Бутирилхолинестераза

бутyрyлцхолинестерасе
Идентификатори
Алијаси
Спољашњи ИД	ГенеЦардс: [1]
Ортолози
Врсте	Човек	Миш
Ентрез	н/а	н/а
Енсембл	н/а	н/а
УниПрот	н/а	н/а
РефСеq (мРНА)	н/а	н/а
РефСеq (протеин)	н/а	н/а
Лоцатион (УЦСЦ)	н/а	н/а
ПубМед сеарцх	н/а	н/а
Wикидата
Виеw/Едит Хуман

Бутирилхолинестераза (ХГНЦ сyмбол БЦХЕ), такође позната као БЦхЕ, БуЦхЕ, псеудохолинестераза, или (холин)естераза плазме, је неспецифични холинестеразни ензим који хидролизује многе различите естре базиране на холину. Код људи, она се изражава у јетри, присутна је углавном у крвотоку, а кодирана је БЦХЕ геном.

Овај ензим је веома сличан са неуронском ацетилхолинестеразом, која је исто тако позната као РБЦ или еритроцитна холинестераза. Термим "серумска холинестераза" се генерално користи у контексту клиничког теста који одражава нивое ова два ензима у крви. Тест активности бутирилхолинестеразе у плазми се може користити као тест функције јетре пошто хиперхолинестерасемија и хипохолинестерасемија индицирају патолишке процесе.

Бутирилхолин је синтетичко једињење које се природно не јавља у тељу. Он се користи за прављење разлике између ацетилхолинестеразе и бутирилхолинестеразе.

Клинички значај

Псеудохолинестеразна дефицијенција доводи до успореног метаболизма неколико једињења с клиничким значајем, међу којима су: сукцинилхолин, мивакуријум, прокаин, хероин, и кокаин. Клинички најважнији међу њеним супстратима је деполаризирајући неуромишићно блокирајући агенс, сукцинилхолин, који псеудохолинестеразни ензим хидролизује до сукцинилмонохолина и затим до сукцинске киселине.

Профилактичко противсредство против нервног гаса

Бутирилхолинестераза је профилактички противотров против органофосфатне нервне агенсе. Она везује нервне агенсе у крвотоку пре него што они делују на нервни систем. Пошто је она биолошко средство за уклањање (и универзална мета), она је тренутно једини терапеутски агенс који ефективно пружа пружа комплетну стехиометријску заштиту од целокупног спектраа органофосфатних нервних агенаса.

Физиолошка улога

Недавно је показано да бутирилхолинестераза може да буде физиолошки регулатор грелина.

Мапа интерактивних путева

Кликните на гене, протеине и метаболите у наставку за везе с одговарајућим чланцима.

[[Филе:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

|{{{бСизе}}}пx|алт=Иринотекански пут едит]]

Иринотекански пут едит

Инхибитори

• Цимсерин и деривати
• Профенамин
• Ривастигмин
• Такрин
• (+)-ЗИНЦ-12613047: ИЦ₅₀ људске БЦхЕ 13нМ, висока селективност у односу на АЦхЕ.

Види још

• Холинестеразе
• Дибукаински број

Литература

• Бодур Е, Цокуграс АН (2005). „Тхе еффецтс оф индоле-3-ацетиц ацид он хуман анд хорсе серум бутyрyлцхолинестерасе”. Цхемицо-Биологицал Интерацтионс. 157-158 (16): 375—378. ПМИД 16429500. дои:10.1016/ј.цби.2005.10.061. 
• Лоцкридге О (1988). „Струцтуре оф хуман серум цхолинестерасе”. БиоЕссаyс. 9 (4): 125—8. ПМИД 3067729. дои:10.1002/биес.950090406. 
• Аллдердице ПW, Гарднер ХА, Галутира D, Лоцкридге О, ЛаДу БН, МцАлпине ПЈ (1991). „Тхе цлонед бутyрyлцхолинестерасе (БЦХЕ) гене мапс то а сингле цхромосоме сите, 3q26”. Геномицс. 11 (2): 452—4. ПМИД 1769657. дои:10.1016/0888-7543(91)90154-7. 
• Гаугхан Г, Парк Х, Приддле Ј, Цраиг I, Цраиг С (1991). „Рефинемент оф тхе лоцализатион оф хуман бутyрyлцхолинестерасе то цхромосоме 3q26.1-q26.2 усинг а ПЦР-деривед пробе”. Геномицс. 11 (2): 455—8. ПМИД 1769658. дои:10.1016/0888-7543(91)90155-8. 
• Арпагаус M, Котт M, Ватсис КП, Бартелс ЦФ, Ла Ду БН, Лоцкридге О (1990). „Струцтуре оф тхе гене фор хуман бутyрyлцхолинестерасе. Евиденце фор а сингле цопy”. Биоцхемистрy. 29 (1): 124—31. ПМИД 2322535. дои:10.1021/би00453а015. 
• Ногуеира ЦП, МцГуире MC, Граесер C, Бартелс ЦФ, Арпагаус M, Ван дер Спек АФ, Лигхтстоне Х, Лоцкридге О, Ла Ду БН (1990). „Идентифицатион оф а фрамесхифт мутатион респонсибле фор тхе силент пхенотyпе оф хуман серум цхолинестерасе, Глy 117 (ГГТ----ГГАГ)”. Америцан Јоурнал оф Хуман Генетицс. 46 (5): 934—42. ПМЦ 1683584 . ПМИД 2339692. 
• МцГуире MC, Ногуеира ЦП, Бартелс ЦФ, Лигхтстоне Х, Хајра А, Ван дер Спек АФ, Лоцкридге О, Ла Ду БН (1989). „Идентифицатион оф тхе струцтурал мутатион респонсибле фор тхе дибуцаине-ресистант (атyпицал) вариант форм оф хуман серум цхолинестерасе”. Процеедингс оф тхе Натионал Ацадемy оф Сциенцес оф тхе Унитед Статес оф Америца. 86 (3): 953—7. ПМЦ 286597 . ПМИД 2915989. дои:10.1073/пнас.86.3.953. 
• Продy ЦА, Зевин-Сонкин D, Гнатт А, Голдберг О, Сореq Х (1987). „Исолатион анд цхарацтеризатион оф фулл-ленгтх цДНА цлонес цодинг фор цхолинестерасе фром фетал хуман тиссуес”. Процеедингс оф тхе Натионал Ацадемy оф Сциенцес оф тхе Унитед Статес оф Америца. 84 (11): 3555—9. ПМЦ 304913 . ПМИД 3035536. дои:10.1073/пнас.84.11.3555. 
• Лоцкридге О, Адкинс С, Ла Ду БН (1987). „Лоцатион оф дисулфиде бондс wитхин тхе сеqуенце оф хуман серум цхолинестерасе”. Тхе Јоурнал оф Биологицал Цхемистрy. 262 (27): 12945—52. ПМИД 3115973. 
• МцТиернан C, Адкинс С, Цхатоннет А, Ваугхан ТА, Бартелс ЦФ, Котт M, Росенберрy ТЛ, Ла Ду БН, Лоцкридге О (1987). „Браин цДНА цлоне фор хуман цхолинестерасе”. Процеедингс оф тхе Натионал Ацадемy оф Сциенцес оф тхе Унитед Статес оф Америца. 84 (19): 6682—6. ПМЦ 299147 . ПМИД 3477799. дои:10.1073/пнас.84.19.6682. 
• Лоцкридге О, Бартелс ЦФ, Ваугхан ТА, Wонг ЦК, Нортон СЕ, Јохнсон ЛЛ (1987). „Цомплете амино ацид сеqуенце оф хуман серум цхолинестерасе”. Тхе Јоурнал оф Биологицал Цхемистрy. 262 (2): 549—57. ПМИД 3542989. 
• Јбило О, Тоутант ЈП, Ватсис КП, Цхатоннет А, Лоцкридге О (1994). „Промотер анд трансцриптион старт сите оф хуман анд раббит бутyрyлцхолинестерасе генес”. Тхе Јоурнал оф Биологицал Цхемистрy. 269 (33): 20829—37. ПМИД 8063698. 
• Маттес C, Брадлеy Р, Слаугхтер Е, Броwне С (1996). „Цоцаине анд бутyрyлцхолинестерасе (БЦхЕ): детерминатион оф ензyматиц параметерс”. Лифе Сциенцес. 58 (13): ПЛ257—61. ПМИД 8622553. дои:10.1016/0024-3205(96)00065-3. 
• Иида С, Киносхита M, Фујии Х, Мориyама Y, Накамура Y, Yура Н, Мориwаки К (1996). „Мутатионс оф хуман бутyрyлцхолинестерасе гене ин а фамилy wитх хyпоцхолинестерасемиа”. Хуман Мутатион. 6 (4): 349—51. ПМИД 8680411. дои:10.1002/хуму.1380060411. 
• Камендулис ЛМ, Брзезински МР, Пиндел ЕВ, Босрон WФ, Деан РА (1996). „Метаболисм оф цоцаине анд хероин ис цаталyзед бy тхе саме хуман ливер царбоxyлестерасес”. Тхе Јоурнал оф Пхармацологy анд Еxпериментал Тхерапеутицс. 279 (2): 713—7. ПМИД 8930175. 
• Хидака К, Иуцхи I, Томита M, Wатанабе Y, Минатогаwа Y, Иwасаки К, Готох К, Схимизу C (1997). „Генетиц аналyсис оф а Јапанесе патиент wитх бутyрyлцхолинестерасе дефициенцy”. Анналс оф Хуман Генетицс. 61 (Пт 6): 491—6. ПМИД 9543549. дои:10.1046/ј.1469-1809.1997.6160491.x. 
• Броwне СП, Слаугхтер ЕА, Цоуцх РА, Рудниц ЕМ, МцЛеан АМ (1998). „Тхе инфлуенце оф пласма бутyрyлцхолинестерасе цонцентратион он тхе ин витро хyдролyсис оф цоцаине ин хуман пласма”. Биопхармацеутицс & Друг Диспоситион. 19 (5): 309—14. ПМИД 9673783. дои:10.1002/(СИЦИ)1099-081X(199807)19:5<309::АИД-БДД108>3.0.ЦО;2-9. 
• Алтамирано CV, Лоцкридге О (1999). „Цонсервед ароматиц ресидуес оф тхе C-терминус оф хуман бутyрyлцхолинестерасе медиате тхе ассоциатион оф тетрамерс”. Биоцхемистрy. 38 (40): 13414—22. ПМИД 10529218. дои:10.1021/би991475. 
• Дарвесх С, Кумар Р, Робертс С, Wалсх Р, Мартин Е (2001). „Бутyрyлцхолинестерасе-Медиатед енханцемент оф тхе ензyматиц ацтивитy оф трyпсин”. Целлулар анд Молецулар Неуробиологy. 21 (3): 285—96. ПМИД 11569538. дои:10.1023/А:1010947205224. 
• Барта C, Сасвари-Сзекелy M, Деваи А, Ковацс Е, Стауб M, Енyеди П (2001). „Аналyсис оф мутатионс ин тхе пласма цхолинестерасе гене оф патиентс wитх а хисторy оф пролонгед неуромусцулар блоцк дуринг анестхесиа”. Молецулар Генетицс анд Метаболисм. 74 (4): 484—8. ПМИД 11749053. дои:10.1006/мгме.2001.3251. 

Спољашње везе

• Бутyрyлцхолинестерасе на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)