ) . Гвожђе преноси трансферин чија се веза састоји од два тирозина, једне аспарагинске киселине и једног хистидина.[26] Људско тело нема механизам за излучивање гвожђа. То може довести до проблема са преоптерећењем гвожђем у пацијената лечених трансфузијом крви, као, на пример, с β - таласемијом.

Бакар[уреди | уреди извор]

Главни чланак: Церулоплазмин

Церулоплазмин је главни протеин са бакарним преносником у крви. Церулоплазмин испољава активност оксидаза, што је повезано са могућношћу оксидације Фе2+ (феро-гвожђе) у Фе3+ (фери-гвожђе), што помаже у транспорту у плазми у сарадњи са трансферином, који може носити гвожђе само у фери стању.

Металоензими[уреди | уреди извор]

Сви металоензими имају једну заједничку функцију, а то је да је метални јон везан за протеине са једним лабилним координационим местом. Као и код свих ензима, облик активног мјеста је од кључног значаја. Метални јон се обично налази у џепу чији облик се уклапа у подлогу. Он катализуја реакције које је тешко остварити у органској хемији.

Карбоанхидразе[уреди | уреди извор]

Активно место карбонатне анхидразе. Три координирајућа хистидинска остатка су приказан у зеленој боји, хидроксид у црвеној и белој, и цинк у сивој.
ЦО2 + Х2О ⇌ Х2ЦО3.

Ова реакција је врло спора у одсуству катализатора, али је прилично брза у присуству хидроксидног јона;

ЦО2 + ОХ– ⇌ ХЦО3–.

Реакција слична овој је скоро моментална посредством карбоанхидразе. Структура активног места у карбонатним анхидразама је добро позната из бројних кристалних структура. Састоји се од јона цинка који се координира са три имидазолска атома азота из три хистидинске јединице. Четврто координационо место заузима молекул воде. Координацона сфера цинковог јона је приближно тетраедрална. Позитивно наелектрисани цинков јон поларизује координирани молекул воде, и нуклеофилни напад негативно наелектрисане хидоксидне порције угљен-диоксида (угљене киселине) се одвија брзо. Каталитички циклус производи јоне бикарбоната и водоника, пошто равнотежа:

Х2ЦО3 ⇌ ХЦО3– + Х +

погодује дисоцијацији угљене киселине на биолошкој пХ вредности.[27]

Витамин Б12 зависни ензим[уреди | уреди извор]

Витамин Б12 катализује пренос метил (-ЦХ3) групе између два молекула, што укључује разлагање C-C веза, процес који је енергетски скуп у органским реакцијама. Метални јон смањује енергију активације процеса формирања пролазне Цо-ЦХ3 везе.[28] Структуру коензима су одредили Дороти Хоџкин и колеге, за коју је она добила Нобелову награду за хемију, 1964.[29] Састоји се од јона кобалта (II) координисаног са четири атома азота коринских прстенова и петог атома азота из имидазолне групе. У стању мировања постоји Цо-Цσ сигма веза са 5' атомом угљеника аденозину.[30] Ово је органометално природно једињење, што објашњава његову функцију у реакцији транс-метилације, као што је реакција која се одвија у синтези 5-метилтетрахидрофолат-хомоцистеин метилтрансфераза.

Нитрогеназа (фиксација азота)[уреди | уреди извор]

Фиксација атмосферског кисеоника је врло енергетски интензиван процес, јер укључује разградњу врло стабилне троструке везе између атома азота. Нитрогеназа је један од неколико ензима који могу катализовати тај процес. Ензим се јавља у одређеним бактеријама рода Рхизобиум. Постоје три компоненте те акције: атом молибдена на активном месту, гвожђе-сумпорни кластери који су укључени у транспорт електрона потребних за редукцију азота, и обилан извор енергије. Енергију обезбеђује симбиотски однос између бактерија и биљака домаћина, често махунарки. Однос је симбиотски јер биљка доприноси енергијом из фотосинтезе и користи добијени фиксирани азот бактерија. Реакција се може симболички изразити као:

N216Mg ATP + 8e– → 2NH3 + 16Mg ADP +16Pi + H2,

где Пи означава неоргански фосфат. Прецизну структуру активног места је било тешко одредити. Чини се да садржи Мо7С8 кластер који је у стању да веже молекул азота и, по свој прилици, омогућава процес почетне редукције.[31][32]

Супероксид дисмутаза[уреди | уреди извор]

Структура тетрамера људске супероксид дисмутазе 2

Супероксидни јон, О2– настаје у биолошким системима, редукцијом молекулског кисеоника. Он има неупарене електроне, тако се понаша као слободни радикал. Он је моћан оксидујући агенс. Ова својства чине супероксидни јон врло токсичним и користе га фагоцити за убијање инвазивних микроорганизама. Иначе, супероксидни јон мора бити уништен пре него што то учини нежељену штету у ћелији. Ензим супероксид дисмутаза врло ефикасно обавља ову функцију.[33]

Формално оксидационо стање атома кисеоника је ½. У растворима на неутралном пХ, јон супероксида се диспропорционира до молекулског кисеоника и водоник-пероксида:

2О2– + 2Х+ → О2 + Х2О2.

У биологији, овај тип реакција се назива дисмутационом реакцијом. Она обухвата оксидацију и редукцију јона супероксида. Група ензима супероксидних дисмутаза, скраћено СОД, повећава стопу реакције у близине нивоа ограниченог дифузијом.[34] Кључ за акцију ових ензима је метални јон са варијабилним оксидационим стањем који може да делује било као оксидиционо или редукционо средство:

Оксидација
M(н+1)++О2– → Mн++О2</ суб>.
Редукција
Mн++ О2–+ 2Х+ → M(н+1)+ + Х2О2.

У људским СОД активни метал бакар, као Цу2+ или Цу+, тетраедно координиран са четири хистидинска остатака. Овај ензим садржи јон цинка за стабилизацију и активира се пратиоцем бакра за супероксидне дисмутазе (ЦЦС). Остали изозими могу да садрже гвожђе, манган или никл. Ни-СОД је посебно занимљив јер се ради о никлу (III), што је необично оксидационо стање за тај елемент. Активно место циклуса Ни геометрије кружи од квадратног планарног Ни(II), са тиолатом (Цyс2 и Цyс6) и азотом протеинске основе (Хис1 и Цyс2) лиганда, до квадратног пирамидалног Ни(III) са додатним аксијалним Хис1 бочним ланцом лиганда.[35]

Протеини хлорофила[уреди | уреди извор]

Главни чланак: Хлорофил
Хемоглобин и хлорофил су два изузетно различита молекула у погледу функције, која су невјеројатно слична када је реч о његовом атомском облику. Постоје само три знатне структурне разлике; атом магнезијума (Мг) у хлорофилу, који је замењен гвожђем (Фе) у хемоглобину. Додатно, хлорофил има екстра структуре на дну с десне стране (А), и продужени угљоводонични реп на левој страни (Б). Те разлике узрокују да су молекули хлорофила неполарни, у контрасту са поланим молекулом хемоглобина.

Хлорофил има кључну улогу у фотосинтези. Садржи магнезијум уклопљен у хлорински прстен. Међутим, јон магнезијума није директно укључен у фотосинтетску функцију и може се, са малим губитком активности, заменити другим дивалентним јонима. Уместо тога, фотон се апсорбује у прстен хлорина, чија је електронска структура добро прилагођена за ту сврху.

У почетку, апсорпција фотона узрокује да електрона бива побуђен у синглетно стање Q бенда. Ексцитиран ступа у међусистемски прелаз, из сингентног стања у тројно стање у којем се налазе два електрона са паралелним спином. Ова врста је, у ствари, слободни радикал, а врло је реактивна и омогућава електронима да се пребаце на приматеље који су поред хлорофила у хлоропласту. У овом процесу хлорофил се оксидује. Касније у фосинтхетском циклусу, хлорофил се поновно редукује. Ова редукција на крају извлачи електроне из воде и даје молекулски кисеоник као финални производ оксидације.

Хидрогеназе[уреди | уреди извор]

Главни чланак: Хидрогеназа

Хидрогеназе се деле у три различита типа, на основу металног садржаја активног места: гвожђе-гвожђе хидрогеназа, никл-гвожђе хидрогеназа и гвожђе хyдрогеназа.[36] Све хидрогеназе катализирају реверзибилно преузимање Х2. Док су [ФеФе] и [НиФе] хидрогеназе истински редокс катализатори, који спроводе Х2 оксидацију и Х+ редукцију:

Х2 ⇌ 2 Х+ + 2 е−

[Фе] хидрогеназе катализирају реверзибилну хетеролитску реакцију цепања Х2.

Х2 ⇌ Х+ + Х−
Структуре активног места три типа хидрогеназа

Рибозим / Деоксирибозим[уреди | уреди извор]

Од открића рибозима које су остварили Томас Цеч и Сидни Алтман, у раним 1980-им, рибозими су се показали као посебна класа металоензима.<[37] Многи рибозими захтевају металне јоне у активном месту за хемијску катализу; стога се и зову металоензими. Поред тога, метални јони су битни и за стабилизацију рибозимске структуре. Интрони групе I су највише проучавани рибозими, са три метала који учествују у катализи.[38] Остали познати рибозими обухватају групу II интрона, РНазу П и неколико мањих вирусних рибозима (нпр. чекићасти, укоснички, рибозим делта вируса хепатитиса (ХДВ) и ВС рибозим ). Недавно су откривене четири нове класе рибозима (по имену твистер рибозим, сестрински твистер, пиштољ и секира) који су сви самопресецајући рибозими.[39]

Дезоксирибозими, који се називају ДНК-зими или каталитска ДНК, први пут су откривени 1994. године, а убрзо се појавио као нова класа металоензима.[40] Готово свим ДНКзимима, за њихово нормално функционирање, неопходан је метални јон. Тако су класифицирани као металоензими. Иако рибозими углавном катализују разлагање РНК подлоге, различите реакције могу бити катализиране ДНКзимима, укључујући цепање РНК/ДНК, РНК/ДНК повезивања, аминокиселинску фосфорилацију / дефосфорилацију, формирање угљеник-угљеник веза, и сл.[41] Ипак, највише су истраживани ДНКзими који катализирају реакцију разградње РНК. У 1997. откривено је 10-23 ДНКзима што је једна од највише проучаваних каталитичких ДНК са клиничким апликацијама као терапеутског средства.[42] Објављено је неколико метал-специфичних ДНКзима, укључујући ГР-5 ДНКзим (олово-специфичан).[43][44][45]

Металопротеини трансдукције сигнала[уреди | уреди извор]

Калмодулин[уреди | уреди извор]

Цинков прст.

Калмодулин је пример сигналног трансдукционог протеина. То је мали протеин који садржи четири мотива ЕФ руке, од којих је сваки у стању да се веже на Ца2+ јон.

У ЕФ-крацима петље, јон калцијума координира петоугаону бипирамидну конфигурацију. Шест остатака глутаминске и аспарагинске киселине, укључених у везивање, су у положајима 1, 3, 5, 7, 9 ланца полипептида. На позицији 12, постоји глутаматни или аспартатни лиганд који се понаша као биданте лиганд, дајући два атома кисеоника. Девети остатак у петљи је нужно глицин, због конформационих захтева протеинске основе. Сфера координације јона калцијума садржи само карбоксилатни атом кисеоника и нема атома азота. То је у складу са тешком природом јона калцијума.

Протеин има два приближно симетрична домена, одвојена флексибилном регионом "шарке". Везивање калцијума узрокује конформациону промену протеина. Калмодулин учествује у унутарћелијском систему сигнализације, делујући као дифузибилни секундарни гласник на почетне стимулансе.[46][47]

Тропонин[уреди | уреди извор]

У срчаном и попречно-пругастом мишићу, производња мишићне енергије првенствено је контролисана путем концентрације унутарћелијског калцијума. Генерално, када ниво калцијума расте – мишић се контрахује, а када опада, мишић се релаксира.

Тропонин, заједно са актином и тропомиозином је протеински комплекс за који се веже калцијум, као иницијатор производње мишићне снаге.

Транскрипциони фактор[уреди | уреди извор]

Цинков прст
Цинков јон (зелено) је координиран путем два хистидинска и два цистеинска остатка.

Многи транскрипциони фактори садрже структуру познату као цинков прст, што је структурни мотив где се регија протеина савија око цинковог јона. Цинк не долази у директан контакт са ДНК, кад се ови протеини вежу за њу. Кофактор је од суштинског значаја за стабилност чврсто савијеног ланца протеина.[48] У овим протеинима, јон цинка је обично координиран паровима бочних ланаца цистеина и хистидина.

Остали металоензими[уреди | уреди извор]

Постоје две врсте угљен-моноксидне дехидрогеназе: један садржи бакар и молибден, а други никал и гвожђе. Паралеле и разлике у каталитичким стратегије су биле у фокусу многих написаних коментара.[49] Неки други металоензими дати су у следећој табели, у складу са укљученим металима.

Ион Примери ензима који садрже дати јон
Магнезијум[50] Глукоза 6-фосфатаза
Хексокиназа
ДНК полимераза
Ванадијум Ванабини
Манган[51] Аргиназа
Гвожђе[52] Каталаза
Хидрогеназа
ИРЕ-БП
Аконитаза
Кобалт[53] Нитрилна хидратаза
Метионил аминопептидаза
Метилмалонил-КоА мутаза
Изобутирил-КоА мутаза
Никл[54][55] Уреаза
Хидрогеназа
Коензим-Б сулфоетилтиотрансфераза (МЦР)
Бакар[56] Цитохром оксидаза
Лаказа
Азотсубоксид редуктаза
Нитритна редуктаза
Цинк[57] Алкохол дехидрогеназа
Карбоксипептидаза
Аминопептидаза
Бета амилоид
Кадмијум[58][59] Металотионеин
Тиолатни протеини
Молибден[60] Нитрат редуктаза
Сулфит оксидаза
Ксантин оксидаза
ДМСО редуктаза
Волфрам[61] Ацетилен хидратаза
Разни Металотионеини
Фосфатаза

Види још[уреди | уреди извор]

Референце[уреди | уреди извор]

  1. ^ Банци, Луциа, ур. (2013). Металломицс анд тхе Целл. Сериес едиторс Сигел, Астрид; Сигел, Хелмут; Сигел, Роланд К.О. Спрингер. ИСБН 978-94-007-5560-4.  елецтрониц-боок. ISBN 978-94-007-5561-1. ИССН 1559-0836 елецтрониц-ИССН 1868-0402
  2. ^ Схривер, D.Ф.; Аткинс, П. W. (1999). „Цхаптер 19, Биоинорганиц цхемистрy”. Инорганиц цхемистрy (3рд. изд.). Оxфорд Университy Пресс. ИСБН 978-0-19-850330-9. 
  3. ^ Тхомсон, А.Ј.; Граy, Х.Б. (1998). „Био-инорганиц цхемистрy”. Цуррент Опинион ин Цхемицал Биологy. 2: 155—158. дои:10.1016/С1367-5931(98)80056-2. 
  4. ^ Wалдрон КЈ, Робинсон Њ (2009). „Хоw до бацтериал целлс енсуре тхат металлопротеинс гет тхе цоррецт метал?”. Нат. Рев. Мицробиол. 7 (1): 25—35. ПМИД 19079350. дои:10.1038/нрмицро2057. 
  5. ^ Царвер, Пеггy L. (2013). „Цхаптер 1. Метал Ионс анд Инфецтиоус Дисеасес. Ан Овервиеw фром тхе Цлиниц”. Ур.: Астрид Сигел, Хелмут Сигел анд Роланд К. О. Сигел. Интеррелатионс бетwеен Ессентиал Метал Ионс анд Хуман Дисеасес. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 13. Спрингер. стр. 1—28. дои:10.1007/978-94-007-7500-8_1. 
  6. ^ Бајровић К, Јеврић-Чаушевић А., Хаџиселимовић Р., Ед. : Увод у генетичко инжењерство и биотехнологију. Институт за генетичко инжењерство и биотехнологију (ИНГЕБ), Сарајево. 2005. ISBN 978-9958-9344-1-4.
  7. ^ а б Капур Појскић L., Ед. : Увод у генетичко инжењерство и биотехнологију, 2. издање. Институт за генетичко инжењерство и биотехнологију (ИНГЕБ), Сарајево. 2014. ISBN 978-9958-9344-8-3.
  8. ^ Халл Ј. Е., Гуyтон А. C. : Теxтбоок оф медицал пхyсиологy, 11тх едитион. Елсевиер Саундерс, Ст. Лоуис, Мо. 2006. ISBN 978-0-7216-0240-0.
  9. ^ а б Софраџија А., Шољан D., Хаџиселимовић Р. : Биологија 1, Свјетлост, Сарајево. 2000. ISBN 978-9958-10-686-6.
  10. ^ а б Међедовић С., Маслић Е., Хаџиселимовић Р. : Биологија 2. Свјетлост, Сарајево. 2000. ISBN 978-9958-10-222-6.
  11. ^ Warrell D. A., Cox T. M., Firth J. D. : The Oxford Textbook of Medicine Архивирано на сајту Wayback Machine (21. март 2012) (5тх ед.). Оxфорд Университy Пресс.
  12. ^ Албертс Б. (2002)ː Молецулар биологy оф тхе целл. Гарланд Сциенце, Неw Yорк. 2010. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  13. ^ а б Греенwоод, Норман Н.; Еарнсхаw, Алан (1997). Цхемистрy оф тхе Елементс (II изд.). Оxфорд: Буттерwортх-Хеинеманн. ИСБН 0080379419.  Фиг.25.7. стр. 1100 иллустратес тхе струцтуре оф деоxyхемоглобин
  14. ^ Хаџиселимовић Р., Појскић Н. : Увод у хуману имуногенетику. Институт за генетичко инжењерство и биотехнологију (ИНГЕБ), Сарајево. 2005. ISBN 978-9958-9344-3-8.
  15. ^ Хаџиселимовић Р. : Биоантропологија – Биодиверзитет рецентног човјека. Институт за генетичко инжењерство и биотехнологију (ИНГЕБ), Сарајево. 2005. ISBN 978-9958-9344-2-1.
  16. ^ Стенкамп, Р. Е. (1994). „Диоxyген анд хемерyтхрин”. Цхем. Рев. 94: 715—726. дои:10.1021/цр00027а008. 
  17. ^ Wирстам, M.; Липпард, С. Ј.; Фриеснер, Р. А. (2003). „Реверсиобле Диоxyген Биндинг то Хемерyтхрин”. Ј. Ам. Цхем. Соц. 125 (13): 3980—3987. ПМИД 12656634. дои:10.1021/ја017692р. 
  18. ^ Карлин, К. D.; Црусе, Р. W.; Гултнех, Y.; Фарооq, А.; Хаyес, Ј. C.; Зубиета, Ј. (1987). „Диоxyген–цоппер реацтивитy. Реверсибле биндинг оф О2 анд ЦО то а пхеноxо-бридгед дицоппер(I) цомплеx”. Ј. Ам. Цхем. Соц. 109 (9): 2668—2679. дои:10.1021/ја00243а019. 
  19. ^ Китајима, Н.; Фујисаwа, К.; Фујимото, C.; Мороока, Y.; Хасхимото, С.; Китагаwа, Т.; Ториуми, К.; Татсуми, К.; Накамура, А. (1992). „А неw модел фор диоxyген биндинг ин хемоцyанин. Сyнтхесис, цхарацтеризатион, анд молецулар струцтуре оф тхе μ-η2:η2-пероxо динуцлеар цоппер(II) цомплеxес, [Цу(Хб(3,5-Р2пз)3)]2(О2) (Р = исопропyл анд Пх)”. Ј. Ам. Цхем. Соц. 114 (4): 1277—1291. дои:10.1021/ја00030а025. 
  20. ^ Мессерсцхмидт, А; Хубер, Р.; Wиегхардт, К.; Поулос, Т. (2001). Хандбоок оф Металлопротеинс. Wилеy. ИСБН 978-0-471-62743-2. 
  21. ^ Мооре, Г. Р.; Петтигреw,, Г. W. (1990). Цyтоцхроме ц: Струцтурал анд Пхyсицоцхемицал Аспецтс. Берлин: Спрингер. 
  22. ^ Сигел, Астрид; Сигел, Хелмут; Сигел, Роланд К. О., ур. (2007). Тхе Убиqуитоус Ролес оф Цyтоцхроме 450 Протеинс. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 3. Wилеy. ИСБН 978-0-470-01672-5. 
  23. ^ Ортиз де Монтеллано, П. Р. (2005). Цyтоцхроме П450 Струцтуре, Мецханисм, анд Биоцхемистрy (3рд изд.). Спрингер. ИСБН 978-0-306-48324-0. 
  24. ^ Цолман, П. M.; Фрееман, Х. C.; Гусс, Ј. M.; Мурата, M.; Норрис, V. А.; Рамсхаw, Ј. А. M.; Венкатаппа, M. П. (1978). „X-Раy Црyстал-Струцтуре Аналyсис оф Пластоцyанин ат 2.7 Å Ресолутион”. Натуре. 272 (5651): 319—324. дои:10.1038/272319а0. 
  25. ^ Соломон, Е. I.; Геwиртх, А. А.; Цохен, С. L. (1986). „Спецтросцопиц Студиес оф Ацтиве Ситес. Блуе Цоппер анд Елецтрониц Струцтурал Аналогс”. АЦС Сyмпосиум Сериес. 307: 236—266. дои:10.1021/бк-1986-0307.цх016. 
  26. ^ Андерсон, Б. Ф.; Бакер, Х. M.; Додсон, Е. Ј.; et al. (1987). „Струцтуре оф хуман лацтоферрин ат 3.2 Å ресолутион”. Проц. Натл. Ацад. Сци. УСА. 84 (7): 1769—73. ПМЦ 304522 Слободан приступ. ПМИД 3470756. дои:10.1073/пнас.84.7.1769. 
  27. ^ Линдског, С. (1997). „Струцтуре анд мецханисм оф царбониц анхyдрасе”. Пхармацол. Тхер. 74 (1): 1—20. ПМИД 9336012. дои:10.1016/С0163-7258(96)00198-2. 
  28. ^ Сигел, Астрид; Сигел, Хелмут; Сигел, Роланд К. О., ур. (2008). Метал–царбон бондс ин ензyмес анд цофацторс. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 6. Wилеy. ИСБН 978-1-84755-915-9. 
  29. ^ „Тхе Нобел Призе ин Цхемистрy 1964”. Нобелпризе.орг. Приступљено 6. 10. 2008. 
  30. ^ Ходгкин, D. C. (1965). „Тхе Струцтуре оф тхе Цоррин Нуцлеус фром X-раy Аналyсис”. Проц. Роy. Соц. А. 288: 294—305. дои:10.1098/рспа.1965.0219. 
  31. ^ Орме-Јохнсон, W. Х. (1993). Стеифел, Е. I.; Цоуцоуваннис, D.; Неwтон, D. C., ур. Молyбденум ензyмес, цофацторс анд модел сyстемс. Адванцес ин цхемyстрy, Сyмпосиум сериес но. 535. Wасхингтон, DC: Америцан Цхемицал Социетy. стр. 257. 
  32. ^ Цхан, M. К.; Ким, Ј.; Реес, D. C. (1993). „Тхе нитрогенасе ФеМо-цофацтор анд П-цлустер паир: 2.2 Å ресолутион струцтурес”. Сциенце. 260 (5109): 792—4. ПМИД 8484118. дои:10.1126/сциенце.8484118. 
  33. ^ Пацкер, L. (едитор) (2002). Супероxиде Дисмутасе: 349 (Метходс ин Ензyмологy). Ацадемиц Пресс. ИСБН 978-0-12-182252-1. 
  34. ^ Хеинрицх, Петер; Лöффлер, Георг; Петридес, Петро Е. (2006). Биоцхемие унд Патхобиоцхемие. Берлин: Спрингер. стр. 123. ИСБН 978-3-540-32680-9. 
  35. ^ Барондеау, D. П.; Кассманн, C. Ј.; Брунс, C. К.; Таинер, Ј. А.; Гетзофф, Е. D. (2004). „Ницкел супероxиде дисмутасе струцтуре анд мецханисм”. Биоцхемистрy. 43 (25): 8038—8047. ПМИД 15209499. дои:10.1021/би0496081. 
  36. ^ Паркин, Алисон (2014). „Цхаптер 5. Ундерстандинг анд Харнессинг Хyдрогенасес, Биологицал Дихyдроген Цаталyстс”. Ур.: Петер M.Х. Кронецк анд Мартха Е. Соса Торрес. Тхе Метал-Дривен Биогеоцхемистрy оф Гасеоус Цомпоундс ин тхе Енвиронмент. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 14. Спрингер. стр. 99—124. дои:10.1007/978-94-017-9269-1_5. 
  37. ^ Пyле, А. M. (6. 8. 1993). „Рибозyмес: а дистинцт цласс оф металлоензyмес”. Сциенце. 261 (5122): 709—714. ИССН 0036-8075. ПМИД 7688142. дои:10.1126/сциенце.7688142. 
  38. ^ Схан, Сху-оу; Yосхида, Аиицхиро; Сун, Сенген; Пиццирилли, Јосепх А.; Херсцхлаг, Даниел (26. 10. 1999). „Тхрее метал ионс ат тхе ацтиве сите оф тхе Тетрахyмена гроуп I рибозyме”. Процеедингс оф тхе Натионал Ацадемy оф Сциенцес оф тхе Унитед Статес оф Америца. 96 (22): 12299—12304. ИССН 0027-8424. ПМЦ 22911 Слободан приступ. ПМИД 10535916. дои:10.1073/пнас.96.22.12299. 
  39. ^ Wеинберг, Засха; Ким, Петер Б.; Цхен, Тонy Х.; Ли, Сансху; Харрис, Кимберлy А.; Лüнсе, Цхристина Е.; Бреакер, Роналд Р. (1. 8. 2015). „Неw цлассес оф селф-цлеавинг рибозyмес ревеалед бy цомпаративе геномицс аналyсис”. Натуре Цхем. Биол. 11 (8): 606—610. ИССН 1552-4450. ПМЦ 4509812 Слободан приступ. ПМИД 26167874. дои:10.1038/нцхембио.1846. 
  40. ^ Бреакер, Р. Р.; Јоyце, Г. Ф. (1. 12. 1994). „А ДНА ензyме тхат цлеавес РНА”. Цхемистрy & Биологy. 1 (4): 223—229. ИССН 1074-5521. ПМИД 9383394. дои:10.1016/1074-5521(94)90014-0. 
  41. ^ Силверман, Сцотт К. (19. 5. 2015). „Пурсуинг ДНА цаталyстс фор протеин модифицатион”. Аццоунтс оф Цхемицал Ресеарцх. 48 (5): 1369—1379. ИССН 1520-4898. ПМЦ 4439366 Слободан приступ. ПМИД 25939889. дои:10.1021/ацс.аццоунтс.5б00090. 
  42. ^ Санторо, Степхен W.; Јоyце, Гералд Ф. (29. 4. 1997). „А генерал пурпосе РНА-цлеавинг ДНА ензyме”. Процеедингс оф тхе Натионал Ацадемy оф Сциенцес. 94 (9): 4262—4266. ИССН 0027-8424. ПМЦ 20710 Слободан приступ. ПМИД 9113977. дои:10.1073/пнас.94.9.4262. 
  43. ^ Бреакер, Роналд Р.; Јоyце, Гералд Ф. (12. 1. 1994). „А ДНА ензyме тхат цлеавес РНА”. Цхемистрy & Биологy (на језику: енглески). 1 (4): 223—229. ИССН 1074-5521. ПМИД 9383394. дои:10.1016/1074-5521(94)90014-0. 
  44. ^ Лиу, Јуеwен; Броwн, Андреа К.; Менг, Xиангли; Цропек, Доналд M.; Исток, Јонатхан D.; Wатсон, Давид Б.; Лу, Yи (13. 2. 2007). „А цаталyтиц беацон сенсор фор ураниум wитх партс-пер-триллион сенситивитy анд миллионфолд селецтивитy”. Процеедингс оф тхе Натионал Ацадемy оф Сциенцес (на језику: енглески). 104 (7): 2056—2061. ИССН 0027-8424. ПМЦ 1892917 Слободан приступ. ПМИД 17284609. дои:10.1073/пнас.0607875104. 
  45. ^ Тораби, Сеyед-Факхреддин; Wу, Пеиwен; МцГхее, Цлаире Е.; Цхен, Лу; Хwанг, Кевин; Зхенг, Нан; Цхенг, Јиањун; Лу, Yи (12. 5. 2015). „Ин витро селецтион оф а содиум-специфиц ДНАзyме анд итс апплицатион ин интрацеллулар сенсинг”. Процеедингс оф тхе Натионал Ацадемy оф Сциенцес (на језику: енглески). 112 (19): 5903—5908. ИССН 0027-8424. ПМЦ 4434688 Слободан приступ. ПМИД 25918425. дои:10.1073/пнас.1420361112. 
  46. ^ Стевенс, Ф. C. (1983). „Цалмодулин: ан интродуцтион”. Цан. Ј. Биоцхем. Целл Биол. 61 (8): 906—10. ПМИД 6313166. дои:10.1139/о83-115. 
  47. ^ Цхин, D.; Меанс, А. Р. (2000). „Цалмодулин: а прототyпицал цалциум сенсор”. Трендс Целл Биол. 10 (8): 322—8. ПМИД 10884684. дои:10.1016/С0962-8924(00)01800-6. 
  48. ^ Берг, Ј. M. (1990). „Зинц фингер домаинс: хyпотхесес анд цуррент кноwледге”. Анну Рев Биопхyс Биопхyс Цхем. 19 (1): 405—421. ПМИД 2114117. дои:10.1146/аннурев.бб.19.060190.002201. 
  49. ^ Јеоунг, Јае-Хун; Фесселер, Јоцхен; Гоетзл, Себастиан; Доббек, Холгер (2014). „Цхаптер 3. Царбон Моноxиде. Тоxиц Гас анд Фуел фор Анаеробес анд Аеробес: Царбон Моноxиде Дехyдрогенасес”. Ур.: Кронецк, Петер M. Х.; Соса Торрес, Мартха Е. Тхе Метал-Дривен Биогеоцхемистрy оф Гасеоус Цомпоундс ин тхе Енвиронмент. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 14. Спрингер. стр. 37—69. дои:10.1007/978-94-017-9269-1_3. 
  50. ^ Романи, Андреа M. П. (2013). „Цхаптер 4. Магнесиум Хомеостасис ин Маммалиан Целлс”. Ур.: Банци, Луциа. Металломицс анд тхе Целл. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 12. Спрингер. ИСБН 978-94-007-5561-1. ИССН 1868-0402. дои:10.1007/978-94-007-5561-1_4. 
  51. ^ Ротх, Јероме; Понзони, Силвиа; Асцхнер, Мицхаел (2013). „Цхаптер 6. Манганесе Хомеостасис анд Транспорт”. Ур.: Банци, Луциа. Металломицс анд тхе Целл. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 12. Спрингер. ИСБН 978-94-007-5561-1. ИССН 1868-0402. дои:10.1007/978-94-007-5561-1_6. 
  52. ^ Длоухy, Адриенне C.; Оуттен, Царyн Е. (2013). „Цхаптер 8. Тхе Ирон Металломе ин Еукарyотиц Органисмс”. Ур.: Банци, Луциа. Металломицс анд тхе Целл. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 12. Спрингер. ИСБН 978-94-007-5561-1. ИССН 1868-0402. дои:10.1007/978-94-007-5561-1_8. 
  53. ^ Црацан, Валентин; Банерјее, Рума (2013). „Цхаптер 10 Цобалт анд Цорриноид Транспорт анд Биоцхемистрy”. Ур.: Банци, Луциа. Металломицс анд тхе Целл. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 12. Спрингер. ИСБН 978-94-007-5561-1. ИССН 1868-0402. дои:10.1007/978-94-007-5561-10_10. 
  54. ^ Сигел, Астрид; Сигел, Хелмут; Сигел, Роланд К. О., ур. (2008). Ницкел анд Итс Сурприсинг Импацт ин Натуре. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 2. Wилеy. ИСБН 978-0-470-01671-8. 
  55. ^ Сyдор, Андреw M.; Замбие, Деборах Б. (2013). „Цхаптер 11. Ницкел Металломицс: Генерал Тхемес Гуидинг Ницкел Хомеостасис”. Ур.: Банци, Луциа. Металломицс анд тхе Целл. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 12. Спрингер. ИСБН 978-94-007-5561-1. ИССН 1868-0402. дои:10.1007/978-94-007-5561-10_11. 
  56. ^ Вест, Катхерине Е.; Хасхеми, Хаyаа Ф.; Цобине, Паул А. (2013). „Цхаптер 13. Тхе Цоппер Металломе ин Еукарyотиц Целлс”. Ур.: Банци, Луциа. Металломицс анд тхе Целл. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 12. Спрингер. ИСБН 978-94-007-5561-1. ИССН 1868-0402. дои:10.1007/978-94-007-5561-10_12. 
  57. ^ Марет, Wолфганг (2013). „Цхаптер 14 Зинц анд тхе Зинц Протеоме”. Ур.: Банци, Луциа. Металломицс анд тхе Целл. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 12. Спрингер. ИСБН 978-94-007-5561-1. ИССН 1868-0402. дои:10.1007/978-94-007-5561-10_14. 
  58. ^ Пеацкоцк, Анна Ф.А.; Пецораро, Винцент (2013). „Цхаптер 10. Натурал анд артифициал протеинс цонтаининг цадмиум”. Ур.: Сигел, Астрид; Сигел, Хелмут; Сигел, Роланд К. О. Цадмиум: Фром Тоxицологy то Ессентиалитy. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 11. Спрингер. стр. 303—337. дои:10.1007/978-94-007-5179-8_10. 
  59. ^ Фреисингер, Елса Ф.А.; Васац, Милан (2013). „Цхаптер 11. Цадмиум ин Металлотхионеинс”. Ур.: Сигел, Астрид; Сигел, Хелмут; Сигел, Роланд К. О. Цадмиум: Фром Тоxицологy то Ессентиалитy. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 11. Спрингер. стр. 339—372. дои:10.1007/978-94-007-5179-8_11. 
  60. ^ Мендел, Ралф Р. (2013). „Цхаптер 15. Метаболисм оф Молyбденум”. Ур.: Банци, Луциа. Металломицс анд тхе Целл. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 12. Спрингер. ИСБН 978-94-007-5561-1. ИССН 1868-0402. дои:10.1007/978-94-007-5561-10_15. 
  61. ^ тен Бринк, Фелиx (2014). „Цхаптер 2. Ливинг он ацетyлене. А Примордиал Енергy Соурце”. Ур.: Кронецк, Петер M. Х.; Соса Торрес, Мартха Е. Тхе Метал-Дривен Биогеоцхемистрy оф Гасеоус Цомпоундс ин тхе Енвиронмент. Метал Ионс ин Лифе Сциенцес. 14. Спрингер. стр. 15—35. дои:10.1007/978-94-017-9269-1_2. 

Спољашње везе[уреди | уреди извор]

Металопротеин на Викимедијиној остави.
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Metaloprotein&oldid=27679815”